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- EMDB-1823: Clostridium thermocellum Mini-Cellulosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1823
タイトルClostridium thermocellum Mini-Cellulosome
マップデータThis is an image of a surface rendered side-view of Clostridium thermocellum Mini-Cellulosome
試料
  • 試料: Mini-Cellulosome of Clostridium thermocillium
  • タンパク質・ペプチド: Cohesin domains
  • タンパク質・ペプチド: Clostridium thermocellum Cel8A
キーワードCellulosome / CipA / Cohesin / Dockerin
生物種Clostridium thermocellum (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 35.0 Å
データ登録者Garcia-Alvarez B / Melero R / Dias FMV / Prates JAM / Fontes CMGA / Smith SP / Joao Romao M / Carvalho AL / Llorca O
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2011
タイトル: Molecular architecture and structural transitions of a Clostridium thermocellum mini-cellulosome.
著者: Begoña García-Alvarez / Roberto Melero / Fernando M V Dias / José A M Prates / Carlos M G A Fontes / Steven P Smith / Maria João Romão / Ana Luísa Carvalho / Oscar Llorca /
要旨: The cellulosome is a highly elaborate cell-bound multienzyme complex that efficiently orchestrates the deconstruction of cellulose and hemicellulose, two of the nature's most abundant polymers. ...The cellulosome is a highly elaborate cell-bound multienzyme complex that efficiently orchestrates the deconstruction of cellulose and hemicellulose, two of the nature's most abundant polymers. Understanding the intricacy of these nanomachines evolved by anaerobic microbes could sustain the development of an effective process for the conversion of lignocellulosic biomass to bio-ethanol. In Clostridium thermocellum, cellulosome assembly is mediated by high-affinity protein:protein interactions (>10(9) M(-1)) between dockerin modules found in the catalytic subunits and cohesin modules located in a non-catalytic protein scaffold termed CipA. Whereas the atomic structures of several cellulosomal components have been elucidated, the structural organization of the complete cellulosome remains elusive. Here, we reveal that a large fragment of the cellulosome presents a mostly compact conformation in solution, by solving the three-dimensional structure of a C. thermocellum mini-cellulosome comprising three consecutive cohesin modules, each bound to one Cel8A cellulase, at 35 Å resolution by cryo-electron microscopy. Interestingly, the three cellulosomal catalytic domains are found alternately projected outward from the CipA scaffold in opposite directions, in an arrangement that could expand the area of the substrate accessible to the catalytic domains. In addition, the cellulosome can transit from this compact conformation to a multitude of diverse and flexible structures, where the linkers between cohesin modules are extended and flexible. Thus, structural transitions controlled by changes in the degree of flexibility of linkers connecting consecutive cohesin modules could regulate the efficiency of substrate recognition and hydrolysis.
履歴
登録2010年11月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年11月26日-
マップ公開2011年2月15日-
更新2011年9月9日-
現状2011年9月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_1823.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1823.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an image of a surface rendered side-view of Clostridium thermocellum Mini-Cellulosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.2 Å/pix.
x 104 pix.
= 436.8 Å		4.2 Å/pix.
x 104 pix.
= 436.8 Å		4.2 Å/pix.
x 104 pix.
= 436.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-5.57591 - 26.2301
平均 (標準偏差)-0.00035825 (±0.754278)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ104104104
Spacing104104104
セルA=B=C: 436.8 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.24.24.2
M x/y/z104104104
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z436.800436.800436.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-70-70-70
NX/NY/NZ140140140
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS104104104
D min/max/mean-5.57626.230-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mini-Cellulosome of Clostridium thermocillium

全体名称: Mini-Cellulosome of Clostridium thermocillium
要素
  • 試料: Mini-Cellulosome of Clostridium thermocillium
  • タンパク質・ペプチド: Cohesin domains
  • タンパク質・ペプチド: Clostridium thermocellum Cel8A

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超分子 #1000: Mini-Cellulosome of Clostridium thermocillium

超分子名称: Mini-Cellulosome of Clostridium thermocillium / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量実験値: 200 KDa

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分子 #1: Cohesin domains

分子名称: Cohesin domains / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: C3-C4-C5 cohesin domains of CipA / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Clostridium thermocellum (バクテリア)
分子量理論値: 52.1 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET3a (Novagen)

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分子 #2: Clostridium thermocellum Cel8A

分子名称: Clostridium thermocellum Cel8A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
Name.synonym: N-terminal glycoside hydrolase family 8 (GH8) catalytic domain
コピー数: 3 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Clostridium thermocellum (バクテリア)
分子量理論値: 49.9 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET3a (Novagen)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM Hepes/HCl buffer, pH 7.5, containing 200 mM NaCl and 2 mM CaCl2
グリッド詳細: QUANTIFOIL R 1.2/1.3
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2200FS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2010年6月25日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 詳細: 0.42 nm per pixel, final sampling / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 69500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Each CCD Frame
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 35.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 5612

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2ccl

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: R-factor

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1cem

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: R-factor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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