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万見
- EMDB-15948: Human Mre11-Nbs1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15948
タイトルHuman Mre11-Nbs1 complex
マップデータmap_sharp
試料
  • 複合体: Human Mre11-Nbs1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Double-strand break repair protein MRE11
    • タンパク質・ペプチド: Nibrin
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
キーワードDNA repair / complex / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


telomere maintenance via telomere trimming / chromosomal region / telomeric 3' overhang formation / mitochondrial double-strand break repair via homologous recombination / Mre11 complex / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / blastocyst growth / negative regulation of telomere capping / BRCA1-C complex / Sensing of DNA Double Strand Breaks ...telomere maintenance via telomere trimming / chromosomal region / telomeric 3' overhang formation / mitochondrial double-strand break repair via homologous recombination / Mre11 complex / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / blastocyst growth / negative regulation of telomere capping / BRCA1-C complex / Sensing of DNA Double Strand Breaks / meiotic DNA double-strand break formation / protection from non-homologous end joining at telomere / regulation of mitotic recombination / R-loop processing / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / t-circle formation / phosphorylation-dependent protein binding / homologous chromosome pairing at meiosis / DNA strand resection involved in replication fork processing / homologous recombination / nuclease activity / nuclear inclusion body / 3'-5'-DNA exonuclease activity / DNA double-strand break processing / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / isotype switching / chromatin-protein adaptor activity / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / protein localization to site of double-strand break / mitotic G2/M transition checkpoint / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / IRF3-mediated induction of type I IFN / reciprocal meiotic recombination / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / sister chromatid cohesion / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / neuromuscular process controlling balance / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / positive regulation of double-strand break repair / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of telomere maintenance / telomere maintenance in response to DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / protein K63-linked ubiquitination / neuroblast proliferation / telomere maintenance via telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / 3'-5' exonuclease activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / replication fork / DNA endonuclease activity / meiotic cell cycle / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via homologous recombination / PML body / G2/M DNA damage checkpoint / HDR through Homologous Recombination (HRR) / double-strand break repair via nonhomologous end joining / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / double-strand break repair / manganese ion binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / double-stranded DNA binding / DNA recombination / histone binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / regulation of cell cycle / cadherin binding / DNA repair / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nibrin, C-terminal / Nibrin / DNA damage repair protein Nbs1 / DNA damage repair protein Nbs1 / Nibrin, second BRCT domain / Nibrin, second BRCT domain superfamily / Second BRCT domain on Nijmegen syndrome breakage protein / Nibrin-related / DNA double-strand break repair protein Mre11 / Mre11, DNA-binding ...Nibrin, C-terminal / Nibrin / DNA damage repair protein Nbs1 / DNA damage repair protein Nbs1 / Nibrin, second BRCT domain / Nibrin, second BRCT domain superfamily / Second BRCT domain on Nijmegen syndrome breakage protein / Nibrin-related / DNA double-strand break repair protein Mre11 / Mre11, DNA-binding / Mre11, capping domain / Mre11 DNA-binding presumed domain / Mre11 DNA-binding presumed domain / Mre11 nuclease, N-terminal metallophosphatase domain / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / BRCT domain / BRCT domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nibrin / Double-strand break repair protein MRE11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.13 Å
データ登録者Rotheneder M / Stakyte K / Bartho JD / Lammens K / Hopfner KP
資金援助 ドイツ, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)CRC1361 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1361 ドイツ
German Research Foundation (DFG)GRK1721 ドイツ
German Research Foundation (DFG)CRC1054 ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the Mre11-Rad50-Nbs1 complex reveals the molecular mechanism of scaffolding functions.
著者: Matthias Rotheneder / Kristina Stakyte / Erik van de Logt / Joseph D Bartho / Katja Lammens / Yilan Fan / Aaron Alt / Brigitte Kessler / Christophe Jung / Wynand P Roos / Barbara ...著者: Matthias Rotheneder / Kristina Stakyte / Erik van de Logt / Joseph D Bartho / Katja Lammens / Yilan Fan / Aaron Alt / Brigitte Kessler / Christophe Jung / Wynand P Roos / Barbara Steigenberger / Karl-Peter Hopfner /
要旨: The DNA double-strand break repair complex Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) detects and nucleolytically processes DNA ends, activates the ATM kinase, and tethers DNA at break sites. How MRN can act both as ...The DNA double-strand break repair complex Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) detects and nucleolytically processes DNA ends, activates the ATM kinase, and tethers DNA at break sites. How MRN can act both as nuclease and scaffold protein is not well understood. The cryo-EM structure of MRN from Chaetomium thermophilum reveals a 2:2:1 complex with a single Nbs1 wrapping around the autoinhibited Mre11 nuclease dimer. MRN has two DNA-binding modes, one ATP-dependent mode for loading onto DNA ends and one ATP-independent mode through Mre11's C terminus, suggesting how it may interact with DSBs and intact DNA. MRNs two 60-nm-long coiled-coil domains form a linear rod structure, the apex of which is assembled by the two joined zinc-hook motifs. Apices from two MRN complexes can further dimerize, forming 120-nm spanning MRN-MRN structures. Our results illustrate the architecture of MRN and suggest how it mechanistically integrates catalytic and tethering functions.
履歴
登録2022年10月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月11日-
マップ公開2023年1月11日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15948.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15948.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map_sharp
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 180 pix.
= 190.62 Å		1.06 Å/pix.
x 180 pix.
= 190.62 Å		1.06 Å/pix.
x 180 pix.
= 190.62 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.43
最小 - 最大-1.6267853 - 2.7838867
平均 (標準偏差)0.011651644 (±0.09531362)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 190.62 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15948_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map unsharpened

