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- EMDB-1898: Reconstruction of the 3D model of AMPK trimer in ATP binding state. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1898
タイトルReconstruction of the 3D model of AMPK trimer in ATP binding state.
マップデータThis is an image of a surface-rendered side-view of AMP-activated protein kinase bound with ATP.
試料
  • 試料: Full-Length Rat AMP-Activated Protein Kinase
  • タンパク質・ペプチド: Mammalian AMP-Activated Protein Kinase
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Zhu L / Chen L / Zhou XM / Zhang YY / Zhang YJ / Zhao J / Ji SR / Wu JW / Wu Y
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Structural insights into the architecture and allostery of full-length AMP-activated protein kinase.
著者: Li Zhu / Lei Chen / Xiao-Ming Zhou / Yuan-Yuan Zhang / Yi-Jiong Zhang / Jing Zhao / Shang-Rong Ji / Jia-Wei Wu / Yi Wu /
要旨: AMP-activated protein kinase (AMPK) is a heterotrimeric complex composed of α catalytic subunit, β scaffolding subunit, and γ regulatory subunit with critical roles in maintaining cellular energy ...AMP-activated protein kinase (AMPK) is a heterotrimeric complex composed of α catalytic subunit, β scaffolding subunit, and γ regulatory subunit with critical roles in maintaining cellular energy homeostasis. However, the molecular architecture of the intact complex and the allostery associated with the adenosine binding-induced regulation of kinase activity remain unclear. Here, we determine the three-dimensional reconstruction and subunit organization of the full-length rat AMPK (α1β1γ1) through single-particle electron-microscopy. By comparing the structures of AMPK in ATP- and AMP-bound states, we are able to visualize the sequential conformational changes underlying kinase activation that transmits from the adenosine binding sites in the γ subunit to the kinase domain of the α subunit. These results not only make substantial revision to the current model of AMPK assembly, but also highlight a central role of the linker sequence of the α subunit in mediating the allostery of AMPK.
履歴
登録2011年5月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年5月27日-
マップ公開2011年5月27日-
更新2011年5月27日-
現状2011年5月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_1898.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1898.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an image of a surface-rendered side-view of AMP-activated protein kinase bound with ATP.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.23 Å/pix.
x 72 pix.
= 304.56 Å		4.23 Å/pix.
x 72 pix.
= 304.56 Å		4.23 Å/pix.
x 72 pix.
= 304.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.23 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.0 / ムービー #1: 3
最小 - 最大-4.24186 - 10.674099999999999
平均 (標準偏差)-0.000000000916655 (±0.999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 304.56 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.234.234.23
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z304.560304.560304.560
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-4.24210.674-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Full-Length Rat AMP-Activated Protein Kinase

全体名称: Full-Length Rat AMP-Activated Protein Kinase
要素
  • 試料: Full-Length Rat AMP-Activated Protein Kinase
  • タンパク質・ペプチド: Mammalian AMP-Activated Protein Kinase

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超分子 #1000: Full-Length Rat AMP-Activated Protein Kinase

超分子名称: Full-Length Rat AMP-Activated Protein Kinase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: homotrimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 390 KDa / 理論値: 390 KDa

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分子 #1: Mammalian AMP-Activated Protein Kinase

分子名称: Mammalian AMP-Activated Protein Kinase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: AMPK / コピー数: 3 / 集合状態: Homotrimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Norway Rat
分子量実験値: 390 KDa / 理論値: 390 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 6.8 / 詳細: 10mM Tris,15mM NaCl, 1mM TCEP,1.2mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein floated on 1% w/v uranyl acetate for 30 seconds.
グリッド詳細: 300 mesh copper EM grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 21.17 µm / 実像数: 180 / 平均電子線量: 18 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Single tilt / 試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt angle min: -45

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画像解析

詳細The particle pairs were extracted using WEB program with a box size of 72 pixels.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: High-quality classes without significant differences in initial reconstructions were merged for calculating new volumes.
使用した粒子像数: 7874
最終 角度割当詳細: SPIDER:theta 45 degrees
最終 2次元分類クラス数: 10

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3h4j

chain_id: B

2v9j


1z0m

chain_id: A
ソフトウェア名称: SITUS,CHIMERA
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body. The domains were separately fitted both by calculated and manual docking using program SITUS and CHIMERA.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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