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- EMDB-14971: Cryo-EM structure of the indirubin-bound Hsp90-XAP2-AHR complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14971
タイトルCryo-EM structure of the indirubin-bound Hsp90-XAP2-AHR complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Hsp90-XAP2-AHR complex
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-beta
    • タンパク質・ペプチド: AH receptor-interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: Aryl hydrocarbon receptor
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: MOLYBDATE ION
  • リガンド: (3~{Z})-3-(3-oxidanylidene-1~{H}-indol-2-ylidene)-1~{H}-indol-2-one
キーワードcomplex / nuclear receptor / chemical pollutants / detoxification / cancer / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


GAF domain binding / cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex / regulation of B cell proliferation / cellular response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / regulation of adaptive immune response / HSP90-CDC37 chaperone complex / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / cellular response to molecule of bacterial origin / Aryl hydrocarbon receptor signalling ...GAF domain binding / cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex / regulation of B cell proliferation / cellular response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / regulation of adaptive immune response / HSP90-CDC37 chaperone complex / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / cellular response to molecule of bacterial origin / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / protein kinase A signaling / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / receptor ligand inhibitor activity / ATP-dependent protein binding / Xenobiotics / positive regulation of protein localization to cell surface / Phase I - Functionalization of compounds / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / protein targeting to mitochondrion / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / blood vessel development / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Uptake and function of diphtheria toxin / E-box binding / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / aryl hydrocarbon receptor binding / TFIID-class transcription factor complex binding / dendritic growth cone / The NLRP3 inflammasome / protein phosphatase activator activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / Endogenous sterols / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / supramolecular fiber organization / : / DNA polymerase binding / cellular response to cAMP / heat shock protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / cellular response to forskolin / protein folding chaperone / xenobiotic metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / protein maturation / peptide binding / cellular response to interleukin-4 / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of cell differentiation / placenta development / Hsp90 protein binding / circadian regulation of gene expression / ATP-dependent protein folding chaperone / transcription coactivator binding / PPARA activates gene expression / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / tau protein binding / negative regulation of inflammatory response / kinase binding / histone deacetylase binding / response to toxic substance / nuclear receptor activity / Chaperone Mediated Autophagy / sequence-specific double-stranded DNA binding / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / double-stranded RNA binding / regulation of protein localization / cellular response to heat / regulation of gene expression / secretory granule lumen / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS
類似検索 - 分子機能
Aryl hydrocarbon receptor / : / AH receptor-interacting protein, N-terminal FKBP-type PPIase / Aryl hydrocarbon receptor/Aryl hydrocarbon receptor repressor / AIP/AIPL1 / PAS fold-3 / PAS fold / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) ...Aryl hydrocarbon receptor / : / AH receptor-interacting protein, N-terminal FKBP-type PPIase / Aryl hydrocarbon receptor/Aryl hydrocarbon receptor repressor / AIP/AIPL1 / PAS fold-3 / PAS fold / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / PAS fold / PAS fold / TPR repeat profile. / PAS domain / Tetratricopeptide repeat / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
AH receptor-interacting protein / Heat shock protein HSP 90-beta / Aryl hydrocarbon receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Gruszczyk J / Savva CG / Lai-Kee-Him J / Bous J / Ancelin A / Kwong HS / Grandvuillemin L / Bourguet W
資金援助European Union, フランス, 3件
OrganizationGrant number国
European Union (EU)825489European Union
ATIP-AvenirR20059SP フランス
Montpellier University of Excellence (MUSE)ANR-16-IDEX-0006 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of the agonist-bound Hsp90-XAP2-AHR cytosolic complex.
著者: Jakub Gruszczyk / Loïc Grandvuillemin / Josephine Lai-Kee-Him / Matteo Paloni / Christos G Savva / Pierre Germain / Marina Grimaldi / Abdelhay Boulahtouf / Hok-Sau Kwong / Julien Bous / ...著者: Jakub Gruszczyk / Loïc Grandvuillemin / Josephine Lai-Kee-Him / Matteo Paloni / Christos G Savva / Pierre Germain / Marina Grimaldi / Abdelhay Boulahtouf / Hok-Sau Kwong / Julien Bous / Aurélie Ancelin / Cherine Bechara / Alessandro Barducci / Patrick Balaguer / William Bourguet /
要旨: The aryl hydrocarbon receptor (AHR) is a ligand-dependent transcription factor that mediates a broad spectrum of (patho)physiological processes in response to numerous substances including ...The aryl hydrocarbon receptor (AHR) is a ligand-dependent transcription factor that mediates a broad spectrum of (patho)physiological processes in response to numerous substances including pollutants, natural products and metabolites. However, the scarcity of structural data precludes understanding of how AHR is activated by such diverse compounds. Our 2.85 Å structure of the human indirubin-bound AHR complex with the chaperone Hsp90 and the co-chaperone XAP2, reported herein, reveals a closed conformation Hsp90 dimer with AHR threaded through its lumen and XAP2 serving as a brace. Importantly, we disclose the long-awaited structure of the AHR PAS-B domain revealing a unique organisation of the ligand-binding pocket and the structural determinants of ligand-binding specificity and promiscuity of the receptor. By providing structural details of the molecular initiating event leading to AHR activation, our study rationalises almost forty years of biochemical data and provides a framework for future mechanistic studies and structure-guided drug design.
履歴
登録2022年5月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月23日-
マップ公開2022年11月23日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14971.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14971.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 320 pix.
= 347.52 Å		1.09 Å/pix.
x 320 pix.
= 347.52 Å		1.09 Å/pix.
x 320 pix.
= 347.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.086 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.09270059 - 0.33115554
平均 (標準偏差)0.0001130128 (±0.0026355188)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 347.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14971_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_14971_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_14971_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hsp90-XAP2-AHR complex

全体名称: Hsp90-XAP2-AHR complex
要素
  • 複合体: Hsp90-XAP2-AHR complex
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-beta
    • タンパク質・ペプチド: AH receptor-interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: Aryl hydrocarbon receptor
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: MOLYBDATE ION
  • リガンド: (3~{Z})-3-(3-oxidanylidene-1~{H}-indol-2-ylidene)-1~{H}-indol-2-one

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超分子 #1: Hsp90-XAP2-AHR complex

超分子名称: Hsp90-XAP2-AHR complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 256 KDa

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分子 #1: Heat shock protein HSP 90-beta

分子名称: Heat shock protein HSP 90-beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.213141 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHHHHHHPEE VHHGEEEVET FAFQAEIAQL MSLIINTFYS NKEIFLRELI SNASDALDKI RYESLTDPSK LDSGKELKID IIPNPQERT LTLVDTGIGM TKADLINNLG TIAKSGTKAF MEALQAGADI SMIGQFGVGF YSAYLVAEKV VVITKHNDDE Q YAWESSAG ...文字列:
MHHHHHHPEE VHHGEEEVET FAFQAEIAQL MSLIINTFYS NKEIFLRELI SNASDALDKI RYESLTDPSK LDSGKELKID IIPNPQERT LTLVDTGIGM TKADLINNLG TIAKSGTKAF MEALQAGADI SMIGQFGVGF YSAYLVAEKV VVITKHNDDE Q YAWESSAG GSFTVRADHG EPIGRGTKVI LHLKEDQTEY LEERRVKEVV KKHSQFIGYP ITLYLEKERE KEISDDEAEE EK GEKEEED KDDEEKPKIE DVGSDEEDDS GKDKKKKTKK IKEKYIDQEE LNKTKPIWTR NPDDITQEEY GEFYKSLTND WED HLAVKH FSVEGQLEFR ALLFIPRRAP FDLFENKKKK NNIKLYVRRV FIMDSCDELI PEYLNFIRGV VDSEDLPLNI SREM LQQSK ILKVIRKNIV KKCLELFSEL AEDKENYKKF YEAFSKNLKL GIHEDSTNRR RLSELLRYHT SQSGDEMTSL SEYVS RMKE TQKSIYYITG ESKEQVANSA FVERVRKRGF EVVYMTEPID EYCVQQLKEF DGKSLVSVTK EGLELPEDEE EKKKME ESK AKFENLCKLM KEILDKKVEK VTISNRLVSS PCCIVTSTYG WTANMERIMK AQALRDNSTM GYMMAKKHLE INPDHPI VE TLRQKAEADK NDKAVKDLVV LLFETALLSS GFSLEDPQTH SNRIYRMIKL GLGIDEDEVA AEEPNAAVPD EIPPLEGD E DASRMEEVD