ファイルemd_15948_additional_1.map
注釈Map_unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: LAFTER Filtered map

ファイルemd_15948_additional_2.map
注釈LAFTER_Filtered_map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_15948_half_map_1.map
注釈Half_map_B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_15948_half_map_2.map
注釈Half_map_A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Mre11-Nbs1 complex

全体名称: Human Mre11-Nbs1 complex
要素
  • 複合体: Human Mre11-Nbs1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Double-strand break repair protein MRE11
    • タンパク質・ペプチド: Nibrin
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

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超分子 #1: Human Mre11-Nbs1 complex

超分子名称: Human Mre11-Nbs1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: Human Mre11-dimer with Nbs1 C-terminal chain bound.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Double-strand break repair protein MRE11

分子名称: Double-strand break repair protein MRE11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.008633 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSTADALDDE NTFKILVATD IHLGFMEKDA VRGNDTFVTL DEILRLAQEN EVDFILLGGD LFHENKPSRK TLHTCLELLR KYCMGDRPV QFEILSDQSV NFGFSKFPWV NYQDGNLNIS IPVFSIHGNN DDPTGADALC ALDILSCAGF VNHFGRSMSV E KIDISPVL ...文字列:
MSTADALDDE NTFKILVATD IHLGFMEKDA VRGNDTFVTL DEILRLAQEN EVDFILLGGD LFHENKPSRK TLHTCLELLR KYCMGDRPV QFEILSDQSV NFGFSKFPWV NYQDGNLNIS IPVFSIHGNN DDPTGADALC ALDILSCAGF VNHFGRSMSV E KIDISPVL LQKGSTKIAL YGLGSIPDER LYRMFVNKKV TMLRPKEDEN SWFNLFVIHQ NRSKHGSTNF IPEQFLDDFI DL VIWGHEH ECKIAPTKNE QQLFYISQPG SSVVTSLSPG EAVKKHVGLL RIKGRKMNMH KIPLHTVRQF FMEDIVLANH PDI FNPDNP KVTQAIQSFC LEKIEEMLEN AERERLGNSH QPEKPLVRLR VDYSGGFEPF SVLRFSQKFV DRVANPKDII HFFR HREQK EKTGEEINFG KLITKPSEGT TLRVEDLVKQ YFQTAEKNVQ LSLLTERGMG EAVQEFVDKE EKDAIEELVK YQLEK TQRF LKERHIDALE DKIDEEVRRF RETRQKNTNE EDDEVREAMT RARALRSQSE ESASAFSADD LMSIDLAEQM ANDSDD SIS AATNKGRGRG RGRRGGRGQN SASRGGSQRG RADTGLETST RSRNSKTAVS ASRNMSIIDA FKSTRQQPSR NVTTKNY SE VIEVDESDVE EDIFPTTSKT DQRWSSTSSS KIMSQSQVSK GVDFESSEDD DDDPFMNTSS LRRNRRSGGS LEVLFQGP D YKDDDDKGTD YKDDDDK

