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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | In situ subtomogram average of Vaccinia virus (WR) D13 lattice, on immature virions | |||||||||
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![]() | Palisade / Lattice / A4 / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | Poxvirus rifampicin-resistance / Poxvirus rifampicin resistance protein / response to antibiotic / identical protein binding / membrane / Scaffold protein OPG125![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.2 Å | |||||||||
![]() | Calcraft T / Hernandez-Gonzalez M / Nans A / Rosenthal PB / Way M | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A succession of two viral lattices drives vaccinia virus assembly. 著者: Miguel Hernandez-Gonzalez / Thomas Calcraft / Andrea Nans / Peter B Rosenthal / Michael Way / ![]() 要旨: During its cytoplasmic replication, vaccinia virus assembles non-infectious spherical immature virions (IV) coated by a viral D13 lattice. Subsequently, IV mature into infectious brick-shaped ...During its cytoplasmic replication, vaccinia virus assembles non-infectious spherical immature virions (IV) coated by a viral D13 lattice. Subsequently, IV mature into infectious brick-shaped intracellular mature virions (IMV) that lack D13. Here, we performed cryo-electron tomography (cryo-ET) of frozen-hydrated vaccinia-infected cells to structurally characterise the maturation process in situ. During IMV formation, a new viral core forms inside IV with a wall consisting of trimeric pillars arranged in a new pseudohexagonal lattice. This lattice appears as a palisade in cross-section. As maturation occurs, which involves a 50% reduction in particle volume, the viral membrane becomes corrugated as it adapts to the newly formed viral core in a process that does not appear to require membrane removal. Our study suggests that the length of this core is determined by the D13 lattice and that the consecutive D13 and palisade lattices control virion shape and dimensions during vaccinia assembly and maturation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 24.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.4 KB 16.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 125 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 27 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 19.7 MB 19.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8arhMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.31 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15602_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15602_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Vaccinia virus WR
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Vaccinia virus WR
超分子 | 名称: Vaccinia virus WR / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: A36-YdF deltaNPF1-3 deltaF11 / NCBI-ID: 10254 / 生物種: Vaccinia virus WR / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Scaffold protein D13
分子 | 名称: Scaffold protein D13 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 61.948531 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MNNTIINSLI GGDDSIKRSN VFAVDSQIPT LYMPQYISLS GVMTNDGPDN QAIASFEIRD QYITALNHLV LSLELPEVKG MGRFGYVPY VGYKCINHVS ISSCNGVIWE IEGEELYNNC INNTIALKHS GYSSELNDIS IGLTPNDTIK EPSTVYVYIK T PFDVEDTF ...文字列: MNNTIINSLI GGDDSIKRSN VFAVDSQIPT LYMPQYISLS GVMTNDGPDN QAIASFEIRD QYITALNHLV LSLELPEVKG MGRFGYVPY VGYKCINHVS ISSCNGVIWE IEGEELYNNC INNTIALKHS GYSSELNDIS IGLTPNDTIK EPSTVYVYIK T PFDVEDTF SSLKLSDSKI TVTVTFNPVS DIVIRDSSFD FETFNKEFVY VPELSFIGYM VKNVQIKPSF IEKPRRVIGQ IN QPTATVT EVHAATSLSV YTKPYYGNTD NKFISYPGYS QDEKDYIDAY VSRLLDDLVI VSDGPPTGYP ESAEIVEVPE DGI VSIQDA DVYVKIDNVP DNMSVYLHTN LLMFGTRKNS FIYNISKKFS AITGTYSDAT KRTIFAHISH SINIIDTSIP VSLW TSQRN VYNGDNRSAE SKAKDLFIND PFIKGIDFKN KTDIISRLEV RFGNDVLYSE NGPISRIYNE LLTKSNNGTR TLTFN FTPK IFFRPTTITA NVSRGKDKLS VRVVYSTMDV NHPIYYVQKQ LVVVCNDLYK VSYDQGVSIT KIMGDNN UniProtKB: Scaffold protein OPG125 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | cell |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 平均電子線量: 1.7 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 8.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 8.0 µm / 倍率(公称値): 11600 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |