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- EMDB-1779: EM structure of bacteriophage SPP1 distal tail protein (GP 19.1):... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1779
タイトルEM structure of bacteriophage SPP1 distal tail protein (GP 19.1): a baseplate hub paradigm in gram positive infecting phages
マップデータEM map of Dit (GP19.1) from SPP1 Bacteriophage
試料
  • 試料: GP 19.1 protein from B. subtilis phage SPP1 Bacteriophage
  • タンパク質・ペプチド: GP19.1
キーワードDit / GP 19.1 / SPP1 / Bacteriophage
生物種Bacillus phage SPP1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 21.5 Å
データ登録者Veesler D / Robin G / Lichiere J / Auzat I / Tavares P / Bron P / Campanacci V / Cambillau C
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of bacteriophage SPP1 distal tail protein (gp19.1): a baseplate hub paradigm in gram-positive infecting phages.
著者: David Veesler / Gautier Robin / Julie Lichière / Isabelle Auzat / Paulo Tavares / Patrick Bron / Valérie Campanacci / Christian Cambillau /
要旨: Siphophage SPP1 infects the gram-positive bacterium Bacillus subtilis using its long non-contractile tail and tail-tip. Electron microscopy (EM) previously allowed a low resolution assignment of most ...Siphophage SPP1 infects the gram-positive bacterium Bacillus subtilis using its long non-contractile tail and tail-tip. Electron microscopy (EM) previously allowed a low resolution assignment of most orf products belonging to these regions. We report here the structure of the SPP1 distal tail protein (Dit, gp19.1). The combination of x-ray crystallography, EM, and light scattering established that Dit is a back-to-back dimer of hexamers. However, Dit fitting in the virion EM maps was only possible with a hexamer located between the tail-tube and the tail-tip. Structure comparison revealed high similarity between Dit and a central component of lactophage baseplates. Sequence similarity search expanded its relatedness to several phage proteins, suggesting that Dit is a docking platform for the tail adsorption apparatus in Siphoviridae infecting gram-positive bacteria and that its architecture is a paradigm for these hub proteins. Dit structural similarity extends also to non-contractile and contractile phage tail proteins (gpV(N) and XkdM) as well as to components of the bacterial type 6 secretion system, supporting an evolutionary connection between all these devices.
履歴
登録2010年9月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年9月24日-
マップ公開2010年12月21日-
更新2010年12月21日-
現状2010年12月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd1779.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1779.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM map of Dit (GP19.1) from SPP1 Bacteriophage
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.19 Å/pix.
x 128 pix.
= 280.32 Å		2.19 Å/pix.
x 128 pix.
= 280.32 Å		2.19 Å/pix.
x 128 pix.
= 280.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.19 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 10.0 / ムービー #1: 10
最小 - 最大-20.881900000000002 - 52.165300000000002
平均 (標準偏差)-0.000000000131899 (±5.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-63-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 280.32 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.192.192.19
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z280.320280.320280.320
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-63-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-20.88252.165-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GP 19.1 protein from B. subtilis phage SPP1 Bacteriophage

全体名称: GP 19.1 protein from B. subtilis phage SPP1 Bacteriophage
要素
  • 試料: GP 19.1 protein from B. subtilis phage SPP1 Bacteriophage
  • タンパク質・ペプチド: GP19.1

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超分子 #1000: GP 19.1 protein from B. subtilis phage SPP1 Bacteriophage

超分子名称: GP 19.1 protein from B. subtilis phage SPP1 Bacteriophage
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: Dodecameric / Number unique components: 1
分子量実験値: 325.629 KDa / 理論値: 28.489 KDa
手法: Molar mass and hydrodynamic radius determination by SEC, MALS,UV,QELS and RI.

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分子 #1: GP19.1

分子名称: GP19.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Dit / コピー数: 12 / 集合状態: Dodecameric / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Bacillus phage SPP1 (ファージ)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.010 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM HEPES, 150 mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 3 microLitres of freshly prepared protein were applied on a glow-discharged carbon-coated grid. The excess of Dit solution was blotted and 4 microliters of 1% Uranyl- Acetate was applied ...詳細: 3 microLitres of freshly prepared protein were applied on a glow-discharged carbon-coated grid. The excess of Dit solution was blotted and 4 microliters of 1% Uranyl- Acetate was applied twice on the grid and incubated for 1 min. Grids were then dried and kept in a desiccator cabinet until use
グリッド詳細: 400-Mesh Carbon-Coated Copper Grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2200FS
特殊光学系エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
詳細Low-dose imaging
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 10 µm / 実像数: 8 / 平均電子線量: 18 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 45710 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D6 (2回x6回 2面回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 21.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC V / 使用した粒子像数: 9027

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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