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万見
- EMDB-1825: Structural basis for scaffolding-mediated assembly and maturation... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1825
タイトルStructural basis for scaffolding-mediated assembly and maturation of a dsDNA virus
マップデータThis is the icosahedral density map for bacteriophage P22 empty procapsid solved by cryo-EM at 7.0-Angstrom resolution
試料
  • 試料: Bacteriophage P22 empty procapsid
  • ウイルス: Enterobacteria phage P22 (ファージ)
キーワードbacteriophage / phage / P22 / procapsid / icosahedral reconstruction / dsDNA virus
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.0 Å
データ登録者Chen D-H / Baker ML / Hryc CF / DiMaio F / Jakana J / Wu W / Dougherty M / Haase-Pettingell C / Schmid MF / Jiang W ...Chen D-H / Baker ML / Hryc CF / DiMaio F / Jakana J / Wu W / Dougherty M / Haase-Pettingell C / Schmid MF / Jiang W / Baker D / King JA / Chiu W
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Structural basis for scaffolding-mediated assembly and maturation of a dsDNA virus.
著者: Dong-Hua Chen / Matthew L Baker / Corey F Hryc / Frank DiMaio / Joanita Jakana / Weimin Wu / Matthew Dougherty / Cameron Haase-Pettingell / Michael F Schmid / Wen Jiang / David Baker / ...著者: Dong-Hua Chen / Matthew L Baker / Corey F Hryc / Frank DiMaio / Joanita Jakana / Weimin Wu / Matthew Dougherty / Cameron Haase-Pettingell / Michael F Schmid / Wen Jiang / David Baker / Jonathan A King / Wah Chiu /
要旨: Formation of many dsDNA viruses begins with the assembly of a procapsid, containing scaffolding proteins and a multisubunit portal but lacking DNA, which matures into an infectious virion. This ...Formation of many dsDNA viruses begins with the assembly of a procapsid, containing scaffolding proteins and a multisubunit portal but lacking DNA, which matures into an infectious virion. This process, conserved among dsDNA viruses such as herpes viruses and bacteriophages, is key to forming infectious virions. Bacteriophage P22 has served as a model system for this study in the past several decades. However, how capsid assembly is initiated, where and how scaffolding proteins bind to coat proteins in the procapsid, and the conformational changes upon capsid maturation still remain elusive. Here, we report Cα backbone models for the P22 procapsid and infectious virion derived from electron cryomicroscopy density maps determined at 3.8- and 4.0-Å resolution, respectively, and the first procapsid structure at subnanometer resolution without imposing symmetry. The procapsid structures show the scaffolding protein interacting electrostatically with the N terminus (N arm) of the coat protein through its C-terminal helix-loop-helix motif, as well as unexpected interactions between 10 scaffolding proteins and the 12-fold portal located at a unique vertex. These suggest a critical role for the scaffolding proteins both in initiating the capsid assembly at the portal vertex and propagating its growth on a T = 7 icosahedral lattice. Comparison of the procapsid and the virion backbone models reveals coordinated and complex conformational changes. These structural observations allow us to propose a more detailed molecular mechanism for the scaffolding-mediated capsid assembly initiation including portal incorporation, release of scaffolding proteins upon DNA packaging, and maturation into infectious virions.
#1: ジャーナル: NAT.STRUCT.MOL.BIOL. / 年: 2003
タイトル: Coat protein fold and maturation transition of bacteriophage P22 seen at subnanometer resolutions
著者: Jiang W / Li Z / Zhang Z / Baker ML / Prevelige PE Jr / Chiu W
履歴
登録2010年11月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年12月10日-
マップ公開2011年1月28日-
更新2011年1月28日-
現状2011年1月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1825.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1825.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 300.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the icosahedral density map for bacteriophage P22 empty procapsid solved by cryo-EM at 7.0-Angstrom resolution
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.12 Å/pix.
x 432 pix.
= 915.84 Å		2.12 Å/pix.
x 432 pix.
= 915.84 Å		2.12 Å/pix.
x 432 pix.
= 915.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.12 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-0.994226 - 1.82075
平均 (標準偏差)-0.000000000021863 (±0.115446)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-216-216-216
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 915.84 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.122.122.12
M x/y/z432432432
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z915.840915.840915.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-70-70-70
NX/NY/NZ140140140
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-216-216-216
NC/NR/NS432432432
D min/max/mean-0.9941.821-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage P22 empty procapsid

全体名称: Bacteriophage P22 empty procapsid
要素
  • 試料: Bacteriophage P22 empty procapsid
  • ウイルス: Enterobacteria phage P22 (ファージ)

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超分子 #1000: Bacteriophage P22 empty procapsid

超分子名称: Bacteriophage P22 empty procapsid / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: This sample is P22 empty procapsid from which the scaffolding proteins were removed by GuHCl.
Number unique components: 1

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超分子 #1: Enterobacteria phage P22

超分子名称: Enterobacteria phage P22 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: P22 / NCBI-ID: 10754 / 生物種: Enterobacteria phage P22 / ウイルスタイプ: OTHER / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: P22
宿主生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 610 Å / T番号(三角分割数): 7

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 50 mM Tris pH 7.6, 25 mM NaCl, 2mM EDTA
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 4.2 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3000SFF
温度最低: 4.2 K / 最高: 4.2 K / 平均: 4.2 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 400,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: NIKON COOLSCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 570 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 60000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: Top entry / 試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

詳細The particles were selected using an automatic selection program
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
ソフトウェア - 名称: Multi-Path Simulated Annealing Optimization algorithm
使用した粒子像数: 18200
最終 角度割当詳細: EMAN:az, alt, phi

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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