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- EMDB-17821: Sak Single Strand Annealing Protein from Staphylococcal Bacteriop... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17821
タイトルSak Single Strand Annealing Protein from Staphylococcal Bacteriophage 80a - dCTD
マップデータ
試料
  • 複合体: 18-mer ring cryoEM structure of the 80a-Sak NTD in apo state
    • タンパク質・ペプチド: Topoisomerase
  • リガンド: water
キーワードAnnealase / SSAP / Single Strand Annealing / Single Strand Binding / Recombineering / Recombination / SaPI / Bacteriophage / Staphylococcal / Complex / SaPI induction / SaPI2 / Mobile Genetic Element / MGE / PICI / Phage-Inducible Chromosomal Island / C18 / Ring
機能・相同性Single-strand annealing protein SAK3 / Sak Single Strand Annealing Protein / isomerase activity / Topoisomerase
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Debiasi-Anders G / Mir-Sanchis I
資金援助 スウェーデン, 1件
OrganizationGrant number国
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Phage parasites targeting phage homologous recombinases provide antiviral immunity.
著者: Gianluca Debiasi-Anders / Cuncun Qiao / Amrita Salim / Na Li / Ignacio Mir-Sanchis /
要旨: Bacteria often carry multiple genes encoding anti-phage defense systems, clustered in defense islands and phage satellites. Various unrelated anti-phage defense systems target phage-encoded ...Bacteria often carry multiple genes encoding anti-phage defense systems, clustered in defense islands and phage satellites. Various unrelated anti-phage defense systems target phage-encoded homologous recombinases (HRs) through unclear mechanisms. Here, we show that the phage satellite SaPI2, which does not encode orthodox anti-phage defense systems, provides antiviral immunity mediated by Stl2, the SaPI2-encoded transcriptional repressor. Stl2 targets and inhibits phage-encoded HRs, including Sak and Sak4, two HRs from the Rad52-like and Rad51-like superfamilies. Remarkably, apo Stl2 forms a collar of dimers oligomerizing as closed rings and as filaments, mimicking the quaternary structure of its targets. Stl2 decorates both Sak rings and Sak4 filaments. The oligomerization of Stl2 as a collar of dimers is necessary for its inhibitory activity both in vitro and in vivo. Our results shed light on the mechanisms underlying antiviral immunity against phages carrying divergent HRs.
履歴
登録2023年7月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月12日-
マップ公開2025年2月12日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17821.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17821.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.75 Å/pix.
x 400 pix.
= 298.4 Å		0.75 Å/pix.
x 400 pix.
= 298.4 Å		0.75 Å/pix.
x 400 pix.
= 298.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.746 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.085
最小 - 最大-0.43517983 - 0.83766866
平均 (標準偏差)0.00014438934 (±0.019485127)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 298.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17821_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17821_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17821_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 18-mer ring cryoEM structure of the 80a-Sak NTD in apo state

全体名称: 18-mer ring cryoEM structure of the 80a-Sak NTD in apo state
要素
  • 複合体: 18-mer ring cryoEM structure of the 80a-Sak NTD in apo state
    • タンパク質・ペプチド: Topoisomerase
  • リガンド: water

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超分子 #1: 18-mer ring cryoEM structure of the 80a-Sak NTD in apo state

超分子名称: 18-mer ring cryoEM structure of the 80a-Sak NTD in apo state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
分子量理論値: 460 KDa

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分子 #1: Topoisomerase

分子名称: Topoisomerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
分子量理論値: 19.417621 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MKHHHHHHPM SDYDIPTTEN LYFQGAMGMT EQTLFEQLNS KNVNDHTEQK NGLTYLAWSY AHQELKKIDP NYTVKVHEFP HPDINTENY FVPYLATPEG YFVQVSVTVK DSTETEWLPV LDFRNKSLAK GSATTFDINK AQKRCFVKAS ALHGLGLYIY N GEELPSAS D

UniProtKB: Topoisomerase

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 9 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8.1
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTris-HClTris-HCl pH 7.6
100.0 mMNaClSodium Chloride
1.0 mMDTTDithiothreitol

詳細: 20mM Tris-HCl pH 7.6, 100mM NaCl, 1mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Monodisperse sample

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4344 / 平均露光時間: 2.99 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 倍率（公称値）: 190000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C18 (18回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
ソフトウェア - 詳細: Local refinement job after symmetry expansion
詳細: Symmetry expanded to C18, multiplying the stack by 18, from 75703 to 1365300 particles.
使用した粒子像数: 75703
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 1-141 / Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
詳細: AlphaFold prediction was done locally. CTD residues of the full-length AlphaFold prediction were deleted before fiting with ChimeraX.
詳細Fitting of the truncated AlphaFold prediction was done with ChimeraX and then subjected to real space refinement in PHENIX. The output was then repeatedly adjusted with Coot and verified in PHENIX.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8pq8:
Sak Single Strand Annealing Protein from Staphylococcal Bacteriophage 80a - dCTD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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