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万見
- EMDB-16724: Periplasmic scaffold of the Campylobacter jejuni flagellar motor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16724
タイトルPeriplasmic scaffold of the Campylobacter jejuni flagellar motor
マップデータPeriplasmic scaffold of the Campylobacter jejuni flagellar motor, LAFTER-filtered map
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Periplasmic scaffold structures of the Campylobacter jejuni flagellar motor
    • 複合体: Basal disk (part)
    • 複合体: Periplasmic scaffold
キーワードmolecular machines / bacterial flagellar motor / molecular evolution / in situ / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / chemotaxis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar protein FlgP / FlgT, N-terminal domain superfamily / Flagellar basal body-associated protein FliL / Flagellar basal body-associated protein FliL / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / PDZ domain / PDZ domain 6 / : / OmpA-like domain profile. ...Flagellar protein FlgP / FlgT, N-terminal domain superfamily / Flagellar basal body-associated protein FliL / Flagellar basal body-associated protein FliL / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / PDZ domain / PDZ domain 6 / : / OmpA-like domain profile. / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / PDZ domain / OmpA-like domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Paralyzed flagella protein PflA / Chemotaxis protein MotB, putative / Lipoprotein, putative / Flagellar protein FliL / TPR domain protein / PDZ domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Drobnic T / Cohen EJ / Singh NK / Umrekar TR / Nans A / Rosenthal PB / Beeby M
資金援助 英国, フランス, 米国, 7件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M011178/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/V000799/1 英国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP0028/2021-HOCHBERG フランス
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI065539 米国
Cancer Research UKFC001143 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)FC001143 英国
Wellcome TrustFC001143 英国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Molecular model of a bacterial flagellar motor reveals a "parts-list" of protein adaptations to increase torque.
著者: Tina Drobnič / Eli J Cohen / Tom Calcraft / Mona Alzheimer / Kathrin Froschauer / Sarah Svensson / William H Hoffmann / Nanki Singh / Sriram G Garg / Louie Henderson / Trishant R Umrekar / ...著者: Tina Drobnič / Eli J Cohen / Tom Calcraft / Mona Alzheimer / Kathrin Froschauer / Sarah Svensson / William H Hoffmann / Nanki Singh / Sriram G Garg / Louie Henderson / Trishant R Umrekar / Andrea Nans / Deborah Ribardo / Francesco Pedaci / Ashley L Nord / Georg K A Hochberg / David R Hendrixson / Cynthia M Sharma / Peter B Rosenthal / Morgan Beeby /
要旨: One hurdle to understanding how molecular machines work, and how they evolve, is our inability to see their structures . Here we describe a minicell system that enables cryogenic electron microscopy ...One hurdle to understanding how molecular machines work, and how they evolve, is our inability to see their structures . Here we describe a minicell system that enables cryogenic electron microscopy imaging and single particle analysis to investigate the structure of an iconic molecular machine, the bacterial flagellar motor, which spins a helical propeller for propulsion. We determine the structure of the high-torque motor including the subnanometre-resolution structure of the periplasmic scaffold, an adaptation essential to high torque. Our structure enables identification of new proteins, and interpretation with molecular models highlights origins of new components, reveals modifications of the conserved motor core, and explain how these structures both template a wider ring of motor proteins, and buttress the motor during swimming reversals. We also acquire insights into universal principles of flagellar torque generation. This approach is broadly applicable to other membrane-residing bacterial molecular machines complexes.
履歴
登録2023年2月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月11日-
マップ公開2024年9月11日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16724.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16724.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Periplasmic scaffold of the Campylobacter jejuni flagellar motor, LAFTER-filtered map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.2 Å/pix.
x 800 pix.
= 1760. Å		2.2 Å/pix.
x 800 pix.
= 1760. Å		2.2 Å/pix.
x 800 pix.
= 1760. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.19
最小 - 最大-0.9982731 - 1.1889858
平均 (標準偏差)-0.00001924071 (±0.013055228)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 1760.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Periplasmic scaffold of the Campylobacter jejuni flagellar motor,...

ファイルemd_16724_additional_1.map
注釈Periplasmic scaffold of the Campylobacter jejuni flagellar motor, RELION 3D-refine map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map of the periplasmic scaffold of the Campylobacter...

ファイルemd_16724_half_map_1.map
注釈Half-map of the periplasmic scaffold of the Campylobacter jejuni flagellar motor
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map of the periplasmic scaffold of the Campylobacter...

ファイルemd_16724_half_map_2.map
注釈Half-map of the periplasmic scaffold of the Campylobacter jejuni flagellar motor
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Periplasmic scaffold structures of the Campylobacter jejuni flage...

全体名称: Periplasmic scaffold structures of the Campylobacter jejuni flagellar motor
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Periplasmic scaffold structures of the Campylobacter jejuni flagellar motor
    • 複合体: Basal disk (part)
    • 複合体: Periplasmic scaffold

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超分子 #1: Periplasmic scaffold structures of the Campylobacter jejuni flage...

超分子名称: Periplasmic scaffold structures of the Campylobacter jejuni flagellar motor
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) / 株: 81-176

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超分子 #2: Basal disk (part)

超分子名称: Basal disk (part) / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
詳細: Innermost ring of the basal disk, made of protein FlgP
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) / 株: 81-176

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超分子 #3: Periplasmic scaffold

超分子名称: Periplasmic scaffold / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
詳細: A protein scaffold in the C. jejuni motor incorporates stator complexes for flagellar motility
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) / 株: 81-176

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Minicells purified by centrifugation and concentrated to theoretical OD600 ~10

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
#0 - 平均露光時間: 17.0 sec. / #0 - 平均電子線量: 50.0 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
#1 - 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C17 (17回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1) / 使用した粒子像数: 32790
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1) / 詳細: RELION SGD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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