[日本語] English
万見
- EMDB-17193: Complex of ASCT2 with Suppressyn -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17193
タイトルComplex of ASCT2 with Suppressyn
マップデータMain map from 3D flex reconstruction in Cryosparc.
試料
  • 複合体: Complex of Alanine Serine Cysteine Transporter 2 with Suppressyn
    • タンパク質・ペプチド: Neutral amino acid transporter B(0)
    • タンパク質・ペプチド: Suppressyn
  • リガンド: ALANINE
キーワードSmall neural amino acid transporter / ASCT2 / Receptor binding domain / Suppressyn / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性syncytium formation / extracellular space / Suppressyn
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Khare S / Kumar A / Reyes N
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)771965European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Receptor-recognition and antiviral mechanisms of retrovirus-derived human proteins.
著者: Shashank Khare / Miryam I Villalba / Juan C Canul-Tec / Arantza Balsebre Cajiao / Anand Kumar / Marija Backovic / Felix A Rey / Els Pardon / Jan Steyaert / Camilo Perez / Nicolas Reyes /
要旨: Human syncytin-1 and suppressyn are cellular proteins of retroviral origin involved in cell-cell fusion events to establish the maternal-fetal interface in the placenta. In cell culture, they ...Human syncytin-1 and suppressyn are cellular proteins of retroviral origin involved in cell-cell fusion events to establish the maternal-fetal interface in the placenta. In cell culture, they restrict infections from members of the largest interference group of vertebrate retroviruses, and are regarded as host immunity factors expressed during development. At the core of the syncytin-1 and suppressyn functions are poorly understood mechanisms to recognize a common cellular receptor, the membrane transporter ASCT2. Here, we present cryo-electron microscopy structures of human ASCT2 in complexes with the receptor-binding domains of syncytin-1 and suppressyn. Despite their evolutionary divergence, the two placental proteins occupy similar positions in ASCT2, and are stabilized by the formation of a hybrid β-sheet or 'clamp' with the receptor. Structural predictions of the receptor-binding domains of extant retroviruses indicate overlapping binding interfaces and clamping sites with ASCT2, revealing a competition mechanism between the placental proteins and the retroviruses. Our work uncovers a common ASCT2 recognition mechanism by a large group of endogenous and disease-causing retroviruses, and provides high-resolution views on how placental human proteins exert morphological and immunological functions.
履歴
登録2023年4月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月1日-
マップ公開2024年5月1日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_17193.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17193.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map from 3D flex reconstruction in Cryosparc.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.81 Å/pix.
x 256 pix.
= 208.384 Å		0.81 Å/pix.
x 256 pix.
= 208.384 Å		0.81 Å/pix.
x 256 pix.
= 208.384 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.814 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00491
最小 - 最大-0.013732714 - 0.023225188
平均 (標準偏差)0.00005816048 (±0.00077221094)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 208.384 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: This is the half-map A corresponding to the...

ファイルemd_17193_additional_1.map
注釈This is the half-map A corresponding to the main map from the 3D flex reconstruction job in Cryosparc.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: This is the half-map B corresponding to the...

ファイルemd_17193_additional_2.map
注釈This is the half-map B corresponding to the main map from the 3D flex reconstruction job in Cryosparc.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: This is the half-map A from the non-uniform...

ファイルemd_17193_half_map_1.map
注釈This is the half-map A from the non-uniform refinement job, the parent job for running 3D flex reconstruction.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: This is the half-map B from the non-uniform...

ファイルemd_17193_half_map_2.map
注釈This is the half-map B from the non-uniform refinement job, the parent job for running 3D flex reconstruction.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Complex of Alanine Serine Cysteine Transporter 2 with Suppressyn

全体名称: Complex of Alanine Serine Cysteine Transporter 2 with Suppressyn
要素
  • 複合体: Complex of Alanine Serine Cysteine Transporter 2 with Suppressyn
    • タンパク質・ペプチド: Neutral amino acid transporter B(0)
    • タンパク質・ペプチド: Suppressyn
  • リガンド: ALANINE

-
超分子 #1: Complex of Alanine Serine Cysteine Transporter 2 with Suppressyn

超分子名称: Complex of Alanine Serine Cysteine Transporter 2 with Suppressyn
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Neutral amino acid transporter B(0)

分子名称: Neutral amino acid transporter B(0) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.897273 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MWSHPQFEKV ADPPRDSKGL AAAEPTANGG LALASIEDQG AAAGGYCGSR DQVRRFLRRN LLVLLTVSGV LAGVALGLGV RGAGGGLAL SRAQLTYFAF PGELLLRLLR MIILPLVVCS LIGGAASLDP GALGRLGAWA LLFFLVTTLL ASALGVGLAL A LQPGAASA ...文字列:
MWSHPQFEKV ADPPRDSKGL AAAEPTANGG LALASIEDQG AAAGGYCGSR DQVRRFLRRN LLVLLTVSGV LAGVALGLGV RGAGGGLAL SRAQLTYFAF PGELLLRLLR MIILPLVVCS LIGGAASLDP GALGRLGAWA LLFFLVTTLL ASALGVGLAL A LQPGAASA AITASVGAAG SAENAPSKEV LDSFLDLARN IFPSNLVSAA FRSYSTTYEE RTITGTRVKV PVGQEVEGMN IL GLVVFAI VFGVALRKLG PEGEELIRFF NSFNEATMVL VSWIMWYAPV GIMFLVASKI VEMEDVVLLF TSLGKYIFCC ILG HAIHGL IVLPLIYFAF TRKNPYRFLL GLLTPLATAF GTSSSSATLP LMMKCVEENN GVDKRISRFI LPIGATVNMD GAAI FQCVA AVFIAQLNNV PLNFGQIITI LVTATASSVG AAGIPAGGVL TLAIILEAIG LPTHDLSLIL AVDWLVDRTT TVVNV EGDA LGAGILQHLN DKTMKKSEEQ ELIQVKSELP LDPLPVPTEE GNPLLKHYRG PAGDATVASE KESVM

-
分子 #2: Suppressyn

分子名称: Suppressyn / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.152035 KDa
組換発現生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
配列文字列:
MACIYPTTFY TSLPTKSLNM GISLTTILIL SVAVLLSTAA PPSCRECYQS LHYRGEMQQY FTYHTHIERS CYGNLIEECV ESGKSYYKV KNLGVCGSRN GAICPRGKQW LCFTKIGQWG VNTQVLEDIK REQIIAKAKA SKPTTPPENR PRHFHSFIQK L

UniProtKB: Suppressyn

-
分子 #3: ALANINE

分子名称: ALANINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ALA
分子量理論値: 89.093 Da
Chemical component information

ChemComp-ALA:
ALANINE / アラニン

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.9 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaClSodium Chloride
5.0 mMC3H7NO2L-Alanine
25.0 mMC8H18N2O4SHepes
0.05 %C24H44O12Sucrose Monododecanoate
0.01 %C31H50O4.C4H11NO3Cholesteryl Hemisuccinate Tris Salt
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 10 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8400 / 平均電子線量: 42.61 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6gct

最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1) / 使用した粒子像数: 125356
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6gct


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
ソフトウェア名称: Coot (ver. 0.9.8.3)
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 90
得られたモデル

PDB-8oui:
Complex of ASCT2 with Suppressyn

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る