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- PDB-8rdy: Saccharomyces cerevisiae Prp43 helicase in complex with Pxr1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rdy
タイトルSaccharomyces cerevisiae Prp43 helicase in complex with Pxr1
要素
  • Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Protein PXR1
  • Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43
キーワードRNA BINDING PROTEIN / preribosome / helicase / ribosome assembly / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


spliceosomal complex disassembly / telomerase inhibitor activity / post-mRNA release spliceosomal complex / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 90S preribosome / glutathione metabolic process ...spliceosomal complex disassembly / telomerase inhibitor activity / post-mRNA release spliceosomal complex / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 90S preribosome / glutathione metabolic process / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / spliceosomal complex / small-subunit processome / enzyme activator activity / helicase activity / rRNA processing / nucleic acid binding / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / nucleolus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / DHX15, DEXH-box helicase domain / G-patch domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold ...: / DHX15, DEXH-box helicase domain / G-patch domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Thioredoxin-like superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43 / Protein PXR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Rabl, J. / Portugal Calisto, D. / Panse, V.G.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science FoundationNCCR RNA & Disease スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: An inhibitory segment within G-patch activators tunes Prp43-ATPase activity during ribosome assembly.
著者: Daniela Portugal-Calisto / Alexander Gregor Geiger / Julius Rabl / Oscar Vadas / Michaela Oborská-Oplová / Jarosław Mazur / Federica Richina / Purnima Klingauf-Nerurkar / Erich Michel / ...著者: Daniela Portugal-Calisto / Alexander Gregor Geiger / Julius Rabl / Oscar Vadas / Michaela Oborská-Oplová / Jarosław Mazur / Federica Richina / Purnima Klingauf-Nerurkar / Erich Michel / Alexander Leitner / Daniel Boehringer / Vikram Govind Panse /
要旨: Mechanisms by which G-patch activators tune the processive multi-tasking ATP-dependent RNA helicase Prp43 (DHX15 in humans) to productively remodel diverse RNA:protein complexes remain elusive. Here, ...Mechanisms by which G-patch activators tune the processive multi-tasking ATP-dependent RNA helicase Prp43 (DHX15 in humans) to productively remodel diverse RNA:protein complexes remain elusive. Here, a comparative study between a herein and previously characterized activators, Tma23 and Pxr1, respectively, defines segments that organize Prp43 function during ribosome assembly. In addition to the activating G-patch, we discover an inhibitory segment within Tma23 and Pxr1, I-patch, that restrains Prp43 ATPase activity. Cryo-electron microscopy and hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry show how I-patch binds to the catalytic RecA-like domains to allosterically inhibit Prp43 ATPase activity. Tma23 and Pxr1 contain dimerization segments that organize Prp43 into higher-order complexes. We posit that Prp43 function at discrete locations on pre-ribosomal RNA is coordinated through toggling interactions with G-patch and I-patch segments. This could guarantee measured and timely Prp43 activation, enabling precise control over multiple RNA remodelling events occurring concurrently during ribosome formation.
履歴
登録2023年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43
B: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Protein PXR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,4454
ポリマ－133,9942
非ポリマー4522
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2660 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area31510 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43


分子量: 91728.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PRP43 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53131
#2: タンパク質 Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Protein PXR1 / G-patch nucleolar protein / PinX1-related protein 1


分子量: 42265.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PXR1, GNO1, YGR280C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08515, UniProt: P53335
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Saccharomyces cerevisiae Prp43-Pxr1 complex / タイプ: COMPLEX
詳細: Recombinantly expressed helicase Prp43 in complex with Pxr1 regulatory protein
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 80 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Topaz粒子像選択
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
11cryoSPARC分類
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 258878 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0035620
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5017615
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.735766
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.039844
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.003989

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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