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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | Structure of the RQT-bound 80S ribosome from S. cerevisiae (C2) - composite map | ||||||||||||
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![]() | collision / RNA binding / RQT / RQC / RIBOSOME | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||||||||
![]() | Best KM / Ikeuchi K / Kater L / Best DM / Musial J / Matsuo Y / Berninghausen O / Becker T / Inada T / Beckmann R | ||||||||||||
資金援助 | European Union, ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for clearing of ribosome collisions by the RQT complex. 著者: Katharina Best / Ken Ikeuchi / Lukas Kater / Daniel Best / Joanna Musial / Yoshitaka Matsuo / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Toshifumi Inada / Roland Beckmann / ![]() ![]() ![]() 要旨: Translation of aberrant messenger RNAs can cause stalling of ribosomes resulting in ribosomal collisions. Collided ribosomes are specifically recognized to initiate stress responses and quality ...Translation of aberrant messenger RNAs can cause stalling of ribosomes resulting in ribosomal collisions. Collided ribosomes are specifically recognized to initiate stress responses and quality control pathways. Ribosome-associated quality control facilitates the degradation of incomplete translation products and requires dissociation of the stalled ribosomes. A central event is therefore the splitting of collided ribosomes by the ribosome quality control trigger complex, RQT, by an unknown mechanism. Here we show that RQT requires accessible mRNA and the presence of a neighboring ribosome. Cryogenic electron microscopy of RQT-ribosome complexes reveals that RQT engages the 40S subunit of the lead ribosome and can switch between two conformations. We propose that the Ski2-like helicase 1 (Slh1) subunit of RQT applies a pulling force on the mRNA, causing destabilizing conformational changes of the small ribosomal subunit, ultimately resulting in subunit dissociation. Our findings provide conceptual framework for a helicase-driven ribosomal splitting mechanism. #1: ![]() タイトル: Real-space refinement in PHENIX for cryo-EM and crystallography. 著者: Afonine PV / Poon BK / Read RJ / Sobolev OV / Terwilliger TC / Urzhumtsev A / Adams PD | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 29.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 33.5 KB 33.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 113.8 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 4.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.045 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : ribosome with bound RQT components (Slh1, Cue3 and Rqt4)
全体 | 名称: ribosome with bound RQT components (Slh1, Cue3 and Rqt4) |
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要素 |
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-超分子 #1: ribosome with bound RQT components (Slh1, Cue3 and Rqt4)
超分子 | 名称: ribosome with bound RQT components (Slh1, Cue3 and Rqt4) タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#82 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #2: RQT complex (Slh1, Cue3 and Rqt4)
超分子 | 名称: RQT complex (Slh1, Cue3 and Rqt4) / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #80-#82 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #3: ribosome
超分子 | 名称: ribosome / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#79 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R3/3 / 支持フィルム - 材質: CARBON |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK II |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 43.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 20380 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |