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- PDB-7zvj: Homodimeric structure of LARGE1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zvj
タイトルHomodimeric structure of LARGE1
要素Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
キーワードTRANSFERASE / matriglycan / xylose / glucuronic acid / polymerase / TRANSFERASE.
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic hindlimb morphogenesis / Defective LARGE causes MDDGA6 and MDDGB6 / principal sensory nucleus of trigeminal nerve development / xylosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / walking behavior / connective tissue development / glycosphingolipid biosynthetic process / O-linked glycosylation / skeletal muscle organ development ...post-embryonic hindlimb morphogenesis / Defective LARGE causes MDDGA6 and MDDGB6 / principal sensory nucleus of trigeminal nerve development / xylosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / walking behavior / connective tissue development / glycosphingolipid biosynthetic process / O-linked glycosylation / skeletal muscle organ development / glucuronosyltransferase activity / UDP-xylosyltransferase activity / synaptic assembly at neuromuscular junction / localization of cell / protein O-linked glycosylation via mannose / reactive gliosis / N-acetylglucosamine metabolic process / glycoprotein biosynthetic process / neuromuscular process controlling posture / acetylglucosaminyltransferase activity / water transport / plasma membrane organization / retina layer formation / retina vasculature development in camera-type eye / skeletal muscle fiber differentiation / nerve development / basement membrane organization / hexosyltransferase activity / neuromuscular synaptic transmission / dentate gyrus development / skeletal muscle tissue regeneration / protein O-linked glycosylation / astrocyte differentiation / acetylcholine receptor signaling pathway / cardiac muscle cell development / protein targeting to membrane / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / muscle cell cellular homeostasis / protein glycosylation / blood vessel development / glycosyltransferase activity / response to light stimulus / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / response to mechanical stimulus / behavioral fear response / striated muscle contraction / skeletal muscle fiber development / cytoskeleton organization / potassium ion transmembrane transport / myelination / post-translational protein modification / protein localization to plasma membrane / determination of adult lifespan / intracellular protein transport / neuromuscular junction / sensory perception of sound / bone development / memory / multicellular organism growth / long-term synaptic potentiation / neuron migration / manganese ion binding / protein-containing complex assembly / gene expression / Golgi membrane / Golgi apparatus / protein-containing complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Glycosyl-transferase for dystroglycan / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Diskin, R. / Katz, M.
資金援助 イスラエル, 1件
組織認可番号国
Not funded イスラエル
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2022
タイトル: Structural basis for matriglycan synthesis by the LARGE1 dual glycosyltransferase.
著者: Michael Katz / Ron Diskin /
要旨: LARGE1 is a bifunctional glycosyltransferase responsible for generating a long linear polysaccharide termed matriglycan that links the cytoskeleton and the extracellular matrix and is required for ...LARGE1 is a bifunctional glycosyltransferase responsible for generating a long linear polysaccharide termed matriglycan that links the cytoskeleton and the extracellular matrix and is required for proper muscle function. This matriglycan polymer is made with an alternating pattern of xylose and glucuronic acid monomers. Mutations in the LARGE1 gene have been shown to cause life-threatening dystroglycanopathies through the inhibition of matriglycan synthesis. Despite its major role in muscle maintenance, the structure of the LARGE1 enzyme and how it assembles in the Golgi are unknown. Here we present the structure of LARGE1, obtained by a combination of X-ray crystallography and single-particle cryo-EM. We found that LARGE1 homo-dimerizes in a configuration that is dictated by its coiled-coil stem domain. The structure shows that this enzyme has two canonical GT-A folds within each of its catalytic domains. In the context of its dimeric structure, the two types of catalytic domains are brought into close proximity from opposing monomers to allow efficient shuttling of the substrates between the two domains. Together, with putative retention of matriglycan by electrostatic interactions, this dimeric organization offers a possible mechanism for the ability of LARGE1 to synthesize long matriglycan chains. The structural information further reveals the mechanisms in which disease-causing mutations disrupt the activity of LARGE1. Collectively, these data shed light on how matriglycan is synthesized alongside the functional significance of glycosyltransferase oligomerization.
履歴
登録2022年5月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
B: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,7779
ポリマ－145,9402
非ポリマー8377
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area50890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)196.531, 107.377, 100.334
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 120.260, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-803-

PO4

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 134 through 279 or resid 287...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 134 through 625 or resid 637 through 712 or resid 720 through 792))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1LYSGLYA1 - 146
d_12ens_1PROLEUA149 - 222
d_13ens_1GLNPHEA224 - 545
d_14ens_1ASNALAA551 - 583
d_15ens_1NAGNAGB
d_21ens_1LYSPHEC1 - 466
d_22ens_1THRPHEC478 - 553
d_23ens_1ASNALAC555 - 587
d_24ens_1NAGNAGD

NCS oper: (Code: givenMatrix: (0.538872024267, -0.00217157415814, 0.842384844194), (0.010962075718, -0.999893926441, -0.00959003453056), (0.842316314907, 0.014402087766, -0.538791059233)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.538872024267, -0.00217157415814, 0.842384844194), (0.010962075718, -0.999893926441, -0.00959003453056), (0.842316314907, 0.014402087766, -0.538791059233)
ベクター: 0.784306295188, -29.7513861862, 4.44067240149)

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要素

#1: タンパク質 Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1 / Acetylglucosaminyltransferase-like 1A / Glycosyltransferase-like protein / LARGE xylosyl- and ...Acetylglucosaminyltransferase-like 1A / Glycosyltransferase-like protein / LARGE xylosyl- and glucuronyltransferase 1


分子量: 72969.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LARGE1, KIAA0609, LARGE / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O95461, 転移酵素; グリコシル基を移すもの, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの, 転移酵素; ...参照: UniProt: O95461, 転移酵素; グリコシル基を移すもの, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0 M Na3PO4 monobasic monohydrate, K3PO4 dibasic / pH 5.0 20% PEG 200 as cryo preservative

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.61→45.64 Å / Num. obs: 52821 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 58.09 Å2 / CC1/2: 0.983 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 2.61→2.69 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 4425 / CC1/2: 0.149 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: EMD-14985

解像度: 2.61→45.64 Å / SU ML: 0.5557 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 34.7979
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2703 1194 2.28 %
Rwork0.2146 51217 -
obs0.2159 52411 95.07 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 84.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→45.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9685 0 45 44 9774
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0089979
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.219813524
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06461476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01811694
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.16961297
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.3231410298 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.61-2.710.45421190.40155274X-RAY DIFFRACTION88.69
2.71-2.830.37791360.35595789X-RAY DIFFRACTION97.08
2.83-2.980.33521370.31175828X-RAY DIFFRACTION97.82
2.98-3.170.36151350.30325791X-RAY DIFFRACTION97.32
3.17-3.410.3371360.25285805X-RAY DIFFRACTION97.09
3.41-3.760.31951340.20945759X-RAY DIFFRACTION96.4
3.76-4.30.22111330.17485679X-RAY DIFFRACTION94.46
4.3-5.420.19871300.16675560X-RAY DIFFRACTION92.93
5.42-45.640.25061340.19695732X-RAY DIFFRACTION93.87
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.814753387950.02957201637760.6692310851462.221860648380.177240183461.34342358264-0.09234172783980.188339504877-0.121968746063-0.1835481328180.1204262063160.1860270759540.153127271687-0.19337549364-1.68090548982E-90.53675150997-0.124906688003-0.07086927650530.575338464643-0.0052860226650.4172710802417.1333599116-39.103135184118.0705813128
20.01308929158310.9890238249691.025557552590.8746687142140.2936498784791.15395537445-0.1953976043340.07988440341530.00463741354232-0.2646101504650.03727608944560.0183232124034-0.1847010830490.157010159465-2.10392630292E-60.544645817794-0.01442905153340.01073062430920.555159471994-0.004877309772490.62159297660234.8412338333-22.836300925832.8086581423
32.057923405370.19467029655-0.2378154184820.852403470515-0.2362150954481.27540373920.056704978804-0.01066745292870.01667273527050.11126082172-0.04479606728140.0492364876462-0.2284303940630.09525011581251.00079789058E-100.519739324261-0.0404917846195-0.02486793738720.572329955362-0.01495983177870.56334983655948.5960531783-22.049545900852.9068588206
41.73064542143-0.2411211323420.5983595655640.279088333602-0.6830058991781.13553824290.1555887462340.457147910323-0.109461809120.0695703851129-0.126831674743-0.0821904697007-0.0386639478889-0.1138519358146.59596883349E-100.6319091029590.04973273704320.08765787224450.6896652668030.005938700383170.69681360698934.90526824293.586926938086.76979521094
52.29227049430.3512352473430.02523305409440.760101634963-0.3329943700931.233606434470.2289265461560.3782040019920.28594149796-0.139828754602-0.1424620589980.159387408908-0.0673267197288-0.2265812616982.54729004188E-80.680256242720.07367321564730.04823929354940.7095290763220.07909526212170.74655713218920.625504211513.99318704488.01957415817
60.6007658658210.1357011320310.06033591374250.4821779310590.1863340316480.1912072108520.0908959102957-0.0848518878223-0.5548325913970.3220668731290.04687615738440.16509667953-0.0605522822354-0.249597609165-5.3223799307E-70.8065010552390.007145017322050.1198626832490.7786167653690.1816250510.9076452106519.93401752140.88220285208319.6847870864
71.95633250644-0.3863820192540.5580909404560.761184069568-0.4998322997470.8285637679110.0742482813777-0.199517090138-0.264053144994-0.121179041651-0.09873999260490.300001129375-0.149069242549-0.0993945042047-7.66262407106E-90.7477012201840.01915421262920.02009032370610.5893108443710.01774155628630.61035180124750.6065712286-7.0931889804914.5520481747
81.51979440583-0.309511893832-0.05363989090470.857519999612-0.09155820745951.89956995840.0856311688727-0.00813118331507-0.183890343592-0.162574430258-0.13657019152-0.1610886518460.1232696282550.3152529094441.57890747281E-90.7442410154660.08056996544140.03993280652430.7117092533710.04772844562460.60890072822372.7164966785-5.5501672322719.2809451284
90.389744938049-0.135318459619-0.2395228783340.745149817962-0.02602185627010.262296545724-0.054780569080.0749428801416-0.0984001965803-0.2723246956970.2181099162750.4271749126740.0795385074318-0.4411318557770.398309002151.089433508390.0006653137793780.1318963120940.658984614338-0.03216688161080.75444505313770.7250266395-21.33445929562.93116408337
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 134 through 377 )AA134 - 3771 - 230
22chain 'A' and (resid 378 through 542 )AA378 - 542231 - 386
33chain 'A' and (resid 543 through 752 )AA543 - 752387 - 583
44chain 'B' and (resid 134 through 215 )BC134 - 2151 - 82
55chain 'B' and (resid 216 through 344 )BC216 - 34483 - 204
66chain 'B' and (resid 345 through 405 )BC345 - 405205 - 246
77chain 'B' and (resid 406 through 542 )BC406 - 542247 - 383
88chain 'B' and (resid 543 through 720 )BC543 - 720384 - 555
99chain 'B' and (resid 721 through 752 )BC721 - 752556 - 587

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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