UniProtKB: Double-strand break repair protein MRE11

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分子 #2: Nibrin

分子名称: Nibrin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 85.073023 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MWKLLPAAGP AGGEPYRLLT GVEYVVGRKN CAILIENDQS ISRNHAVLTA NFSVTNLSQT DEIPVLTLKD NSKYGTFVNE EKMQNGFSR TLKSGDGITF GVFGSKFRIE YEPLVACSSC LDVSGKTALN QAILQLGGFT VNNWTEECTH LVMVSVKVTI K TICALICG ...文字列:
MWKLLPAAGP AGGEPYRLLT GVEYVVGRKN CAILIENDQS ISRNHAVLTA NFSVTNLSQT DEIPVLTLKD NSKYGTFVNE EKMQNGFSR TLKSGDGITF GVFGSKFRIE YEPLVACSSC LDVSGKTALN QAILQLGGFT VNNWTEECTH LVMVSVKVTI K TICALICG RPIVKPEYFT EFLKAVESKK QPPQIESFYP PLDEPSIGSK NVDLSGRQER KQIFKGKTFI FLNAKQHKKL SS AVVFGGG EARLITEENE EEHNFFLAPG TCVVDTGITN SQTLIPDCQK KWIQSIMDML QRQGLRPIPE AEIGLAVIFM TTK NYCDPQ GHPSTGLKTT TPGPSLSQGV SVDEKLMPSA PVNTTTYVAD TESEQADTWD LSERPKEIKV SKMEQKFRML SQDA PTVKE SCKTSSNNNS MVSNTLAKMR IPNYQLSPTK LPSINKSKDR ASQQQQTNSI RNYFQPSTKK RERDEENQEM SSCKS ARIE TSCSLLEQTQ PATPSLWKNK EQHLSENEPV DTNSDNNLFT DTDLKSIVKN SASKSHAAEK LRSNKKREMD DVAIED EVL EQLFKDTKPE LEIDVKVQKQ EEDVNVRKRP RMDIETNDTF SDEAVPESSK ISQENEIGKK RELKEDSLWS AKEISNN DK LQDDSEMLPK KLLLTEFRSL VIKNSTSRNP SGINDDYGQL KNFKKFKKVT YPGAGKLPHI IGGSDLIAHH ARKNTELE E WLRQEMEVQN QHAKEESLAD DLFRYNPYLK RRR

UniProtKB: Nibrin

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分子 #3: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.29 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
140.0 mMNaClSodium chloride
5.0 mMMgCl2Magnesium chloride
1.0 mMMnCl2Manganese chloride
0.02 mMZnCl2Zinc chloride
0.2 mMC9H15O6PTCEP
2.0 mMC10H16N5O12P3SATPgS
0.05 percentC14H28O6Octyl beta-D-glucopyranoside

詳細: 20 mM HEPES (pH 7.0), 140 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2, 0.020 mM ZnCl2, 0.2 mM TCEP, 2 mM ATPgS, plus 0.05 percent beta-OG
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 7 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 288 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 11325 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 43.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 13000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 282838
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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