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万見
- EMDB-18193: Cross-linked human gTuSC oligomeric ring -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18193
タイトルCross-linked human gTuSC oligomeric ring
マップデータCross-linked human gTuSC
試料
  • 複合体: Cross-linked human gTuRC oligomeric ring
    • タンパク質・ペプチド: GCP2
    • タンパク質・ペプチド: GCP3
    • タンパク質・ペプチド: gamma-tubulin
キーワードgTuSC / gTuRC / Microtubule / gamma-tubulin / alpha/beta-tubulin nucleation / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.78 Å
データ登録者Llorca O / Serna M
資金援助 スペイン, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
Agencia Estatal de Investigacion (AEI)AEI/10.13039/501100011 003 スペイン
European Regional Development FundPID2020-114429RB-I00European Union
引用ジャーナル: Dev Cell / 年: 2024
タイトル: CDK5RAP2 activates microtubule nucleator γTuRC by facilitating template formation and actin release.
著者: Marina Serna / Fabian Zimmermann / Chithran Vineethakumari / Nayim Gonzalez-Rodriguez / Oscar Llorca / Jens Lüders /
要旨: To organize microtubules, cells tightly control the activity of the microtubule nucleator γ-tubulin ring complex (γTuRC). The open ring-shaped γTuRC was proposed to nucleate microtubules by a ...To organize microtubules, cells tightly control the activity of the microtubule nucleator γ-tubulin ring complex (γTuRC). The open ring-shaped γTuRC was proposed to nucleate microtubules by a template mechanism. However, its splayed structure does not match microtubule symmetry, leaving it unclear how γTuRC becomes an efficient nucleator. Here, we identify the mechanism of γTuRC activation by CDK5RAP2 centrosomin motif 1 (CM1). Using cryoelectron microscopy (cryo-EM), we find that activation involves binding of multiple CM1 dimers to five distinct sites around the outside of the γTuRC cone, which crucially depends on regulatory modules formed by MZT2 and the N-terminal extensions of GCP2 subunits. CM1 binding promotes lateral interactions between GCP subunits to facilitate microtubule-like conformations and release of luminal actin that is integral to non-activated γTuRC. We propose a model where generation of γTuRC with an expanded conformational range, rather than perfect symmetry, is sufficient to boost nucleation activity.
履歴
登録2023年8月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月25日-
マップ公開2024年9月25日-
更新2024年12月18日-
現状2024年12月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18193.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18193.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 202.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cross-linked human gTuSC
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.64 Å/pix.
x 376 pix.
= 614.76 Å		1.64 Å/pix.
x 376 pix.
= 614.76 Å		1.64 Å/pix.
x 376 pix.
= 614.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.635 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.012086627 - 0.043693185
平均 (標準偏差)0.0002997189 (±0.0022246873)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ376376376
Spacing376376376
セルA=B=C: 614.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18193_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened map of the cross-linked human gTuSC

ファイルemd_18193_additional_1.map
注釈Sharpened map of the cross-linked human gTuSC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1 of the cross-linked human gTuSC

ファイルemd_18193_half_map_1.map
注釈Half map 1 of the cross-linked human gTuSC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2 of the cross-linked human gTuSC

ファイルemd_18193_half_map_2.map
注釈Half map 2 of the cross-linked human gTuSC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cross-linked human gTuRC oligomeric ring

全体名称: Cross-linked human gTuRC oligomeric ring
要素
  • 複合体: Cross-linked human gTuRC oligomeric ring
    • タンパク質・ペプチド: GCP2
    • タンパク質・ペプチド: GCP3
    • タンパク質・ペプチド: gamma-tubulin

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超分子 #1: Cross-linked human gTuRC oligomeric ring

超分子名称: Cross-linked human gTuRC oligomeric ring / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: GCP2

分子名称: GCP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MSEFRIHHDV NELLSLLRVH GGDGAEVYID LLQKNRTPYV TTTVSAHSAK VKIAEFSRTP EDFLKKYDE LKSKNTRNLD PLVYLLSKLT EDKETLQYLQ QNAKERAELA AAAVGSSTTS I NVPAAASK ISMQELEELR KQLGSVATGS TLQQSLELKR KMLRDKQNKK ...文字列:
MSEFRIHHDV NELLSLLRVH GGDGAEVYID LLQKNRTPYV TTTVSAHSAK VKIAEFSRTP EDFLKKYDE LKSKNTRNLD PLVYLLSKLT EDKETLQYLQ QNAKERAELA AAAVGSSTTS I NVPAAASK ISMQELEELR KQLGSVATGS TLQQSLELKR KMLRDKQNKK NSGQHLPIFP AW VYERPAL IGDFLIGAGI STDTALPIGT LPLASQESAV VEDLLYVLVG VDGRYVSAQP LAG RQSRTF LVDPNLDLSI RELVHRILPV AASYSAVTRF IEEKSSFEYG QVNHALAAAM RTLV KEHLI LVSQLEQLHR QGLLSLQKLW FYIQPAMRTM DILASLATSV DKGECLGGST LSLLH DRSF SYTGDSQAQE LCLYLTKAAS APYFEVLEKW IYRGIIHDPY SEFMVEEHEL RKERIQ EDY NDKYWDQRYT IVQQQIPSFL QKMADKILST GKYLNVVREC GHDVTCPVAK EIIYTLK ER AYVEQIEKAF NYASKVLLDF LMEEKELVAH LRSIKRYFLM DQGDFFVHFM DLAEEELR K PVEDITPPRL EALLELALRM STANTDPFKD DLKIDLMPHD LITQLLRVLA IETKQEKAM AHADPTELAL SGLEAFSFDY IVKWPLSLII NRKALTRYQM LFRHMFYCKH VERQLCSVWI SNKTAKQHS LHSAQWFAGA FTLRQRMLNF VQNIQYYMMF EVMEPTWHIL EKNLKSASNI D DVLGHHTG FLDTCLKDCM LTNPELLKVF SKLMSVCVMF TNCMQKFTQS MKLDGELGGQ TL EHSTVLG LPAGAEERAR KELARKHLAE HADTVQLVSG FEATINKFDK NFSAHLLDLL ARL SIYSTS DCEHGMASVI SRLDFNGFYT ERLERLSAER SQKATPQVPV LRGPPAPAPR VAVT AQ

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分子 #2: GCP3

分子名称: GCP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MATPDQKSPN VLLQNLCCRI LGRSEADVAQ QFQYAVRVIG SNFAPTVERD EFLVAEKIKK ELIRQRREA DAALFSELHR KLHSQGVLKN KWSILYLLLS LSEDPRRQPS KVSSYATLFA Q ALPRDAHS TPYYYARPQT LPLSYQDRSA QSAQSSGSVG SSGISSIGLC ...文字列:
MATPDQKSPN VLLQNLCCRI LGRSEADVAQ QFQYAVRVIG SNFAPTVERD EFLVAEKIKK ELIRQRREA DAALFSELHR KLHSQGVLKN KWSILYLLLS LSEDPRRQPS KVSSYATLFA Q ALPRDAHS TPYYYARPQT LPLSYQDRSA QSAQSSGSVG SSGISSIGLC ALSGPAPAPQ SL LPGQSNQ APGVGDCLRQ QLGSRLAWTL TANQPSSQAT TSKGVPSAVS RNMTRSRREG DTG GTMEIT EAALVRDILY VFQGIDGKNI KMNNTENCYK VEGKANLSRS LRDTAVRLSE LGWL HNKIR RYTDQRSLDR SFGLVGQSFC AALHQELREY YRLLSVLHSQ LQLEDDQGVN LGLES SLTL RRLLVWTYDP KIRLKTLAAL VDHCQGRKGG ELASAVHAYT KTGDPYMRSL VQHILS LVS HPVLSFLYRW IYDGELEDTY HEFFVASDPT VKTDRLWHDK YTLRKSMIPS FMTMDQS RK VLLIGKSINF LHQVCHDQTP TTKMIAVTKS AESPQDAADL FTDLENAFQG KIDAAYFE T SKYLLDVLNK KYSLLDHMQA MRRYLLLGQG DFIRHLMDLL KPELVRPATT LYQHNLTGI LETAVRATNA QFDSPEILRR LDVRLLEVSP GDTGWDVFSL DYHVDGPIAT VFTRECMSHY LRVFNFLWR AKRMEYILTD IRKGHMCNAK LLRNMPEFSG VLHQCHILAS EMVHFIHQMQ Y YITFEVLE CSWDELWNKV QQAQDLDHII AAHEVFLDTI ISRCLLDSDS RALLNQLRAV FD QIIELQN AQDAIYRAAL EELQRRLQFE EKKKQREIEG QWGVTAAEEE EENKRIGEFK ESI PKMCSQ LRILTHFYQG IVQQFLVLLT TSSDESLRFL SFRLDFNEHY KAREPRLRVS LGTR GRRSS HT

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分子 #3: gamma-tubulin

分子名称: gamma-tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MPREIITLQL GQCGNQIGFE FWKQLCAEHG ISPEGIVEEF ATEGTDRKDV FFYQADDEHY IPRAVLLDL EPRVIHSILN SPYAKLYNPE NIYLSEHGGG AGNNWASGFS QGEKIHEDIF D IIDREADG SDSLEGFVLC HSIAGGTGSG LGSYLLERLN DRYPKKLVQT ...文字列:
MPREIITLQL GQCGNQIGFE FWKQLCAEHG ISPEGIVEEF ATEGTDRKDV FFYQADDEHY IPRAVLLDL EPRVIHSILN SPYAKLYNPE NIYLSEHGGG AGNNWASGFS QGEKIHEDIF D IIDREADG SDSLEGFVLC HSIAGGTGSG LGSYLLERLN DRYPKKLVQT YSVFPNQDEM SD VVVQPYN SLLTLKRLTQ NADCVVVLDN TALNRIATDR LHIQNPSFSQ INQLVSTIMS AST TTLRYP GYMNNDLIGL IASLIPTPRL HFLMTGYTPL TTDQSVASVR KTTVLDVMRR LLQP KNVMV STGRDRQTNH CYIAILNIIQ GEVDPTQVHK SLQRIRERKL ANFIPWGPAS IQVAL SRKS PYLPSAHRVS GLMMANHTSI SSLFERTCRQ YDKLRKREAF LEQFRKEDMF KDNFDE MDT SREIVQQLID EYHAATRPDY ISWGTQEQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 15 mA
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2368 / 平均電子線量: 42.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 11120
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア: (名称: cryoSPARC (ver. 4.0+), RELION (ver. 4.0))
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7as4


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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