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- EMDB-15864: Cryo-EM map of lincomycin bound to the Listeria monocytogenes 50S... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15864
タイトルCryo-EM map of lincomycin bound to the Listeria monocytogenes 50S ribosomal subunit.
マップデータpost-processed masked map
試料
  • 複合体: Cryo-EM map of lincomycin bound to the Listeria monocytogenes 50S ribosomal subunit.
キーワードRibosome / Listeria monocytogenes / Lincomycin / 50S / antibiotic
生物種Listeria monocytogenes E (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Koller TO / Crowe-McAuliffe C / Wilson DN
資金援助 スウェーデン, 2件
OrganizationGrant number国
Other governmentDLR01KI1820
Swedish Research Council2018-00956 スウェーデン
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022
タイトル: Structural basis for HflXr-mediated antibiotic resistance in Listeria monocytogenes.
著者: Timm O Koller / Kathryn J Turnbull / Karolis Vaitkevicius / Caillan Crowe-McAuliffe / Mohammad Roghanian / Ondřej Bulvas / Jose A Nakamoto / Tatsuaki Kurata / Christina Julius / Gemma C ...著者: Timm O Koller / Kathryn J Turnbull / Karolis Vaitkevicius / Caillan Crowe-McAuliffe / Mohammad Roghanian / Ondřej Bulvas / Jose A Nakamoto / Tatsuaki Kurata / Christina Julius / Gemma C Atkinson / Jörgen Johansson / Vasili Hauryliuk / Daniel N Wilson /
要旨: HflX is a ubiquitous bacterial GTPase that splits and recycles stressed ribosomes. In addition to HflX, Listeria monocytogenes contains a second HflX homolog, HflXr. Unlike HflX, HflXr confers ...HflX is a ubiquitous bacterial GTPase that splits and recycles stressed ribosomes. In addition to HflX, Listeria monocytogenes contains a second HflX homolog, HflXr. Unlike HflX, HflXr confers resistance to macrolide and lincosamide antibiotics by an experimentally unexplored mechanism. Here, we have determined cryo-EM structures of L. monocytogenes HflXr-50S and HflX-50S complexes as well as L. monocytogenes 70S ribosomes in the presence and absence of the lincosamide lincomycin. While the overall geometry of HflXr on the 50S subunit is similar to that of HflX, a loop within the N-terminal domain of HflXr, which is two amino acids longer than in HflX, reaches deeper into the peptidyltransferase center. Moreover, unlike HflX, the binding of HflXr induces conformational changes within adjacent rRNA nucleotides that would be incompatible with drug binding. These findings suggest that HflXr confers resistance using an allosteric ribosome protection mechanism, rather than by simply splitting and recycling antibiotic-stalled ribosomes.
履歴
登録2022年9月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月2日-
マップ公開2022年11月2日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15864.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15864.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈post-processed masked map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.77 Å/pix.
x 400 pix.
= 309. Å		0.77 Å/pix.
x 400 pix.
= 309. Å		0.77 Å/pix.
x 400 pix.
= 309. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.7725 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.18016164 - 0.43900388
平均 (標準偏差)0.0006593081 (±0.010668805)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 309.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: 3D refined map

ファイルemd_15864_additional_1.map
注釈3D refined map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: post-processed map

ファイルemd_15864_additional_2.map
注釈post-processed map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map1

ファイルemd_15864_half_map_1.map
注釈half-map1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map2

ファイルemd_15864_half_map_2.map
注釈half-map2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM map of lincomycin bound to the Listeria monocytogenes 50S...

全体名称: Cryo-EM map of lincomycin bound to the Listeria monocytogenes 50S ribosomal subunit.
要素
  • 複合体: Cryo-EM map of lincomycin bound to the Listeria monocytogenes 50S ribosomal subunit.

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超分子 #1: Cryo-EM map of lincomycin bound to the Listeria monocytogenes 50S...

超分子名称: Cryo-EM map of lincomycin bound to the Listeria monocytogenes 50S ribosomal subunit.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#29
由来(天然)生物種: Listeria monocytogenes E (バクテリア)
分子量理論値: 1 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
15.0 mMMg(OAc)2Magnesium acetate
95.0 mMKClPotassium chloride
5.0 mMNH4ClAmmonium chloride
0.5 mMCaCl2Calcium chloride
8.0 mMC4H12N2Putrescine
1.0 mMC7H19N3Spermidine
0.5 mMC10H16N2O8EDTA

詳細: 0.05% Nikkol
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細5 OD260/mL

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 270000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 506262
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7nhn


詳細: Listeria monocytogenes 70S
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 285330
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 3次元分類クラス数: 6 / 平均メンバー数/クラス: 100000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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