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万見
- EMDB-15415: Vaccinia C16 protein bound to Ku70/Ku80 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15415
タイトルVaccinia C16 protein bound to Ku70/Ku80
マップデータMap of C16 C-terminal domains bound to Ku70/Ku80
試料
  • 複合体: Vaccinia C16 protein bound to Ku70/Ku80
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Protein C10
キーワードC16 vaccinia virus protein Ku70/Ku80 DNA binding inhibition / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lymphocyte differentiation / small-subunit processome assembly / Ku70:Ku80 complex / DNA-dependent protein kinase complex / negative regulation of t-circle formation / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / cellular response to X-ray / regulation of smooth muscle cell proliferation ...positive regulation of lymphocyte differentiation / small-subunit processome assembly / Ku70:Ku80 complex / DNA-dependent protein kinase complex / negative regulation of t-circle formation / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / cellular response to X-ray / regulation of smooth muscle cell proliferation / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / DNA ligation / IRF3-mediated induction of type I IFN / nuclear telomere cap complex / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / positive regulation of catalytic activity / U3 snoRNA binding / recombinational repair / regulation of telomere maintenance / protein localization to chromosome, telomeric region / cellular response to fatty acid / positive regulation of neurogenesis / cellular hyperosmotic salinity response / hematopoietic stem cell proliferation / telomeric DNA binding / 2-LTR circle formation / : / site of DNA damage / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / hematopoietic stem cell differentiation / positive regulation of protein kinase activity / ATP-dependent activity, acting on DNA / activation of innate immune response / enzyme activator activity / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / DNA helicase activity / telomere maintenance / cyclin binding / neurogenesis / protein-DNA complex / cellular response to leukemia inhibitory factor / small-subunit processome / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cellular response to gamma radiation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-strand break repair / double-stranded DNA binding / scaffold protein binding / secretory granule lumen / DNA recombination / transcription regulator complex / ficolin-1-rich granule lumen / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / response to xenobiotic stimulus / ribonucleoprotein complex / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Poxvirus C4/C10 / Poxvirus C4/C10 protein / Ku70, bridge and pillars domain superfamily / : / Ku70 / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm ...Poxvirus C4/C10 / Poxvirus C4/C10 protein / Ku70, bridge and pillars domain superfamily / : / Ku70 / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain / Ku70 and Ku80 are 70kDa and 80kDa subunits of the Lupus Ku autoantigen / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / SPOC-like, C-terminal domain superfamily / SAP domain superfamily / SAP domain / SAP motif profile. / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein C10 / X-ray repair cross-complementing protein 6 / X-ray repair cross-complementing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Vaccinia virus Western Reserve (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Rivera-Calzada A / Arribas-Bosacoma R / Pearl LH / Llorca O
資金援助 スペイン, 英国, 6件
OrganizationGrant number国
Agencia Estatal de Investigacion (AEI)AEI/10.13039/501100011033 スペイン
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2020-114429RB-I00 スペイン
Autonomous Community of MadridY2018/BIO-4747 スペイン
Autonomous Community of MadridP2018/NMT-4443 スペイン
Cancer Research UKC302/A14532 英国
Cancer Research UKC302/A24386 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis for the inactivation of cytosolic DNA sensing by the vaccinia virus.
著者: Angel Rivera-Calzada / Raquel Arribas-Bosacoma / Alba Ruiz-Ramos / Paloma Escudero-Bravo / Jasminka Boskovic / Rafael Fernandez-Leiro / Antony W Oliver / Laurence H Pearl / Oscar Llorca /
要旨: Detection of cytosolic DNA is a central element of the innate immunity system against viral infection. The Ku heterodimer, a component of the NHEJ pathway of DNA repair in the nucleus, functions as ...Detection of cytosolic DNA is a central element of the innate immunity system against viral infection. The Ku heterodimer, a component of the NHEJ pathway of DNA repair in the nucleus, functions as DNA sensor that detects dsDNA of viruses that replicate in the cytoplasm. Vaccinia virus expresses two proteins, C4 and C16, that inactivate DNA sensing and enhance virulence. The structural basis for this is unknown. Here we determine the structure of the C16 - Ku complex using cryoEM. Ku binds dsDNA by a preformed ring but C16 sterically blocks this access route, abrogating binding to a dsDNA end and its insertion into DNA-PK, thereby averting signalling into the downstream innate immunity system. C4 replicates these activities using a domain with 54% identity to C16. Our results reveal how vaccinia virus subverts the capacity of Ku to recognize viral DNA.
履歴
登録2022年7月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月9日-
マップ公開2022年11月9日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15415.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15415.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 107.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of C16 C-terminal domains bound to Ku70/Ku80
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 304 pix.
= 253.84 Å		0.84 Å/pix.
x 304 pix.
= 253.84 Å		0.84 Å/pix.
x 304 pix.
= 253.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.835 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.040631466 - 1.5536884
平均 (標準偏差)0.0012147157 (±0.023059925)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ304304304
Spacing304304304
セルA=B=C: 253.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_15415_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_15415_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Vaccinia C16 protein bound to Ku70/Ku80

