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- EMDB-1504: Structural basis for the regulated protease and chaperone functio... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1504
タイトルStructural basis for the regulated protease and chaperone function of DegP
マップデータnegative stain EM structure of the DegP24-OMP complex
試料
  • 試料: proteolytically inactive DegP24mer with bound Omp protein
  • タンパク質・ペプチド: protease
キーワードprotease-chaperone / electron microscopy / single particle analysis
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / : / serine-type peptidase activity / protein folding / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / response to oxidative stress ...peptidase Do / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / : / serine-type peptidase activity / protein folding / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / response to oxidative stress / periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, Do / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Periplasmic serine endoprotease DegP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Krojer T / Sawa J / Schaefer E / Saibil HR / Ehrmann M / Clausen T
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structural basis for the regulated protease and chaperone function of DegP.
著者: Tobias Krojer / Justyna Sawa / Eva Schäfer / Helen R Saibil / Michael Ehrmann / Tim Clausen /
要旨: All organisms have to monitor the folding state of cellular proteins precisely. The heat-shock protein DegP is a protein quality control factor in the bacterial envelope that is involved in ...All organisms have to monitor the folding state of cellular proteins precisely. The heat-shock protein DegP is a protein quality control factor in the bacterial envelope that is involved in eliminating misfolded proteins and in the biogenesis of outer-membrane proteins. Here we describe the molecular mechanisms underlying the regulated protease and chaperone function of DegP from Escherichia coli. We show that binding of misfolded proteins transforms hexameric DegP into large, catalytically active 12-meric and 24-meric multimers. A structural analysis of these particles revealed that DegP represents a protein packaging device whose central compartment is adaptable to the size and concentration of substrate. Moreover, the inner cavity serves antagonistic functions. Whereas the encapsulation of folded protomers of outer-membrane proteins is protective and might allow safe transit through the periplasm, misfolded proteins are eliminated in the molecular reaction chamber. Oligomer reassembly and concomitant activation on substrate binding may also be critical in regulating other HtrA proteases implicated in protein-folding diseases.
履歴
登録2008年4月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年4月8日-
マップ公開2009年3月31日-
更新2012年11月7日-
現状2012年11月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3cs0
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1504.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1504.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈negative stain EM structure of the DegP24-OMP complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.44 Å/pix.
x 130 pix.
= 577.2 Å		4.44 Å/pix.
x 130 pix.
= 577.2 Å		4.44 Å/pix.
x 130 pix.
= 577.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.44 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.0127 / ムービー #1: 0.009
最小 - 最大-0.0834089 - 0.115691
平均 (標準偏差)-0.000151646 (±0.00515611)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 577.2 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.444.444.44
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z577.200577.200577.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ494949
NX/NY/NZ969696
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-0.0830.116-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : proteolytically inactive DegP24mer with bound Omp protein

全体名称: proteolytically inactive DegP24mer with bound Omp protein
要素
  • 試料: proteolytically inactive DegP24mer with bound Omp protein
  • タンパク質・ペプチド: protease

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超分子 #1000: proteolytically inactive DegP24mer with bound Omp protein

超分子名称: proteolytically inactive DegP24mer with bound Omp protein
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: monodisperse sample / 集合状態: 24mer / Number unique components: 2
分子量実験値: 1.13 MDa

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分子 #1: protease

分子名称: protease / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: DegP
詳細: proteolytically inactive DegP24mer with bound Omp protein
コピー数: 1 / 集合状態: 24 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.0064 mg/mL
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: negatively stained with 2% (w/v) uranyl acetate on glow discharged, carbon-coated grids
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
試料ステージ試料ホルダー: single tilt / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 詳細: octahedral symmetry was used for the reconstruction

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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