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- EMDB-14985: EM map of the LARGE1 dual glycosyltransferase without its coiled-... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14985
タイトルEM map of the LARGE1 dual glycosyltransferase without its coiled-coil stem region.
マップデータLocal filtered map
試料
  • 細胞器官・細胞要素: LARGE1
    • タンパク質・ペプチド: LARGE1
キーワードmatriglycan / xylose / glucuronic acid / polymerase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic hindlimb morphogenesis / Defective LARGE causes MDDGA6 and MDDGB6 / xylosyltransferase activity / walking behavior / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / striated muscle cell development / connective tissue development / principal sensory nucleus of trigeminal nerve development / skeletal muscle organ development / glycosphingolipid biosynthetic process ...post-embryonic hindlimb morphogenesis / Defective LARGE causes MDDGA6 and MDDGB6 / xylosyltransferase activity / walking behavior / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / striated muscle cell development / connective tissue development / principal sensory nucleus of trigeminal nerve development / skeletal muscle organ development / glycosphingolipid biosynthetic process / O-linked glycosylation / glucuronosyltransferase activity / UDP-xylosyltransferase activity / localization of cell / protein O-linked mannosylation / reactive gliosis / glycoprotein biosynthetic process / N-acetylglucosamine metabolic process / neuromuscular process controlling posture / retina layer formation / acetylglucosaminyltransferase activity / water transport / retina vasculature development in camera-type eye / plasma membrane organization / basement membrane organization / neuromuscular synaptic transmission / skeletal muscle fiber differentiation / nerve development / skeletal muscle tissue regeneration / hexosyltransferase activity / dentate gyrus development / protein O-linked glycosylation / astrocyte differentiation / synaptic assembly at neuromuscular junction / cardiac muscle cell development / protein targeting to membrane / acetylcholine receptor signaling pathway / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / muscle cell cellular homeostasis / blood vessel development / glycosyltransferase activity / protein glycosylation / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / behavioral fear response / response to light stimulus / response to mechanical stimulus / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / cytoskeleton organization / potassium ion transmembrane transport / myelination / post-translational protein modification / determination of adult lifespan / protein localization to plasma membrane / long-term synaptic potentiation / intracellular protein transport / sensory perception of sound / neuron migration / bone development / neuromuscular junction / multicellular organism growth / memory / manganese ion binding / gene expression / protein-containing complex assembly / Golgi membrane / Golgi apparatus / protein-containing complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Glycosyl-transferase for dystroglycan / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Diskin R / Katz M
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2022
タイトル: Structural basis for matriglycan synthesis by the LARGE1 dual glycosyltransferase.
著者: Michael Katz / Ron Diskin /
要旨: LARGE1 is a bifunctional glycosyltransferase responsible for generating a long linear polysaccharide termed matriglycan that links the cytoskeleton and the extracellular matrix and is required for ...LARGE1 is a bifunctional glycosyltransferase responsible for generating a long linear polysaccharide termed matriglycan that links the cytoskeleton and the extracellular matrix and is required for proper muscle function. This matriglycan polymer is made with an alternating pattern of xylose and glucuronic acid monomers. Mutations in the LARGE1 gene have been shown to cause life-threatening dystroglycanopathies through the inhibition of matriglycan synthesis. Despite its major role in muscle maintenance, the structure of the LARGE1 enzyme and how it assembles in the Golgi are unknown. Here we present the structure of LARGE1, obtained by a combination of X-ray crystallography and single-particle cryo-EM. We found that LARGE1 homo-dimerizes in a configuration that is dictated by its coiled-coil stem domain. The structure shows that this enzyme has two canonical GT-A folds within each of its catalytic domains. In the context of its dimeric structure, the two types of catalytic domains are brought into close proximity from opposing monomers to allow efficient shuttling of the substrates between the two domains. Together, with putative retention of matriglycan by electrostatic interactions, this dimeric organization offers a possible mechanism for the ability of LARGE1 to synthesize long matriglycan chains. The structural information further reveals the mechanisms in which disease-causing mutations disrupt the activity of LARGE1. Collectively, these data shed light on how matriglycan is synthesized alongside the functional significance of glycosyltransferase oligomerization.
履歴
登録2022年5月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月30日-
マップ公開2022年11月30日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14985.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14985.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Local filtered map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 200 pix.
= 208. Å		1.04 Å/pix.
x 200 pix.
= 208. Å		1.04 Å/pix.
x 200 pix.
= 208. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0514
最小 - 最大-0.19055969 - 0.31959125
平均 (標準偏差)0.001122749 (±0.010609455)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 208.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14985_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unfiltered map

ファイルemd_14985_additional_1.map
注釈Unfiltered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_14985_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_14985_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : LARGE1

全体名称: LARGE1
要素
  • 細胞器官・細胞要素: LARGE1
    • タンパク質・ペプチド: LARGE1

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超分子 #1: LARGE1

超分子名称: LARGE1 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 180 KDa

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分子 #1: LARGE1

分子名称: LARGE1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GNHSKTYSME EGTGDSENLR AGIVA GNSS ECGQQPVVEK CETIHVAIVC AGYNASRDVV TLVKSVLFHR RNPLHFHLIA DSIAEQ ILA TLFQTWMVPA VRVDFYNADE LKSEVSWIPN KHYSGIYGLM KLVLTKTLPA NLERVIV LD TDITFATDIA ELWAVFHKFK ...文字列:
GNHSKTYSME EGTGDSENLR AGIVA GNSS ECGQQPVVEK CETIHVAIVC AGYNASRDVV TLVKSVLFHR RNPLHFHLIA DSIAEQ ILA TLFQTWMVPA VRVDFYNADE LKSEVSWIPN KHYSGIYGLM KLVLTKTLPA NLERVIV LD TDITFATDIA ELWAVFHKFK GQQVLGLVEN QSDWYLGNLW KNHRPWPALG RGYNTGVI L LLLDKLRKMK WEQMWRLTAE RELMGMLSTS LADQDIFNAV IKQNPFLVYQ LPCFWNVQL SDHTRSEQCY RDVSDLKVIH WNSPKKLRVK NKHVEFFRNL YLTFLEYDGN LLRRELFGCP SEADVNSEN LQKQLSELDE DDLCYEFRRE RFTVHRTHLY FLHYEYEPAA DSTDVTLVAQ L SMDRLQML EAICKHWEGP ISLALYLSDA EAQQFLRYAQ GSEVLMSRHN VGYHIVYKEG QF YPVNLLR NVAMKHISTP YMFLSDIDFL PMYGLYEYLR KSVIQLDLAN TKKAMIVPAF ETL RYRLSF PKSKAELLSM LDMGTLFTFR YHVWTKGHAP TNFAKWRTAT TPYRVEWEAD FEPY VVVRR DCPEYDRRFV GFGWNKVAHI MELDVQEYEF IVLPNAYMIH MPHAPSFDIT KFRSN KQYR ICLKTLKEEF QQDMSRRYGF AALKYLTAEN NSGSGGHHHH HH

UniProtKB: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 77.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 92093
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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