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- EMDB-1506: Crystal and cryoEM structural studies of a cell wall degrading en... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1506
タイトルCrystal and cryoEM structural studies of a cell wall degrading enzyme in the bacteriophage phi29 tail
マップデータThis is an image of a surface rendered top-view of bacteriophage phi29 mutant sus13(330)
試料
  • 試料: Bacteriophage phi29 mutant sus13(330)
  • ウイルス: Bacillus phage phi29 (ファージ)
キーワードCell wall / phi29 / hydrolase / infection / structure
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Xiang Y / Morais MC / Cohen DN / Bowman VD / Anderson DL / Rossmann MG
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2008
タイトル: Crystal and cryoEM structural studies of a cell wall degrading enzyme in the bacteriophage phi29 tail.
著者: Ye Xiang / Marc C Morais / Daniel N Cohen / Valorie D Bowman / Dwight L Anderson / Michael G Rossmann /
要旨: The small bacteriophage phi29 must penetrate the approximately 250-A thick external peptidoglycan cell wall and cell membrane of the Gram-positive Bacillus subtilis, before ejecting its dsDNA genome ...The small bacteriophage phi29 must penetrate the approximately 250-A thick external peptidoglycan cell wall and cell membrane of the Gram-positive Bacillus subtilis, before ejecting its dsDNA genome through its tail into the bacterial cytoplasm. The tail of bacteriophage phi29 is noncontractile and approximately 380 A long. A 1.8-A resolution crystal structure of gene product 13 (gp13) shows that this tail protein has spatially well separated N- and C-terminal domains, whose structures resemble lysozyme-like enzymes and metallo-endopeptidases, respectively. CryoEM reconstructions of the WT bacteriophage and mutant bacteriophages missing some or most of gp13 shows that this enzyme is located at the distal end of the phi29 tail knob. This finding suggests that gp13 functions as a tail-associated, peptidoglycan-degrading enzyme able to cleave both the polysaccharide backbone and peptide cross-links of the peptidoglycan cell wall. Comparisons of the gp13(-) mutants with the phi29 mature and emptied phage structures suggest the sequence of events that occur during the penetration of the tail through the peptidoglycan layer.
履歴
登録2008年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年4月15日-
マップ公開2009年3月31日-
更新2012年11月7日-
現状2012年11月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1506.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1506.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 100.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an image of a surface rendered top-view of bacteriophage phi29 mutant sus13(330)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.24 Å/pix.
x 300 pix.
= 1272. Å		4.24 Å/pix.
x 300 pix.
= 1272. Å		4.24 Å/pix.
x 300 pix.
= 1272. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.24 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.0232 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.0919475 - 0.141135
平均 (標準偏差)0.000104281 (±0.00924004)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-150-150-150
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 1272 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.244.244.24
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1272.0001272.0001272.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ494949
NX/NY/NZ969696
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-150-150-150
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0920.1410.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage phi29 mutant sus13(330)

全体名称: Bacteriophage phi29 mutant sus13(330)
要素
  • 試料: Bacteriophage phi29 mutant sus13(330)
  • ウイルス: Bacillus phage phi29 (ファージ)

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超分子 #1000: Bacteriophage phi29 mutant sus13(330)

超分子名称: Bacteriophage phi29 mutant sus13(330) / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: capsid protein forms t3 q5 prolate icosahedron
Number unique components: 9
分子量理論値: 35.2 MDa

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超分子 #1: Bacillus phage phi29

超分子名称: Bacillus phage phi29 / タイプ: virus / ID: 1
詳細: Fibered bacteriophage phi29 mutant sus13(330). A large fragment of gene product 13 could be detected in the mutant particles.
NCBI-ID: 10756 / 生物種: Bacillus phage phi29 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Bacillus subtilis (枯草菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
分子量理論値: 35.2 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Phi29 sus13330 / 直径: 530 Å / T番号(三角分割数): 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.8 / 詳細: 25mM Tris-HCl pH 7.8, 50mM NaCl, 5mM MgCl2
グリッド詳細: holey carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 113 K / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
撮影デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 70 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / 詳細: after scanning, images binned by a factor of 2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: phase flip
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 詳細: asymmetric / 使用した粒子像数: 5188
最終 2次元分類クラス数: 250

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3csr


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: emfit
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body. Two possible biological functional units were fitted into the em map
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Density distribution

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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