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- EMDB-1734: Rubisco in complex with Rubisco large subunit methyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1734
タイトルRubisco in complex with Rubisco large subunit methyltransferase
マップデータCryo-EM volume of RuBisCO
試料
  • 試料: Spinach RuBisCO
  • タンパク質・ペプチド: RuBisCO
キーワードRubisco / carbon fixation / methylation
生物種Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.0 Å
データ登録者Raunser S / Magnani R / Huang Z / Houtz RL / Trievel RC / Penczek PA / Walz T
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2009
タイトル: Rubisco in complex with Rubisco large subunit methyltransferase.
著者: Stefan Raunser / Roberta Magnani / Zhong Huang / Robert L Houtz / Raymond C Trievel / Pawel A Penczek / Thomas Walz /
要旨: SET domain protein lysine methyltransferases (PKMT) are a structurally unique class of enzymes that catalyze the specific methylation of lysine residues in a number of different substrates. ...SET domain protein lysine methyltransferases (PKMT) are a structurally unique class of enzymes that catalyze the specific methylation of lysine residues in a number of different substrates. Especially histone-specific SET domain PKMTs have received widespread attention because of their roles in the regulation of epigenetic gene expression and the development of some cancers. Rubisco large subunit methyltransferase (RLSMT) is a chloroplast-localized SET domain PKMT responsible for the formation of trimethyl-lysine-14 in the large subunit of Rubisco, an essential photosynthetic enzyme. Here, we have used cryoelectron microscopy to produce an 11-A density map of the Rubisco-RLSMT complex. The atomic model of the complex, obtained by fitting crystal structures of Rubisco and RLSMT into the density map, shows that the extensive contact regions between the 2 proteins are mainly mediated by hydrophobic residues and leucine-rich repeats. It further provides insights into potential conformational changes that may occur during substrate binding and catalysis. This study presents the first structural analysis of a SET domain PKMT in complex with its intact polypeptide substrate.
履歴
登録2010年5月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年7月23日-
マップ公開2010年7月23日-
更新2012年9月26日-
現状2012年9月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.076
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.076
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1734.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1734.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM volume of RuBisCO
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.076 / ムービー #1: 0.076
最小 - 最大-0.0342804 - 0.34799
平均 (標準偏差)0.000665613 (±0.0148949)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 328 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.14.14.1
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z328.000328.000328.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-100-100-100
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-0.0340.3480.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Spinach RuBisCO

全体名称: Spinach RuBisCO
要素
  • 試料: Spinach RuBisCO
  • タンパク質・ペプチド: RuBisCO

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超分子 #1000: Spinach RuBisCO

超分子名称: Spinach RuBisCO / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample was thawed from storage at -80 degrees Celsius before being loaded onto the grid.
集合状態: Hexadecamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 534 KDa / 理論値: 534 KDa

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分子 #1: RuBisCO

分子名称: RuBisCO / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: RuBisCO / コピー数: 1 / 集合状態: Hexadecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 別称: Spinach / 組織: Stroma / 細胞: Plant leaves / Organelle: Chloroplast / 細胞中の位置: Stroma
分子量実験値: 534 KDa / 理論値: 534 KDa
組換発現生物種: Spinacia oleracea (ホウレンソウ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl pH 8, 5 mM MgCl2, 1 mM EDTA
グリッド詳細: Quantifoil grids 2 um holes
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: Blot for 1 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 110 / 平均電子線量: 15 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 51159 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder.
試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected interactively at the computer terminal.
CTF補正詳細: CTF correction of each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D4 (2回x4回 2面回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPARX / 詳細: D4 symmetry applied to final reconstruction / 使用した粒子像数: 29000
最終 角度割当詳細: SPIDER:theta 45 degrees, phi 45 degrees

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1rxo

ソフトウェア名称: SITUS
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: R-factor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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