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- EMDB-16815: Tomogram of GBP1 coatomers assembled on brain polar lipid-derived... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16815
タイトルTomogram of GBP1 coatomers assembled on brain polar lipid-derived small unilamellar vesicles.
マップデータElectron cryotomogram of GBP1 coatomers on BPLE-derived SUVs.
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Membrane-assembled coatomer formed by GDP-AlF3-stabilised GBP1 dimers on brain polar lipid-derived SUVs.
キーワードGBP1 / cryo-ET / liposome / coatomer / IMMUNE SYSTEM
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Kuhm TI / Jakobi AJ
資金援助European Union, オランダ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)852880European Union
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)NWO.STU.018-2.007 オランダ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis of antimicrobial membrane coat assembly by human GBP1.
著者: Tanja Kuhm / Clémence Taisne / Cecilia de Agrela Pinto / Luca Gross / Evdokia A Giannopoulou / Stefan T Huber / Els Pardon / Jan Steyaert / Sander J Tans / Arjen J Jakobi /
要旨: Guanylate-binding proteins (GBPs) are interferon-inducible guanosine triphosphate hydrolases (GTPases) mediating host defense against intracellular pathogens. Their antimicrobial activity hinges on ...Guanylate-binding proteins (GBPs) are interferon-inducible guanosine triphosphate hydrolases (GTPases) mediating host defense against intracellular pathogens. Their antimicrobial activity hinges on their ability to self-associate and coat pathogen-associated compartments or cytosolic bacteria. Coat formation depends on GTPase activity but how nucleotide binding and hydrolysis prime coat formation remains unclear. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the full-length human GBP1 dimer in its guanine nucleotide-bound state and describe the molecular ultrastructure of the GBP1 coat on liposomes and bacterial lipopolysaccharide membranes. Conformational changes of the middle and GTPase effector domains expose the isoprenylated C terminus for membrane association. The α-helical middle domains form a parallel, crossover arrangement essential for coat formation and position the extended effector domain for intercalation into the lipopolysaccharide layer of gram-negative membranes. Nucleotide binding and hydrolysis create oligomeric scaffolds with contractile abilities that promote membrane extrusion and fragmentation. Our data offer a structural and mechanistic framework for understanding GBP1 effector functions in intracellular immunity.
履歴
登録2023年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月27日-
マップ公開2024年3月27日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16815.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16815.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.1 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Electron cryotomogram of GBP1 coatomers on BPLE-derived SUVs.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
6.15 Å/pix.
x 197 pix.
= 1211.55 Å		6.15 Å/pix.
x 1010 pix.
= 6211.5 Å		6.15 Å/pix.
x 1492 pix.
= 9175.8 Å

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 6.15 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
最小 - 最大-106.980419999999995 - 57.42351
平均 (標準偏差)1.4562379 (±3.611621)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ10101492197
Spacing14921010197
セルA: 9175.8 Å / B: 6211.5 Å / C: 1211.55 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16815_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_16815_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Membrane-assembled coatomer formed by GDP-AlF3-stabilised GBP1 di...

全体名称: Membrane-assembled coatomer formed by GDP-AlF3-stabilised GBP1 dimers on brain polar lipid-derived SUVs.
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Membrane-assembled coatomer formed by GDP-AlF3-stabilised GBP1 dimers on brain polar lipid-derived SUVs.

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超分子 #1: Membrane-assembled coatomer formed by GDP-AlF3-stabilised GBP1 di...

超分子名称: Membrane-assembled coatomer formed by GDP-AlF3-stabilised GBP1 dimers on brain polar lipid-derived SUVs.
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 98 % / チャンバー内温度: 20 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: Blotted for 4 seconds from the carbon side..
詳細Membrane-assembled coatomer formed by GDP-AlF3-stabilised GBP1 dimers on brain polar lipid-derived SUVs.
切片作成その他: NO SECTIONING
位置合わせマーカーManufacturer: CMC Utrecht / 直径: 10 nm

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 61 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 1.64 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 12000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMOD / 使用した粒子像数: 61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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