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万見
- EMDB-1620: Three-dimensional Structure of Tropism-Switching Bordetella Bacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1620
タイトルThree-dimensional Structure of Tropism-Switching Bordetella Bacteriophage
マップデータ2f 3D map of phage
試料
  • 試料: Bordetella Bacteriophage
  • ウイルス: Bordetella phage BPP-1 (ファージ)
キーワードcryoEM / cryo-electron microscopy / BPP / Bordetella plus phage
生物種Bordetella phage BPP-1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.0 Å
データ登録者Dai W / Hodes A / Hui WH / Gingery M / Miller JF / Zhou ZH
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: Three-dimensional structure of tropism-switching Bordetella bacteriophage.
著者: Wei Dai / Asher Hodes / Wong H Hui / Mari Gingery / Jeff F Miller / Z Hong Zhou /
要旨: Bacteriophage BPP-1, which infects Bordetella species, can switch its specificity by mutations to the ligand-binding surface of its major tropism-determinant protein, Mtd. This targeted mutagenesis ...Bacteriophage BPP-1, which infects Bordetella species, can switch its specificity by mutations to the ligand-binding surface of its major tropism-determinant protein, Mtd. This targeted mutagenesis results from the activity of a phage-encoded diversity-generating retroelement. Purified Mtd binds its receptor with low affinity, yet BPP-1 binding and infection of Bordettella cells are efficient because of high-avidity binding between phage-associated Mtd and its receptor. Here, using an integrative approach of three-dimensional (3D) structural analyses of the entire phage by cryo-electron tomography and single-prticle cryo-electron microscopy, we provide direct localization of Mtd in the phage and the structural basis of the high-avidity binding of the BPP-1 phage. Our structure shows that each BPP-1 particle has a T = 7 icosahedral head and an unusual tail apparatus consisting of a short central tail "hub," six short tail spikes, and six extended tail fibers. Subtomographic averaging of the tail fiber maps revealed a two-lobed globular structure at the distal end of each long tail fiber. Tomographic reconstructions of immuno-gold-labeled BPP-1 directly localized Mtd to these globular structures. Finally, our icosahedral reconstruction of the BPP-1 head at 7A resolution reveals an HK97-like major capsid protein stabilized by a smaller cementing protein. Our structure represents a unique bacteriophage reconstruction with its tail fibers and ligand-binding domains shown in relation to its tail apparatus. The localization of Mtd at the distal ends of the six tail fibers explains the high avidity binding of Mtd molecules to cell surfaces for initiation of infection.
履歴
登録2009年5月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年5月26日-
マップ公開2010年3月3日-
更新2012年10月31日-
現状2012年10月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1620.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1620.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 881.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈2f 3D map of phage
ボクセルのサイズX: 0.97163 Å / Y: 0.97163 Å / Z: 0.9742 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-7.77282 - 10.407299999999999
平均 (標準偏差)0.0813415 (±1.22751)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ779779390
Spacing779779390
セルA: 756.9 Å / B: 756.9 Å / C: 379.936 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.971630295250320.971630295250320.97419487179487
M x/y/z779779390
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z756.900756.900379.936
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-17-17-200
NX/NY/NZ123123401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS779779390
D min/max/mean-7.77310.4070.081

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添付データ

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添付マップデータ: emd 1620 additional 1.map

ファイルemd_1620_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bordetella Bacteriophage

全体名称: Bordetella Bacteriophage
要素
  • 試料: Bordetella Bacteriophage
  • ウイルス: Bordetella phage BPP-1 (ファージ)

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超分子 #1000: Bordetella Bacteriophage

超分子名称: Bordetella Bacteriophage / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral particle of whole virus / Number unique components: 1

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超分子 #1: Bordetella phage BPP-1

超分子名称: Bordetella phage BPP-1 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Bordetella Bacteriophage / NCBI-ID: 194699 / 生物種: Bordetella phage BPP-1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Bordetella Bacteriophage
宿主生物種: Bordetella (バクテリア) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: lab-made plunger. Vitrification was carried out at room temperature. CPV were embedded in a thin layer of vitreous ice suspended across the holes of holey carbon ...詳細: Vitrification instrument: lab-made plunger. Vitrification was carried out at room temperature. CPV were embedded in a thin layer of vitreous ice suspended across the holes of holey carbon films for cryoEM imaging.
手法: blot for 3 seconds with filter paper before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS / 平均電子線量: 20 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 154380 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 154380
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMIRS
詳細: Determination of particle orientation and center parameters and subsequent 3D reconstruction were carried out using programs in the IMIRS software package, which are based on Fourier common ...詳細: Determination of particle orientation and center parameters and subsequent 3D reconstruction were carried out using programs in the IMIRS software package, which are based on Fourier common lines and Fourier-Bessel synthesis methods.
使用した粒子像数: 9000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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