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- EMDB-17558: Cryo-EM structure of cortactin stabilized Arp2/3-complex nucleate... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17558
タイトルCryo-EM structure of cortactin stabilized Arp2/3-complex nucleated actin branches
マップデータ
試料
  • 複合体: Cortactin stabilizes Arp2/3-complex nucleated actin branches with daughter filament capped
    • 複合体: Human Arp2/3 C1BC5L complex
      • タンパク質・ペプチド: x 7種
    • 複合体: Porcine actin, cytoplasmic 1
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
    • 複合体: Mouse cortactin
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
    • 複合体: Mouse capping protein
      • タンパク質・ペプチド: x 2種
    • 複合体: Phalloidin
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 2種
キーワードComplex / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal calyx / regulation of protein kinase C signaling / tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / meiotic cytokinesis / lamellipodium organization / muscle cell projection membrane / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling ...cytoskeletal calyx / regulation of protein kinase C signaling / tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / meiotic cytokinesis / lamellipodium organization / muscle cell projection membrane / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / spindle localization / RHOF GTPase cycle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / actin polymerization-dependent cell motility / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Arp2/3 protein complex / asymmetric cell division / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin nucleation / F-actin capping protein complex / WASH complex / COPI-mediated anterograde transport / sperm head-tail coupling apparatus / mitotic spindle midzone / actin cap / sperm head / regulation of mitophagy / cellular response to cytochalasin B / profilin binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of smooth muscle contraction / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / substrate-dependent cell migration, cell extension / Tat protein binding / barbed-end actin filament capping / dense body / cell projection organization / cell junction assembly / MHC class II antigen presentation / actin polymerization or depolymerization / focal adhesion assembly / muscle cell development / apical protein localization / adherens junction assembly / regulation of cell morphogenesis / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / tight junction / dendritic spine maintenance / podosome / lamellipodium assembly / regulation of axon extension / regulation of norepinephrine uptake / apical junction complex / transporter regulator activity / positive regulation of actin filament polymerization / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of microtubule polymerization / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / beta-tubulin binding / filamentous actin / regulation of synaptic vesicle endocytosis / brush border / kinesin binding / asymmetric synapse / cilium assembly / intercalated disc / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lamellipodium assembly / clathrin-coated pit / extrinsic apoptotic signaling pathway / ruffle / voltage-gated potassium channel complex / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading
類似検索 - 分子機能
Hs1/Cortactin / Repeat in HS1/Cortactin / Cortactin repeat profile. / Cortactin, SH3 domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 ...Hs1/Cortactin / Repeat in HS1/Cortactin / Cortactin repeat profile. / Cortactin, SH3 domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Variant SH3 domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Src homology 3 domains / ATPase, nucleotide binding domain / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 3 / Actin-related protein 2 / Src substrate cortactin / Actin, cytoplasmic 1 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Sus scrofa (ブタ) / Mus musculus (ハツカネズミ) / Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Liu T / Moores CA
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)810207European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Cortactin stabilizes actin branches by bridging activated Arp2/3 to its nucleated actin filament.
著者: Tianyang Liu / Luyan Cao / Miroslav Mladenov / Antoine Jegou / Michael Way / Carolyn A Moores /
要旨: Regulation of the assembly and turnover of branched actin filament networks nucleated by the Arp2/3 complex is essential during many cellular processes, including cell migration and membrane ...Regulation of the assembly and turnover of branched actin filament networks nucleated by the Arp2/3 complex is essential during many cellular processes, including cell migration and membrane trafficking. Cortactin is important for actin branch stabilization, but the mechanism by which this occurs is unclear. Given this, we determined the structure of vertebrate cortactin-stabilized Arp2/3 actin branches using cryogenic electron microscopy. We find that cortactin interacts with the new daughter filament nucleated by the Arp2/3 complex at the branch site, rather than the initial mother actin filament. Cortactin preferentially binds activated Arp3. It also stabilizes the F-actin-like interface of activated Arp3 with the first actin subunit of the new filament, and its central repeats extend along successive daughter-filament subunits. The preference of cortactin for activated Arp3 explains its retention at the actin branch and accounts for its synergy with other nucleation-promoting factors in regulating branched actin network dynamics.
履歴
登録2023年6月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月3日-
マップ公開2024年1月3日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17558.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17558.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 440 pix.
= 469.48 Å		1.07 Å/pix.
x 440 pix.
= 469.48 Å		1.07 Å/pix.
x 440 pix.
= 469.48 Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.067 Å
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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.28256604 - 0.7510417
平均 (標準偏差)0.0013075767 (±0.024123373)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 469.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17558_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17558_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cortactin stabilizes Arp2/3-complex nucleated actin branches with...

全体名称: Cortactin stabilizes Arp2/3-complex nucleated actin branches with daughter filament capped
要素
  • 複合体: Cortactin stabilizes Arp2/3-complex nucleated actin branches with daughter filament capped
    • 複合体: Human Arp2/3 C1BC5L complex
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein
    • 複合体: Porcine actin, cytoplasmic 1
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • 複合体: Mouse cortactin
      • タンパク質・ペプチド: Src substrate cortactin
    • 複合体: Mouse capping protein
      • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit alpha-1
      • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta
    • 複合体: Phalloidin
      • タンパク質・ペプチド: Phalloidin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

+
超分子 #1: Cortactin stabilizes Arp2/3-complex nucleated actin branches with...

超分子名称: Cortactin stabilizes Arp2/3-complex nucleated actin branches with daughter filament capped
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#12
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #2: Human Arp2/3 C1BC5L complex

超分子名称: Human Arp2/3 C1BC5L complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Porcine actin, cytoplasmic 1

超分子名称: Porcine actin, cytoplasmic 1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

+
超分子 #4: Mouse cortactin

超分子名称: Mouse cortactin / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #9
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

+
超分子 #5: Mouse capping protein

超分子名称: Mouse capping protein / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #10-#11
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

+
超分子 #6: Phalloidin

超分子名称: Phalloidin / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #12
由来(天然)生物種: Amanita phalloides (タマゴテングタケ)

+
分子 #1: Actin-related protein 3

分子名称: Actin-related protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.428031 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列: MAGRLPACVV DCGTGYTKLG YAGNTEPQFI IPSCIAIKES AKVGDQAQRR VMKGVDDLDF FIGDEAIEKP TYATKWPIRH GIVEDWDLM ERFMEQVIFK YLRAEPEDHY FLLTEPPLNT PENREYTAEI MFESFNVPGL YIAVQAVLAL AASWTSRQVG E RTLTGTVI ...文字列:
MAGRLPACVV DCGTGYTKLG YAGNTEPQFI IPSCIAIKES AKVGDQAQRR VMKGVDDLDF FIGDEAIEKP TYATKWPIRH GIVEDWDLM ERFMEQVIFK YLRAEPEDHY FLLTEPPLNT PENREYTAEI MFESFNVPGL YIAVQAVLAL AASWTSRQVG E RTLTGTVI DSGDGVTHVI PVAEGYVIGS CIKHIPIAGR DITYFIQQLL RDREVGIPPE QSLETAKAVK ERYSYVCPDL VK EFNKYDT DGSKWIKQYT GINAISKKEF SIDVGYERFL GPEIFFHPEF ANPDFTQPIS EVVDEVIQNC PIDVRRPLYK NIV LSGGST MFRDFGRRLQ RDLKRTVDAR LKLSEELSGG RLKPKPIDVQ VITHHMQRYA VWFGGSMLAS TPEFYQVCHT KKDY EEIGP SICRHNPVFG VMS

UniProtKB: Actin-related protein 3

+
分子 #2: Actin-related protein 2

分子名称: Actin-related protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.818711 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列: MDSQGRKVVV CDNGTGFVKC GYAGSNFPEH IFPALVGRPI IRSTTKVGNI EIKDLMVGDE ASELRSMLEV NYPMENGIVR NWDDMKHLW DYTFGPEKLN IDTRNCKILL TEPPMNPTKN REKIVEVMFE TYQFSGVYVA IQAVLTLYAQ GLLTGVVVDS G DGVTHICP ...文字列:
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UniProtKB: Actin-related protein 2

+
分子 #3: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.004781 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列: MAYHSFLVEP ISCHAWNKDR TQIAICPNNH EVHIYEKSGA KWTKVHELKE HNGQVTGIDW APESNRIVTC GTDRNAYVWT LKGRTWKPT LVILRINRAA RCVRWAPNEN KFAVGSGSRV ISICYFEQEN DWWVCKHIKK PIRSTVLSLD WHPNNVLLAA G SCDFKCRI ...文字列:
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UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B

+
分子 #4: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.386043 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列: MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSFLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV ...文字列:
MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSFLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV FKDDDDVVIG KVFMQEFKEG RRASHTAPQV LFSHREPPLE LKDTDAAVGD NIGYITFVLF PRHTNASARD NT INLIHTF RDYLHYHIKC SKAYIHTRMR AKTSDFLKVL NRARPDAEKK EMKTITGKTF SSR

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

+
分子 #5: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.572666 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列:
MPAYHSSLMD PDTKLIGNMA LLPIRSQFKG PAPRETKDTD IVDEAIYYFK ANVFFKNYEI KNEADRTLIY ITLYISECLK KLQKCNSKS QGEKEMYTLG ITNFPIPGEP GFPLNAIYAK PANKQEDEVM RAYLQQLRQE TGLRLCEKVF DPQNDKPSKW W TCFVKRQF MNKSLSGPGQ

