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- EMDB-18655: Cryo-EM reconstruction of VP5*/VP8* assembly from SA11 Rotavirus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18655
タイトルCryo-EM reconstruction of VP5*/VP8* assembly from SA11 Rotavirus Tripsinized Triple Layered Particle
マップデータ
試料
  • ウイルス: Rotavirus A (ロタウイルス A)
    • タンパク質・ペプチド: Outer capsid protein VP4
キーワードRotavirus / dsRNA virus / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell rough endoplasmic reticulum / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / host cytoskeleton / viral outer capsid / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Rotavirus VP4 helical domain / Rotavirus VP4 helical domain / Outer capsid protein VP4 / Rotavirus VP4, membrane interaction domain superfamily / Rotavirus VP4, membrane interaction domain / Rotavirus VP4 membrane interaction domain / Haemagglutinin outer capsid protein VP4, concanavalin-like domain / Outer Capsid protein VP4 (Hemagglutinin) Concanavalin-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer capsid protein VP4
類似検索 - 構成要素
生物種Rotavirus (ウイルス) / Rotavirus A (ロタウイルス A)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.27 Å
データ登録者Asensio-Cob D / Perez-Mata C / Gomez-Blanco J / Vargas J / Rodriguez JM / Luque D
資金援助 スペイン, 1件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesISCIII-AESI PI20CIII/00014 スペイン
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Structural determinants of rotavirus proteolytic activation.
著者: Dunia Asensio-Cob / Carlos P Mata / Josué Gómez-Blanco / Javier Vargas / Javier M Rodríguez / Daniel Luque /
要旨: The infectivity of rotavirus (RV), the leading cause of childhood diarrhea, hinges on the activation of viral particles through the proteolysis of the spike protein by trypsin-like proteases in the ...The infectivity of rotavirus (RV), the leading cause of childhood diarrhea, hinges on the activation of viral particles through the proteolysis of the spike protein by trypsin-like proteases in the host intestinal lumen. Despite comprehensive structural characterization of the virus particle, the structural rationale behind the necessity of trypsin digestion of the VP4 protein for infectivity remains poorly understood. In this study, using cryo-electron microscopy (cryo-EM) and advanced image processing techniques, we compared uncleaved and cleaved RV virions and found that the conformation of the non-proteolyzed spike is constrained by the position of loops that surround its structure, linking the lectin domains of the spike head to its body. The proteolysis of these loops removes this structural constraint, thereby enabling the spike to undergo the necessary conformational changes required for cell membrane penetration. Thus, these loops function as regulatory elements to ensure that the spike protein is activated precisely when and where it is needed to facilitate a successful infection.
履歴
登録2023年10月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月25日-
マップ公開2024年9月25日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18655.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18655.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.43 Å/pix.
x 200 pix.
= 286. Å		1.43 Å/pix.
x 200 pix.
= 286. Å		1.43 Å/pix.
x 200 pix.
= 286. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.43 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.5
最小 - 最大0.0 - 16.672927999999999
平均 (標準偏差)0.08755006 (±0.829578)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 286.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Rotavirus A

全体名称: Rotavirus A (ロタウイルス A)
要素
  • ウイルス: Rotavirus A (ロタウイルス A)
    • タンパク質・ペプチド: Outer capsid protein VP4

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超分子 #1: Rotavirus A

超分子名称: Rotavirus A / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Rotavirus SA11 Non-tripsinized spike / NCBI-ID: 28875 / 生物種: Rotavirus A / Sci species strain: SA11 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル)
分子量理論値: 92 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: TLP / 直径: 700.0 Å

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分子 #1: Outer capsid protein VP4

分子名称: Outer capsid protein VP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Outer capsid protein VP4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rotavirus (ウイルス)
分子量理論値: 86.749891 KDa
組換発現生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル)
配列文字列: MASLIYRQLL TNSYTVDLSD EIQEIGSTKS QNVTINPGPF AQTGYAPVNW GPGEINDSTT VEPLLDGPYQ PTTFNPPVDY WMLLAPTTP GVIVEGTNNT DRWLATILIE PNVQSENRTY TIFGIQEQLT VSNTSQDQWK FIDVVKTTAN GSIGQYGSLL S SPKLYAVM ...文字列:
MASLIYRQLL TNSYTVDLSD EIQEIGSTKS QNVTINPGPF AQTGYAPVNW GPGEINDSTT VEPLLDGPYQ PTTFNPPVDY WMLLAPTTP GVIVEGTNNT DRWLATILIE PNVQSENRTY TIFGIQEQLT VSNTSQDQWK FIDVVKTTAN GSIGQYGSLL S SPKLYAVM KHNEKLYTYE GQTPNARTGH YSTTNYDSVN MTAFCDFYII PRSEESKCTE YINNGLPPIQ NTRNVVPLSL TA RDVIHYR AQANEDIVIS KTSLWKEMQY NRDITIRFKF ANTIIKSGGL GYKWSEISFK PANYQYTYTR DGEEVTAHTT CSV NGVNDF SFNGGSLPTD FVVSKFEVIK ENSYVYIDYW DDSQAFRNVV YVRSLAANLN SVMCTGGSYN FSLPVGQWPV LTGG AVSLH SAGVTLSTQF TDFVSLNSLR FRFRLAVEEP HFKLTRTRLD RLYGLPAADP NNGKEYYEIA GRFSLISLVP SNDDY QTPI ANSVTVRQDL ERQLGELREE FNALSQEIAM SQLIDLALLP LDMFSMFSGI KSTIDAAKSM ATNVMKKFKK SGLANS VST LTDSLSDAAS SISRGSSIRS IGSSASAWTD VSTQITDISS SVSSVSTQTS TISRRLRLKE MATQTEGMNF DDISAAV LK TKIDKSTQIS PNTIPDIVTE ASEKFIPNRA YRVINNDDVF EAGIDGKFFA YKVDTFEEIP FDVQKFADLV TDSPVISA I IDFKTLKNLN DNYGITKQQA FNLLRSDPRV LREFINQDNP IIRNRIEQLI MQCRL

UniProtKB: Outer capsid protein VP4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: LEICA EM GP
詳細Rotavirus SA11 Tripsinized spike

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 実像数: 2368 / 平均電子線量: 39.9 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm / 倍率（公称値）: 58000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 28427
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

2574

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 22394
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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