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- EMDB-17060: Global refinement map of head-to-head double ring assembly from t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17060
タイトルGlobal refinement map of head-to-head double ring assembly from truncated PVY coat protein with K176E mutation
マップデータfinal trCPK176E head-to-head double ring particle sharp cryoEM map
試料
  • 複合体: truncated coat protein (dN49C40) with C-terminal His tag and K176E mutation
    • タンパク質・ペプチド: truncated coat protein (dN49C40) with C-terminal His tag and K176E mutation
キーワードH2H double ring / trCP / K176E / Potyvirus / PVY / VIRUS LIKE PARTICLE
生物種Potato virus Y strain NTN (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.56 Å
データ登録者Kavcic L / Kezar A / Podobnik M
資金援助 スロベニア, 2件
OrganizationGrant number国
Slovenian Research AgencyP1-0391 スロベニア
Slovenian Research AgencyJ7-7248 スロベニア
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2024
タイトル: From structural polymorphism to structural metamorphosis of the coat protein of flexuous filamentous potato virus Y.
著者: Luka Kavčič / Andreja Kežar / Neža Koritnik / Magda Tušek Žnidarič / Tajda Klobučar / Žiga Vičič / Franci Merzel / Ellie Holden / Justin L P Benesch / Marjetka Podobnik /
要旨: The structural diversity and tunability of the capsid proteins (CPs) of various icosahedral and rod-shaped viruses have been well studied and exploited in the development of smart hybrid ...The structural diversity and tunability of the capsid proteins (CPs) of various icosahedral and rod-shaped viruses have been well studied and exploited in the development of smart hybrid nanoparticles. However, the potential of CPs of the wide-spread flexuous filamentous plant viruses remains to be explored. Here, we show that we can control the shape, size, RNA encapsidation ability, symmetry, stability and surface functionalization of nanoparticles through structure-based design of CP from potato virus Y (PVY). We provide high-resolution insight into CP-based self-assemblies, ranging from large polymorphic or monomorphic filaments to smaller annular, cubic or spherical particles. Furthermore, we show that we can prevent CP self-assembly in bacteria by fusion with a cleavable protein, enabling controlled nanoparticle formation in vitro. Understanding the remarkable structural diversity of PVY CP not only provides possibilities for the production of biodegradable nanoparticles, but may also advance future studies of CP's polymorphism in a biological context.
履歴
登録2023年4月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月24日-
マップ公開2024年1月24日-
更新2024年1月31日-
現状2024年1月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17060.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17060.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈final trCPK176E head-to-head double ring particle sharp cryoEM map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.99 Å/pix.
x 400 pix.
= 394.8 Å		0.99 Å/pix.
x 400 pix.
= 394.8 Å		0.99 Å/pix.
x 400 pix.
= 394.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.987 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.521
最小 - 最大-1.7485427 - 2.683008
平均 (標準偏差)0.0003421706 (±0.06334114)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 394.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17060_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: trCPK176E head-to-head double ring particle raw cryoEM map

ファイルemd_17060_additional_1.map
注釈trCPK176E head-to-head double ring particle raw cryoEM map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: trCPK176E head-to-head double ring particle half B cryoEM map

ファイルemd_17060_half_map_1.map
注釈trCPK176E head-to-head double ring particle half B cryoEM map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: trCPK176E head-to-head double ring particle half A cryoEM map

ファイルemd_17060_half_map_2.map
注釈trCPK176E head-to-head double ring particle half A cryoEM map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : truncated coat protein (dN49C40) with C-terminal His tag and K176...

全体名称: truncated coat protein (dN49C40) with C-terminal His tag and K176E mutation
要素
  • 複合体: truncated coat protein (dN49C40) with C-terminal His tag and K176E mutation
    • タンパク質・ペプチド: truncated coat protein (dN49C40) with C-terminal His tag and K176E mutation

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超分子 #1: truncated coat protein (dN49C40) with C-terminal His tag and K176...

超分子名称: truncated coat protein (dN49C40) with C-terminal His tag and K176E mutation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: structurally homogenous double ring particles in a head-to-head arrangement
由来(天然)生物種: Potato virus Y strain NTN (ウイルス)
分子量理論値: 360 KDa

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分子 #1: truncated coat protein (dN49C40) with C-terminal His tag and K176...

分子名称: truncated coat protein (dN49C40) with C-terminal His tag and K176E mutation
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Potato virus Y strain NTN (ウイルス) / 株: NTN
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GITSKMRMPK SKGATVLNLE HLLEYAPQQI DISNTRATQS QFDTWYEAVQ LAYDIGETEM PTVMNGLMVW CIENGTSPNI NGVWVMMDGD EQVEYPLKPI VENAKPTLRQ IMAHFSDVAE AYIEMRNEKE PYMPRYGLVR NLRDGSLARY AFDFYEVTSR TPVRAREAHI ...文字列:
GITSKMRMPK SKGATVLNLE HLLEYAPQQI DISNTRATQS QFDTWYEAVQ LAYDIGETEM PTVMNGLMVW CIENGTSPNI NGVWVMMDGD EQVEYPLKPI VENAKPTLRQ IMAHFSDVAE AYIEMRNEKE PYMPRYGLVR NLRDGSLARY AFDFYEVTSR TPVRAREAHI QMKAAALKSE NLYFQGLEHH HHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 1.8 mM KH2PO4, 10.1 mM Na2HPO4, 140 mM NaCl, 2.7 mM KCl, pH 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 5116 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 150000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1136997 / 詳細: cryosparc Blob picker
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3) / 使用した粒子像数: 130819
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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