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

+
分子 #6: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.697047 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列:
MTATLRPYLS AVRATLQAAL CLENFSSQVV ERHNKPEVEV RSSKELLLQP VTISRNEKEK VLIEGSINSV RVSIAVKQAD EIEKILCHK FMRFMMMRAE NFFILRRKPV EGYDISFLIT NFHTEQMYKH KLVDFVIHFM EEIDKEISEM KLSVNARARI V AEEFLKNF

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

+
分子 #7: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.96418 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列:
MARNTLSSRF RRVDIDEFDE NKFVDEQEEA AAAAAEPGPD PSEVDGLLRQ GDMLRAFHAA LRNSPVNTKN QAVKERAQGV VLKVLTNFK SSEIEQAVQS LDRNGVDLLM KYIYKGFEKP TENSSAVLLQ WHEKALAVGG LGSIIRVLTA RKTV

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein

+
分子 #8: Actin, cytoplasmic 1

分子名称: Actin, cytoplasmic 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 41.78266 KDa
配列文字列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG ...文字列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

+
分子 #9: Src substrate cortactin

分子名称: Src substrate cortactin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 61.340738 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MWKASAGHAV SITQDDGGAD DWETDPDFVN DVSEKEQRWG AKTVQGSGHQ EHINIHKLRE NVFQEHQTLK EKELETGPKA SHGYGGKFG VEQDRMDRSA VGHEYQSKLS KHCSQVDSVR GFGGKFGVQM DRVDQSAVGF EYQGKTEKHA SQKDYSSGFG G KYGVQADR ...文字列:
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UniProtKB: Src substrate cortactin

+
分子 #10: F-actin-capping protein subunit alpha-1

分子名称: F-actin-capping protein subunit alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 32.980703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MADFEDRVSD EEKVRIAAKF ITHAPPGEFN EVFNDVRLLL NNDNLLREGA AHAFAQYNMD QFTPVKIEGY DDQVLITEHG DLGNSRFLD PRNQISFKFD HLRKEASDPQ PEDVDGGLKS WRESCDSALR AYVKDHYSNG FCTVYAKTID GQQTIIACIE S HQFQPKNF ...文字列:
MADFEDRVSD EEKVRIAAKF ITHAPPGEFN EVFNDVRLLL NNDNLLREGA AHAFAQYNMD QFTPVKIEGY DDQVLITEHG DLGNSRFLD PRNQISFKFD HLRKEASDPQ PEDVDGGLKS WRESCDSALR AYVKDHYSNG FCTVYAKTID GQQTIIACIE S HQFQPKNF WNGRWRSEWK FTITPPSAQV VGVLKIQVHY YEDGNVQLVS HKDVQDSVTV SNEVQTTKEF IKIIESAENE YQ TAISENY QTMSDTTFKA LRRQLPVTRT KIDWNKILSY KIGKEMQNA

UniProtKB: F-actin-capping protein subunit alpha-1

+
分子 #11: Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta

分子名称: Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 30.669768 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSDQQLDCAL DLMRRLPPQQ IEKNLSDLID LVPSLCEDLL SSVDQPLKIA RDKVVGKDYL LCDYNRDGDS YRSPWSNKYD PPLEDGAMP SARLRKLEVE ANNAFDQYRD LYFEGGVSSV YLWDLDHGFA GVILIKKAGD GSKKIKGCWD SIHVVEVQEK S SGRTAHYK ...文字列:
MSDQQLDCAL DLMRRLPPQQ IEKNLSDLID LVPSLCEDLL SSVDQPLKIA RDKVVGKDYL LCDYNRDGDS YRSPWSNKYD PPLEDGAMP SARLRKLEVE ANNAFDQYRD LYFEGGVSSV YLWDLDHGFA GVILIKKAGD GSKKIKGCWD SIHVVEVQEK S SGRTAHYK LTSTVMLWLQ TNKSGSGTMN LGGSLTRQME KDETVSDCSP HIANIGRLVE DMENKIRSTL NEIYFGKTKD IV NGLRSVQ TFADKSKQEA LKNDLVEALK RKQQC

UniProtKB: F-actin-capping protein subunit beta

+
分子 #12: Phalloidin

分子名称: Phalloidin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
分子量理論値: 808.899 Da
配列文字列:
W(EEP)A(DTH)C(HYP)A

+
分子 #13: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 12 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #14: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 12 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 50mM KCl, 1mM EGTA, 1mM MgCl2, 0.2 mM ATP and 1 mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 98 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: Back blotting.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 49.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 81000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2001580
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: CryoSPARC ab-intio reconstruction
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 130915
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8p94:
Cryo-EM structure of cortactin stabilized Arp2/3-complex nucleated actin branches

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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