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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-16553 | ||||||||||||
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タイトル | Structure of RQT (C1) bound to the stalled ribosome in a disome unit from S. cerevisiae - focused Refinement 80S | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | collision / splitting / RQC / RQT / RIBOSOME | ||||||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Best KM / Ikeuchi K / Kater L / Best DM / Musial J / Matsuo Y / Berninghausen O / Becker T / Inada T / Beckmann R | ||||||||||||
資金援助 | European Union, ドイツ, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Structural basis for clearing of ribosome collisions by the RQT complex. 著者: Katharina Best / Ken Ikeuchi / Lukas Kater / Daniel Best / Joanna Musial / Yoshitaka Matsuo / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Toshifumi Inada / Roland Beckmann / 要旨: Translation of aberrant messenger RNAs can cause stalling of ribosomes resulting in ribosomal collisions. Collided ribosomes are specifically recognized to initiate stress responses and quality ...Translation of aberrant messenger RNAs can cause stalling of ribosomes resulting in ribosomal collisions. Collided ribosomes are specifically recognized to initiate stress responses and quality control pathways. Ribosome-associated quality control facilitates the degradation of incomplete translation products and requires dissociation of the stalled ribosomes. A central event is therefore the splitting of collided ribosomes by the ribosome quality control trigger complex, RQT, by an unknown mechanism. Here we show that RQT requires accessible mRNA and the presence of a neighboring ribosome. Cryogenic electron microscopy of RQT-ribosome complexes reveals that RQT engages the 40S subunit of the lead ribosome and can switch between two conformations. We propose that the Ski2-like helicase 1 (Slh1) subunit of RQT applies a pulling force on the mRNA, causing destabilizing conformational changes of the small ribosomal subunit, ultimately resulting in subunit dissociation. Our findings provide conceptual framework for a helicase-driven ribosomal splitting mechanism. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018 タイトル: Real-space refinement in PHENIX for cryo-EM and crystallography. 著者: Afonine PV / Poon BK / Read RJ / Sobolev OV / Terwilliger TC / Urzhumtsev A / Adams PD | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_16553.map.gz | 53.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-16553-v30.xml emd-16553.xml | 36.8 KB 36.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_16553_fsc.xml | 18.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_16553.png | 127.1 KB | ||
マスクデータ | emd_16553_msk_1.map | 669.9 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-16553.cif.gz | 4.4 KB | ||
その他 | emd_16553_half_map_1.map.gz emd_16553_half_map_2.map.gz | 618.2 MB 622.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16553 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16553 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_16553_validation.pdf.gz | 1018.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_16553_full_validation.pdf.gz | 1018.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_16553_validation.xml.gz | 28.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_16553_validation.cif.gz | 37.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16553 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16553 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_16553.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.045 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_16553_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_16553_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_16553_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : RQC trigger complex bound to the stalled ribosome of a disome unit
全体 | 名称: RQC trigger complex bound to the stalled ribosome of a disome unit |
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要素 |
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-超分子 #1: RQC trigger complex bound to the stalled ribosome of a disome unit
超分子 | 名称: RQC trigger complex bound to the stalled ribosome of a disome unit タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#82 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-超分子 #2: ribosome
超分子 | 名称: ribosome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#79 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-超分子 #3: RQC trigger complex with Slh1, Cue3, Rqt4
超分子 | 名称: RQC trigger complex with Slh1, Cue3, Rqt4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #80-#82 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 44.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |