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- EMDB-1805: Structure of human complement C8, a precursor to membrane attack. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1805
タイトルStructure of human complement C8, a precursor to membrane attack.
マップデータThis is the EM reconstruction of human C8
試料
  • 試料: Human complement C8
  • タンパク質・ペプチド: Human complement C8 alpha subunit
  • タンパク質・ペプチド: Human complement C8 beta subunit
  • タンパク質・ペプチド: Human complement C8 gamma subunit
キーワードC8 / complement / membrane attack complex / MAC / terminal pathway
機能・相同性Membrane attack complex component/perforin/complement C9 / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / complement activation, alternative pathway / complement activation, classical pathway / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Bubeck D / Roversi P / Donev R / Morgan BP / Llorca O / Lea SM
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2011
タイトル: Structure of human complement C8, a precursor to membrane attack.
著者: Doryen Bubeck / Pietro Roversi / Rossen Donev / B Paul Morgan / Oscar Llorca / Susan M Lea /
要旨: Complement component C8 plays a pivotal role in the formation of the membrane attack complex (MAC), an important antibacterial immune effector. C8 initiates membrane penetration and coordinates MAC ...Complement component C8 plays a pivotal role in the formation of the membrane attack complex (MAC), an important antibacterial immune effector. C8 initiates membrane penetration and coordinates MAC pore formation. High-resolution structures of C8 subunits have provided some insight into the function of the C8 heterotrimer; however, there is no structural information describing how the intersubunit organization facilitates MAC assembly. We have determined the structure of C8 by electron microscopy and fitted the C8α-MACPF (membrane attack complex/perforin)-C8γ co-crystal structure and a homology model for C8β-MACPF into the density. Here, we demonstrate that both the C8γ protrusion and the C8α-MACPF region that inserts into the membrane upon activation are accessible.
履歴
登録2010年10月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年10月13日-
マップ公開2010年10月20日-
更新2011年9月9日-
現状2011年9月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1805.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1805.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 422.9 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the EM reconstruction of human C8
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.7 Å/pix.
x 48 pix.
= 225.6 Å		4.7 Å/pix.
x 48 pix.
= 225.6 Å		4.7 Å/pix.
x 48 pix.
= 225.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.7 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.6 / ムービー #1: 3.6
最小 - 最大-5.21946 - 13.638299999999999
平均 (標準偏差)-0.00000000476728 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-24-24-24
サイズ484848
Spacing484848
セルA=B=C: 225.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.74.74.7
M x/y/z484848
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z225.600225.600225.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-150-149
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-24-24-24
NC/NR/NS484848
D min/max/mean-5.21913.638-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human complement C8

全体名称: Human complement C8
要素
  • 試料: Human complement C8
  • タンパク質・ペプチド: Human complement C8 alpha subunit
  • タンパク質・ペプチド: Human complement C8 beta subunit
  • タンパク質・ペプチド: Human complement C8 gamma subunit

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超分子 #1000: Human complement C8

超分子名称: Human complement C8 / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample was purified by size exclusion chromatography and the purity checked by SDS-PAGE
集合状態: Heterotrimer of C8alpha C8beta and C8gamma / Number unique components: 3
分子量理論値: 150 KDa

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分子 #1: Human complement C8 alpha subunit

分子名称: Human complement C8 alpha subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: C8 alpha / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Serum / 細胞中の位置: Extracellular
分子量理論値: 65.163 KDa
配列GO: complement activation, alternative pathway / InterPro: Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat

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分子 #2: Human complement C8 beta subunit

分子名称: Human complement C8 beta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: C8 beta / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Serum / 細胞中の位置: Extracellular
配列GO: complement activation, classical pathway
InterPro: Membrane attack complex component/perforin/complement C9

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分子 #3: Human complement C8 gamma subunit

分子名称: Human complement C8 gamma subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: C8 gamma / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Serum / 細胞中の位置: Extracellular
配列GO: complement activation, alternative pathway / InterPro: Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 100 mM NaCl, 0.15 mM CaCl2, 0.5 mM MgCl2, 5 mM Imidazole pH 7.4.
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 0.75% uranyl formate using the two-drop method
グリッド詳細: Carbon-coated copper-palladium grid, which was glow-discharged for 10 seconds at 20 mA
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 4
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: OTHER / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Micrographs were digitized using a SCAI scanner at a step size of 7 um and binned by a factor of 4 resulting in a pixel size of 4.74 A per pixel
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 5167
最終 2次元分類クラス数: 362

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2rd7


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: C
ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Real space rigid body. Fitted as a rigid body in real space
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: R-factor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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