全体名称: Vaccinia C16 protein bound to Ku70/Ku80
要素
  • 複合体: Vaccinia C16 protein bound to Ku70/Ku80
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Protein C10

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超分子 #1: Vaccinia C16 protein bound to Ku70/Ku80

超分子名称: Vaccinia C16 protein bound to Ku70/Ku80 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 230 KDa

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分子 #1: X-ray repair cross-complementing protein 6

分子名称: X-ray repair cross-complementing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 74.234703 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSAWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KLEVLFQGPG GSMSGWESYY KTEGDEEAEE EQEENLEASG DYKYSGRDSL IFLVDASKA MFESQSEDEL TPFDMSIQCI QSVYISKIIS SDRDLLAVVF YGTEKDKNSV NFKNIYVLQE LDNPGAKRIL E LDQFKGQQ ...文字列:
MSAWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KLEVLFQGPG GSMSGWESYY KTEGDEEAEE EQEENLEASG DYKYSGRDSL IFLVDASKA MFESQSEDEL TPFDMSIQCI QSVYISKIIS SDRDLLAVVF YGTEKDKNSV NFKNIYVLQE LDNPGAKRIL E LDQFKGQQ GQKRFQDMMG HGSDYSLSEV LWVCANLFSD VQFKMSHKRI MLFTNEDNPH GNDSAKASRA RTKAGDLRDT GI FLDLMHL KKPGGFDISL FYRDIISIAE DEDLRVHFEE SSKLEDLLRK VRAKETRKRA LSRLKLKLNK DIVISVGIYN LVQ KALKPP PIKLYRETNE PVKTKTRTFN TSTGGLLLPS DTKRSQIYGS RQIILEKEET EELKRFDDPG LMLMGFKPLV LLKK HHYLR PSLFVYPEES LVIGSSTLFS ALLIKCLEKE VAALCRYTPR RNIPPYFVAL VPQEEELDDQ KIQVTPPGFQ LVFLP FADD KRKMPFTEKI MATPEQVGKM KAIVEKLRFT YRSDSFENPV LQQHFRNLEA LALDLMEPEQ AVDLTLPKVE AMNKRL GSL VDEFKELVYP PDYNPEGKVT KRKHDNEGSG SKRPKVEYSE EELKTHISKG TLGKFTVPML KEACRAYGLK SGLKKQE LL EALTKHFQD

UniProtKB: X-ray repair cross-complementing protein 6

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分子 #2: X-ray repair cross-complementing protein 5

