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万見
- EMDB-16621: CAND1-SCF-SKP2 with substrate p27-CKSHS1-CyclinA-CDK2, CAND1 roll... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16621
タイトルCAND1-SCF-SKP2 with substrate p27-CKSHS1-CyclinA-CDK2, CAND1 rolling SCF engaged
マップデータrelion postprocess
試料
  • 複合体: CAND1-SCF-SKP2 with substrate p27-CKSHS1-CyclinA-CDK2, CAND1 rolling SCF engaged
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.6 Å
データ登録者Baek K / Schulman BA
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
European Research Council (ERC)789016European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Systemwide disassembly and assembly of SCF ubiquitin ligase complexes.
著者: Kheewoong Baek / Daniel C Scott / Lukas T Henneberg / Moeko T King / Matthias Mann / Brenda A Schulman /
要旨: Cells respond to environmental cues by remodeling their inventories of multiprotein complexes. Cellular repertoires of SCF (SKP1-CUL1-F box protein) ubiquitin ligase complexes, which mediate much ...Cells respond to environmental cues by remodeling their inventories of multiprotein complexes. Cellular repertoires of SCF (SKP1-CUL1-F box protein) ubiquitin ligase complexes, which mediate much protein degradation, require CAND1 to distribute the limiting CUL1 subunit across the family of ∼70 different F box proteins. Yet, how a single factor coordinately assembles numerous distinct multiprotein complexes remains unknown. We obtained cryo-EM structures of CAND1-bound SCF complexes in multiple states and correlated mutational effects on structures, biochemistry, and cellular assays. The data suggest that CAND1 clasps idling catalytic domains of an inactive SCF, rolls around, and allosterically rocks and destabilizes the SCF. New SCF production proceeds in reverse, through SKP1-F box allosterically destabilizing CAND1. The CAND1-SCF conformational ensemble recycles CUL1 from inactive complexes, fueling mixing and matching of SCF parts for E3 activation in response to substrate availability. Our data reveal biogenesis of a predominant family of E3 ligases, and the molecular basis for systemwide multiprotein complex assembly.
履歴
登録2023年2月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月19日-
マップ公開2023年4月19日-
更新2023年5月10日-
現状2023年5月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16621.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16621.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈relion postprocess
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.89 Å/pix.
x 160 pix.
= 301.6 Å		1.89 Å/pix.
x 160 pix.
= 301.6 Å		1.89 Å/pix.
x 160 pix.
= 301.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.885 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.02171479 - 0.109454416
平均 (標準偏差)0.0006844832 (±0.0055429093)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 301.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16621_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: 3d refinement

ファイルemd_16621_additional_1.map
注釈3d refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap2

ファイルemd_16621_half_map_1.map
注釈halfmap2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap1

ファイルemd_16621_half_map_2.map
注釈halfmap1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CAND1-SCF-SKP2 with substrate p27-CKSHS1-CyclinA-CDK2, CAND1 roll...

全体名称: CAND1-SCF-SKP2 with substrate p27-CKSHS1-CyclinA-CDK2, CAND1 rolling SCF engaged
要素
  • 複合体: CAND1-SCF-SKP2 with substrate p27-CKSHS1-CyclinA-CDK2, CAND1 rolling SCF engaged

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超分子 #1: CAND1-SCF-SKP2 with substrate p27-CKSHS1-CyclinA-CDK2, CAND1 roll...

超分子名称: CAND1-SCF-SKP2 with substrate p27-CKSHS1-CyclinA-CDK2, CAND1 rolling SCF engaged
タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11607
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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