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万見
- EMDB-1757: The Structure of TubZ filaments -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1757
タイトルThe Structure of TubZ filaments
マップデータDouble helical filaments of TubZ (pBT156) (Uniprot Q8KNP3) from Bacillus thuringiensis serovar israelensis (ATCC 35646) - negatively stained
試料
  • 試料: Full length TubZ
  • タンパク質・ペプチド: Cytomotive filament
キーワードCytoskeletal / DNA segregation / FtsZ / FtsZ-like / pBtoxis / pBT156 / plasmid partitioning / RepX / tubulin / tubulin-like / TubZ
生物種Bacillus thuringiensis (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 35.0 Å
データ登録者Aylett CHS / Amos LA / Lowe J
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: Filament structure of bacterial tubulin homologue TubZ.
著者: Christopher H S Aylett / Qing Wang / Katharine A Michie / Linda A Amos / Jan Löwe /
要旨: Low copy number plasmids often depend on accurate partitioning systems for their continued survival. Generally, such systems consist of a centromere-like region of DNA, a DNA-binding adaptor, and a ...Low copy number plasmids often depend on accurate partitioning systems for their continued survival. Generally, such systems consist of a centromere-like region of DNA, a DNA-binding adaptor, and a polymerizing cytomotive filament. Together these components drive newly replicated plasmids to opposite ends of the dividing cell. The Bacillus thuringiensis plasmid pBToxis relies on a filament of the tubulin/FtsZ-like protein TubZ for its segregation. By combining crystallography and electron microscopy, we have determined the structure of this filament. We explain how GTP hydrolysis weakens the subunit-subunit contact and also shed light on the partitioning of the plasmid-adaptor complex. The double helical superstructure of TubZ filaments is unusual for tubulin-like proteins. Filaments of ParM, the actin-like partitioning protein, are also double helical. We suggest that convergent evolution shapes these different types of cytomotive filaments toward a general mechanism for plasmid separation.
履歴
登録2010年7月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年7月23日-
マップ公開2010年10月29日-
更新2016年4月20日-
現状2016年4月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 50
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 50
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1757.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1757.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 666 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Double helical filaments of TubZ (pBT156) (Uniprot Q8KNP3) from Bacillus thuringiensis serovar israelensis (ATCC 35646) - negatively stained
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 1.2 / ムービー #1: 50
最小 - 最大-1476.779999999999973 - 1604.220000000000027
平均 (標準偏差)-705.823999999999955 (±844.833999999999946)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin000
サイズ454586
Spacing454586
セルA: 180 Å / B: 180 Å / C: 344 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z444
M x/y/z454586
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z180.000180.000344.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ454586
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS454586
D min/max/mean-1476.7761604.220-705.824

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Full length TubZ

全体名称: Full length TubZ
要素
  • 試料: Full length TubZ
  • タンパク質・ペプチド: Cytomotive filament

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超分子 #1000: Full length TubZ

超分子名称: Full length TubZ / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Negatively stained / 集合状態: Double filament / Number unique components: 1

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分子 #1: Cytomotive filament

分子名称: Cytomotive filament / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Cytomotive filament / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Bacillus thuringiensis (バクテリア) / 株: Serovar israelensis / 細胞中の位置: Cytoplasm
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET28a

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM NaHEPES 7.5 150 mM KCl 5 mM MgCl2 1 mM GTPyS
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 1% Uranyl Acetate
グリッド詳細: CuRh 300 mesh
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
温度平均: 293 K
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 69000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 35.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MRC
詳細: Final maps were calculated from five averaged datasets

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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