分子名称: X-ray repair cross-complementing protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 85.546484 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAHHHHHHHH HHGALEVLFQ GPHMVRSGNK AAVVLCMDVG FTMSNSIPGI ESPFEQAKKV ITMFVQRQVF AENKDEIALV LFGTDGTDN PLSGGDQYQN ITVHRHLMLP DFDLLEDIES KIQPGSQQAD FLDALIVSMD VIQHETIGKK FEKRHIEIFT D LSSRFSKS ...文字列:
MAHHHHHHHH HHGALEVLFQ GPHMVRSGNK AAVVLCMDVG FTMSNSIPGI ESPFEQAKKV ITMFVQRQVF AENKDEIALV LFGTDGTDN PLSGGDQYQN ITVHRHLMLP DFDLLEDIES KIQPGSQQAD FLDALIVSMD VIQHETIGKK FEKRHIEIFT D LSSRFSKS QLDIIIHSLK KCDISLQFFL PFSLGKEDGS GDRGDGPFRL GGHGPSFPLK GITEQQKEGL EIVKMVMISL EG EDGLDEI YSFSESLRKL CVFKKIERHS IHWPCRLTIG SNLSIRIAAY KSILQERVKK TWTVVDAKTL KKEDIQKETV YCL NDDDET EVLKEDIIQG FRYGSDIVPF SKVDEEQMKY KSEGKCFSVL GFCKSSQVQR RFFMGNQVLK VFAARDDEAA AVAL SSLIH ALDDLDMVAI VRYAYDKRAN PQVGVAFPHI KHNYECLVYV QLPFMEDLRQ YMFSSLKNSK KYAPTEAQLN AVDAL IDSM SLAKKDEKTD TLEDLFPTTK IPNPRFQRLF QCLLHRALHP REPLPPIQQH IWNMLNPPAE VTTKSQIPLS KIKTLF PLI EAKKKDQVTA QEIFQDNHED GPTAKKLKTE QGGAHFSVSS LAEGSVTSVG SVNPAENFRV LVKQKKASFE EASNQLI NH IEQFLDTNET PYFMKSIDCI RAFREEAIKF SEEQRFNNFL KALQEKVEIK QLNHFWEIVV QDGITLITKE EASGSSVT A EEAKKFLAPK DKPSGDTAAV FEEGGDVDDL LDMI

UniProtKB: X-ray repair cross-complementing protein 5

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分子 #3: Protein C10

分子名称: Protein C10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vaccinia virus Western Reserve (ウイルス) / 株: Western Reserve
分子量理論値: 42.47668 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDIYDDKGLQ TIKLFNNEFD CIRNDIRELF KHVTDSDSIQ LPMEDNSDII ENIRKILYRR LKNVECVDID STITFMKYDP NDDNKRTCS NWVPLTNNYM EYCLVIYLET PICGGKIKLY HPTGNIKSDK DIMFAKTLDF KSKKVLTGRK TIAVLDISVS Y NRSMTTIH ...文字列:
MDIYDDKGLQ TIKLFNNEFD CIRNDIRELF KHVTDSDSIQ LPMEDNSDII ENIRKILYRR LKNVECVDID STITFMKYDP NDDNKRTCS NWVPLTNNYM EYCLVIYLET PICGGKIKLY HPTGNIKSDK DIMFAKTLDF KSKKVLTGRK TIAVLDISVS Y NRSMTTIH YNDDVDIDIH TDKNGKELCY CYITIDDHYL VDVETIGVIV NRSGKCLLVN NHLGIGIVKD KRISDSFGDV CM DTIFDFS EARELFSLTN DDNRNIAWDT DKLDDDTDIW TPVTEDDYKF LSRLVLYAKS QSDTVFDYYV LTGDTEPPTV FIF KVTRFY FNMPKGGENL YFQGWSHPQF EKGGGSGGGS GGSSAWSHPQ FEK

UniProtKB: Protein C10

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMHEPES-KOHHEPES-KOH
250.0 mMNaClNaCl
1.0 mMEDTAEDTA
0.5 mMTCEPTCEP
0.5 mMPMSFPMSF
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 13216 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 12495814
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab intio model generated from the data set
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 579038
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア: (名称: RELION, cryoSPARC)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1jey

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1jey

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Initial model for chains C and D was generated using AlphaFold2
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8ag4:
Vaccinia C16 protein bound to Ku70/Ku80

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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