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- EMDB-1560: 3D structure of human chimeric endoglin-Fc -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1560
タイトル3D structure of human chimeric endoglin-Fc
マップデータThis is a chimeric protein of the extracellular region of endoglin fused to the Fc fragment of the human IgG1
試料
  • 試料: Extracellular region of human endoglin (Glu26-Gly586), tagged with an HA epitope in N-ter and a Fc fragment in C-ter.
  • タンパク質・ペプチド: Chimeric receptor
キーワードEndoglin / CD105 / TGF-beta / HHT disorder / zona pellucida / preeclampsia / fusion protein
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Llorca O / Trujillo A / Blanco FJ / Bernabeu C
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2007
タイトル: Structural model of human endoglin, a transmembrane receptor responsible for hereditary hemorrhagic telangiectasia.
著者: Oscar Llorca / Arturo Trujillo / Francisco J Blanco / Carmelo Bernabeu /
要旨: Endoglin is a type I membrane protein expressed as a disulphide-linked homodimer on human vascular endothelial cells whose haploinsufficiency is responsible for the dominant vascular dysplasia known ...Endoglin is a type I membrane protein expressed as a disulphide-linked homodimer on human vascular endothelial cells whose haploinsufficiency is responsible for the dominant vascular dysplasia known as hereditary hemorrhagic telangiectasia (HHT). Structurally, endoglin belongs to the zona pellucida (ZP) family of proteins that share a ZP domain of approximately 260 amino acid residues at their extracellular region. Endoglin is a component of the TGF-beta receptor complex, interacts with the TGF-beta signalling receptors types I and II, and modulates cellular responses to TGF-beta. Here, we have determined for the first time the three-dimensional structure of the approximately 140 kDa extracellular domain of endoglin at 25 A resolution, using single-particle electron microscopy (EM). This reconstruction provides the general architecture of endoglin, which arranges as a dome made of antiparallel oriented monomers enclosing a cavity at one end. A high-resolution structure of endoglin has also been modelled de novo and found to be consistent with the experimental reconstruction. Each subunit comprises three well-defined domains, two of them corresponding to ZP regions, organised into an open U-shaped monomer. This domain arrangement was found to closely resemble the overall structure derived experimentally and the three modelled de novo domains were tentatively assigned to the domains observed in the EM reconstruction. This molecular model was further tested by tagging endoglin's C terminus with an IgG Fc fragment visible after 3D reconstruction of the labelled protein. Combined, these data provide the structural framework to interpret endoglin's functional domains and mutations found in HHT patients.
履歴
登録2008年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年9月29日-
マップ公開2009年4月2日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1560.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1560.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a chimeric protein of the extracellular region of endoglin fused to the Fc fragment of the human IgG1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.3 Å/pix.
x 80 pix.
= 184. Å		2.3 Å/pix.
x 80 pix.
= 184. Å		2.3 Å/pix.
x 80 pix.
= 184. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 1.28 / ムービー #1: 3.3
最小 - 最大-4.06402 - 9.12504
平均 (標準偏差)0.128689 (±0.769056)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 184 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.32.32.3
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z184.000184.000184.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-81-81-81
NX/NY/NZ160160160
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-4.0649.1250.129

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Extracellular region of human endoglin (Glu26-Gly586), tagged wit...

全体名称: Extracellular region of human endoglin (Glu26-Gly586), tagged with an HA epitope in N-ter and a Fc fragment in C-ter.
要素
  • 試料: Extracellular region of human endoglin (Glu26-Gly586), tagged with an HA epitope in N-ter and a Fc fragment in C-ter.
  • タンパク質・ペプチド: Chimeric receptor

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超分子 #1000: Extracellular region of human endoglin (Glu26-Gly586), tagged wit...

超分子名称: Extracellular region of human endoglin (Glu26-Gly586), tagged with an HA epitope in N-ter and a Fc fragment in C-ter.
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One homodimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 210 KDa / 理論値: 190 KDa / 手法: SDS-PAGE

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分子 #1: Chimeric receptor

分子名称: Chimeric receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: EndoEC-Fc / コピー数: 2 / 集合状態: Homodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: Culture supernatant
分子量実験値: 210 KDa / 理論値: 190 KDa
組換発現生物種: CHO-K1 / 組換プラスミド: pDisplay

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 詳細: 150mM NaCl, 50mM Na2HPO4, 10% glycerol
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: EndoEC-Fc was applied to carbon-coated grids and negatively stained with 1% w/v uranyl acetate.
グリッド詳細: 40 mesh Copper/Palladium grid.
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
アライメント法Legacy - 非点収差: Correction with FFT and CCD camera
詳細Microscope used JEOL-1230
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 10.5 µm
詳細: Images scanned with a MINOLTA Dimage Scan Multi Pro scanner at 2400 dpi
ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 5741
最終 2次元分類クラス数: 153

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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