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- EMDB-16850: Cryo-EM structure of actomyosin-5a-S1 with the full-length lever ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16850
タイトルCryo-EM structure of actomyosin-5a-S1 with the full-length lever (nucleotide free, class D)
マップデータDeepEMhancer post-processed map
試料
  • 複合体: Myosin-5a bound to F-actin
    • 複合体: Actin, alpha skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Unconventional myosin-Va with calmodulin-1 bound
      • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin-Va
    • 複合体: Calmodulin-1
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
キーワードmyosin / cytoskeletal motor / myosin-va / myo5a / myosin-5a / S1 / rigor / nucleotide free / apo / lever / 6IQ / actomyosin / actomyosin-5a / actin / actomyosin-va / actin bound / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / melanosome localization / endoplasmic reticulum localization / Reduction of cytosolic Ca++ levels ...establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / melanosome localization / endoplasmic reticulum localization / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Calcineurin activates NFAT / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / locomotion involved in locomotory behavior / Protein methylation / melanin metabolic process / RAF activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / vesicle transport along actin filament / RAS processing / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ca2+ pathway / RHO GTPases activate IQGAPs / Extra-nuclear estrogen signaling / RAF/MAP kinase cascade / PKA activation / developmental pigmentation / melanosome transport / secretory granule localization / Smooth Muscle Contraction / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / actin filament-based movement / melanin biosynthetic process / hair follicle maturation / Platelet degranulation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / melanocyte differentiation / actomyosin / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / long-chain fatty acid biosynthetic process / myosin complex / insulin secretion / odontogenesis / intermediate filament / cytoskeletal motor activator activity / organelle localization by membrane tethering / pigmentation / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / tropomyosin binding / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / troponin I binding / filamentous actin / exocytosis / calcineurin-mediated signaling / mesenchyme migration / actin filament bundle / cytoskeletal motor activity / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / catalytic complex / photoreceptor outer segment / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / smooth endoplasmic reticulum / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / stress fiber / skeletal muscle fiber development / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / vesicle-mediated transport / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / actin filament polymerization / sperm midpiece / myelination / calcium channel complex
類似検索 - 分子機能
Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / : / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Actin, alpha skeletal muscle / Unconventional myosin-Va
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Gravett MSC / Klebl DP / Harlen OG / Read DJ / Harris SA / Muench SP / Peckham M
資金援助 英国, 5件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust102174/B/13/Z 英国
Wellcome Trust223125/Z/21/Z 英国
Wellcome Trust108466/Z/15/Z 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/T022167/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/R013012 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Exploiting cryo-EM structures of actomyosin-5a to reveal the physical properties of its lever.
著者: Molly S C Gravett / David P Klebl / Oliver G Harlen / Daniel J Read / Stephen P Muench / Sarah A Harris / Michelle Peckham /
要旨: Myosin 5a (Myo5a) is a dimeric processive motor protein that transports cellular cargos along filamentous actin (F-actin). Its long lever is responsible for its large power-stroke, step size, and ...Myosin 5a (Myo5a) is a dimeric processive motor protein that transports cellular cargos along filamentous actin (F-actin). Its long lever is responsible for its large power-stroke, step size, and load-bearing ability. Little is known about the levers' structure and physical properties, and how they contribute to walking mechanics. Using cryoelectron microscopy (cryo-EM) and molecular dynamics (MD) simulations, we resolved the structure of monomeric Myo5a, comprising the motor domain and full-length lever, bound to F-actin. The range of its lever conformations revealed its physical properties, how stiffness varies along its length and predicts a large, 35 nm, working stroke. Thus, the newly released trail head in a dimeric Myo5a would only need to perform a small diffusive search for its new binding site on F-actin, and stress would only be generated across the dimer once phosphate is released from the lead head, revealing new insight into the walking behavior of Myo5a.
履歴
登録2023年3月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月25日-
マップ公開2024年9月25日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16850.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16850.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈DeepEMhancer post-processed map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.13 Å/pix.
x 250 pix.
= 532.5 Å		2.13 Å/pix.
x 250 pix.
= 532.5 Å		2.13 Å/pix.
x 250 pix.
= 532.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.13 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-0.0008946664 - 1.4243865
平均 (標準偏差)0.0014060596 (±0.025409117)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 532.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16850_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Gaussian filtered (SD 5) map

ファイルemd_16850_additional_1.map
注釈Gaussian filtered (SD 5) map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Masked post-processed map

ファイルemd_16850_additional_2.map
注釈Masked post-processed map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Raw map

ファイルemd_16850_additional_3.map
注釈Raw map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_16850_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_16850_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Myosin-5a bound to F-actin

全体名称: Myosin-5a bound to F-actin
要素
  • 複合体: Myosin-5a bound to F-actin
    • 複合体: Actin, alpha skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Unconventional myosin-Va with calmodulin-1 bound
      • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin-Va
    • 複合体: Calmodulin-1
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1

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超分子 #1: Myosin-5a bound to F-actin

超分子名称: Myosin-5a bound to F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 20 KDa

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超分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

超分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 器官: skeletal muscle

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超分子 #3: Unconventional myosin-Va with calmodulin-1 bound

超分子名称: Unconventional myosin-Va with calmodulin-1 bound / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
超分子 #4: Calmodulin-1

超分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: 1 calmodulin bound per IQ domain (6 overall)
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
分子 #1: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 16.72135 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
ADQLTEEQIA EFKEAFSLFD KDGDGTITTK ELGTVMRSLG QNPTEAELQD MINEVDADGN GTIDFPEFLT MMARKMKDTD SEEEIREAF RVFDKDGNGY ISAAELRHVM TNLGEKLTDE EVDEMIREAD IDGDGQVNYE EFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

-
分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: HIC is tele-methylhistidine / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: skeletal muscle
分子量理論値: 41.875633 KDa
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG VTHNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSL E KSYELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKE ITALAPSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #3: Unconventional myosin-Va

分子名称: Unconventional myosin-Va / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 106.596195 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAASELYTKF ARVWIPDPEE VWKSAELLKD YKPGDKVLLL HLEEGKDLEY RLDPKTGELP HLRNPDILVG ENDLTALSYL HEPAVLHNL RVRFIDSKLI YTYCGIVLVA INPYEQLPIY GEDIINAYSG QNMGDMDPHI FAVAEEAYKQ MARDERNQSI I VSGESGAG ...文字列:
MAASELYTKF ARVWIPDPEE VWKSAELLKD YKPGDKVLLL HLEEGKDLEY RLDPKTGELP HLRNPDILVG ENDLTALSYL HEPAVLHNL RVRFIDSKLI YTYCGIVLVA INPYEQLPIY GEDIINAYSG QNMGDMDPHI FAVAEEAYKQ MARDERNQSI I VSGESGAG KTVSAKYAMR YFATVSGSAS EANVEEKVLA SNPIMESIGN AKTTRNDNSS RFGKYIEIGF DKRYRIIGAN MR TYLLEKS RVVFQAEEER NYHIFYQLCA SAKLPEFKML RLGNADSFHY TKQGGSPMIE GVDDAKEMAH TRQACTLLGI SES YQMGIF RILAGILHLG NVGFASRDSD SCTIPPKHEP LTIFCDLMGV DYEEMCHWLC HRKLATATET YIKPISKLQA TNAR DALAK HIYAKLFNWI VDHVNQALHS AVKQHSFIGV LDIYGFETFE INSFEQFCIN YANEKLQQQF NMHVFKLEQE EYMKE QIPW TLIDFYDNQP CINLIESKLG ILDLLDEECK MPKGTDDTWA QKLYNTHLNK CALFEKPRMS NKAFIIKHFA DKVEYQ CEG FLEKNKDTVF EEQIKVLKSS KFKMLPELFQ DDEKAISPTS ATSSGRTPLT RVPVKPTKGR PGQTAKEHKK TVGHQFR NS LHLLMETLNA TTPHYVRCIK PNDFKFPFTF DEKRAVQQLR ACGVLETIRI SAAGFPSRWT YQEFFSRYRV LMKQKDVL G DRKQTCKNVL EKLILDKDKY QFGKTKIFFR AGQVAYLEKL RADKLRAACI RIQKTIRGWL LRKRYLCMQR AAITVQRYV RGYQARCYAK FLRRTKAATT IQKYWRMYVV RRRYKIRRAA TIVIQSYLRG YLTRNRYRKI LREYKAVIIQ KRVRGWLART HYKRTMKAI VYLQCCFRRM MAKRELKKDY KDDDDK

UniProtKB: Unconventional myosin-Va

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMKClpotassium chloride
0.1 mMC14H24N2O10egtazic acid (EGTA)
1.0 mMMgCl2magnesium chloride
10.0 mMC7H15NO4S3-morpholinopropane-1-sulfonic acid (MOPS)
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AMYLAMINE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 281.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細5.26 mg/mL Actin, alpha skeletal muscle 266 mg/mL FlAG-tagged unconventional myosin-Va (residues 1-907) 84.2 mg/mL Calmodulin-1

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4285 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 63.13 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 838213
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: relion_reconstruct map from particles in 3D class
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 22337
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 20 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

7plu

chain_id: D, source_name: SwissModel, initial_model_type: in silico modelchain D was used as a template to model the motor domain
source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico modelthe lever structure with CaM bound was predicted in AlphaFold

7plu

source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelchains J-L were used to model actin
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8of8:
Cryo-EM structure of actomyosin-5a-S1 with the full-length lever (nucleotide free)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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