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- EMDB-17068: Virus-like Particle based on PVY coat protein with E150C and G193... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17068
タイトルVirus-like Particle based on PVY coat protein with E150C and G193C mutation with stacked-ring architecture
マップデータE150C G193C:VLPr sharp cryoEM map
試料
  • 複合体: Virus-like particles from PVY coat protein with E150C and G193C mutations
    • タンパク質・ペプチド: coat protein with E150C and G193C mutations
キーワードstacked-ring / disulfide-staple / VLP / Potyvirus / PVY / VIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子)
生物種Potato virus Y strain NTN (ウイルス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Kavcic L / Kezar A / Podobnik M
資金援助 スロベニア, 2件
OrganizationGrant number国
Slovenian Research AgencyP1-0391 スロベニア
Slovenian Research AgencyJ7-7248 スロベニア
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2024
タイトル: From structural polymorphism to structural metamorphosis of the coat protein of flexuous filamentous potato virus Y.
著者: Luka Kavčič / Andreja Kežar / Neža Koritnik / Magda Tušek Žnidarič / Tajda Klobučar / Žiga Vičič / Franci Merzel / Ellie Holden / Justin L P Benesch / Marjetka Podobnik /
要旨: The structural diversity and tunability of the capsid proteins (CPs) of various icosahedral and rod-shaped viruses have been well studied and exploited in the development of smart hybrid ...The structural diversity and tunability of the capsid proteins (CPs) of various icosahedral and rod-shaped viruses have been well studied and exploited in the development of smart hybrid nanoparticles. However, the potential of CPs of the wide-spread flexuous filamentous plant viruses remains to be explored. Here, we show that we can control the shape, size, RNA encapsidation ability, symmetry, stability and surface functionalization of nanoparticles through structure-based design of CP from potato virus Y (PVY). We provide high-resolution insight into CP-based self-assemblies, ranging from large polymorphic or monomorphic filaments to smaller annular, cubic or spherical particles. Furthermore, we show that we can prevent CP self-assembly in bacteria by fusion with a cleavable protein, enabling controlled nanoparticle formation in vitro. Understanding the remarkable structural diversity of PVY CP not only provides possibilities for the production of biodegradable nanoparticles, but may also advance future studies of CP's polymorphism in a biological context.
履歴
登録2023年4月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月24日-
マップ公開2024年1月24日-
更新2024年1月31日-
現状2024年1月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17068.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17068.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈E150C G193C:VLPr sharp cryoEM map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 300 pix.
= 285. Å		0.95 Å/pix.
x 300 pix.
= 285. Å		0.95 Å/pix.
x 300 pix.
= 285. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.95 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.423
最小 - 最大-2.0405984 - 3.0942347
平均 (標準偏差)0.008884034 (±0.117503926)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 285.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17068_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: E150C G193C:VLPr raw cryoEM map

ファイルemd_17068_additional_1.map
注釈E150C G193C:VLPr raw cryoEM map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: E150C G193C:VLPr half A cryoEM map

ファイルemd_17068_half_map_1.map
注釈E150C G193C:VLPr half A cryoEM map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: E150C G193C:VLPr half B cryoEM map

ファイルemd_17068_half_map_2.map
注釈E150C G193C:VLPr half B cryoEM map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Virus-like particles from PVY coat protein with E150C and G193C m...

全体名称: Virus-like particles from PVY coat protein with E150C and G193C mutations
要素
  • 複合体: Virus-like particles from PVY coat protein with E150C and G193C mutations
    • タンパク質・ペプチド: coat protein with E150C and G193C mutations

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超分子 #1: Virus-like particles from PVY coat protein with E150C and G193C m...

超分子名称: Virus-like particles from PVY coat protein with E150C and G193C mutations
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Potato virus Y strain NTN (ウイルス)

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分子 #1: coat protein with E150C and G193C mutations

分子名称: coat protein with E150C and G193C mutations / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Potato virus Y strain NTN (ウイルス) / 株: NTN
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GNDTIDAGGS TKKDAKQEQG SIQPNLNKEK EKDVNVGTSG THTVPRIKAI TSKMRMPKSK GATVLNLEHL LEYAPQQIDI SNTRATQSQF DTWYEAVQLA YDIGETEMPT VMNGLMVWCI ENGTSPNING VWVMMDGDEQ VEYPLKPIVC NAKPTLRQIM AHFSDVAEAY ...文字列:
GNDTIDAGGS TKKDAKQEQG SIQPNLNKEK EKDVNVGTSG THTVPRIKAI TSKMRMPKSK GATVLNLEHL LEYAPQQIDI SNTRATQSQF DTWYEAVQLA YDIGETEMPT VMNGLMVWCI ENGTSPNING VWVMMDGDEQ VEYPLKPIVC NAKPTLRQIM AHFSDVAEAY IEMRNKKEPY MPRYGLVRNL RDCSLARYAF DFYEVTSRTP VRAREAHIQM KAAALKSAQS RLFGLDGGIS TQEENTERHT TEDVSPSMHT LLGVKNM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 1.8 mM KH2PO4, 10.1 mM Na2HPO4, 140 mM NaCl, 2.7 mM KCl, pH 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 150000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 1971 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2

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画像解析

Segment selection選択した数: 835662 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3) / ソフトウェア - 詳細: Filament tracer / 詳細: cryosparc filament tracer
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 41.26 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 8.204 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1)
詳細: The final reconstruction was performed without imposing C8 symmetry.
使用した粒子像数: 190552
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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