UniProtKB: Heat shock protein HSP 90-beta

-
分子 #2: AH receptor-interacting protein

分子名称: AH receptor-interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.691047 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MADIIARLRE DGIQKRVIQE GRGELPDFQD GTKATFHYRT LHSDDEGTVL DDSRARGKPM ELIIGKKFKL PVWETIVCTM REGEIAQFL CDIKHVVLYP LVAKSLRNIA VGKDPLEGQR HCCGVAQMRE HSSLGHADLD ALQQNPQPLI FHMEMLKVES P GTYQQDPW ...文字列:
MADIIARLRE DGIQKRVIQE GRGELPDFQD GTKATFHYRT LHSDDEGTVL DDSRARGKPM ELIIGKKFKL PVWETIVCTM REGEIAQFL CDIKHVVLYP LVAKSLRNIA VGKDPLEGQR HCCGVAQMRE HSSLGHADLD ALQQNPQPLI FHMEMLKVES P GTYQQDPW AMTDEEKAKA VPLIHQEGNR LYREGHVKEA AAKYYDAIAC LKNLQMKEQP GSPEWIQLDQ QITPLLLNYC QC KLVVEEY YEVLDHCSSI LNKYDDNVKA YFKRGKAHAA VWNAQEAQAD FAKVLELDPA LAPVVSRELQ ALEARIRQKD EED KARFRG IFSH

UniProtKB: AH receptor-interacting protein

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分子 #3: Aryl hydrocarbon receptor

分子名称: Aryl hydrocarbon receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.767879 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: APNSMNSSSA NITYASRKRR KPVQKTVKPI PAEGIKSNPS KRHRDRLNTE LDRLASLLPF PQDVINKLDK LSVLRLSVSY LRAKSFFDV ALKSSPTERN GGQDNCRAAN FREGLNLQEG EFLLQALNGF VLVVTTDALV FYASSTIQDY LGFQQSDVIH Q SVYELIHT ...文字列:
APNSMNSSSA NITYASRKRR KPVQKTVKPI PAEGIKSNPS KRHRDRLNTE LDRLASLLPF PQDVINKLDK LSVLRLSVSY LRAKSFFDV ALKSSPTERN GGQDNCRAAN FREGLNLQEG EFLLQALNGF VLVVTTDALV FYASSTIQDY LGFQQSDVIH Q SVYELIHT EDRAEFQRQL HWALNPSQCT ESGQGIEEAT GLPQTVVCYN PDQIPPENSP LMERCFICRL RCLLDNSSGF LA MNFQGKL KYLHGQKKKG KDGSILPPQL ALFAIATPLQ PPSILEIRTK NFIFRTKHKL DFTPIGCDAK GRIVLGYTEA ELC TRGSGY QFIHAADMLY CAESHIRMIK TGESGMIVFR LLTKNNRWTW VQSNARLLYK NGRPDYIIVT QRPLTDEEGT EHLR KRNTK LPFMFTTGEA VLYEATNPFP AIMDPLPLRT KNGTSG

UniProtKB: Aryl hydrocarbon receptor

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: MOLYBDATE ION

分子名称: MOLYBDATE ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MOO
分子量理論値: 159.938 Da
Chemical component information

ChemComp-MOO:
MOLYBDATE ION

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分子 #7: (3~{Z})-3-(3-oxidanylidene-1~{H}-indol-2-ylidene)-1~{H}-indol-2-one

分子名称: (3~{Z})-3-(3-oxidanylidene-1~{H}-indol-2-ylidene)-1~{H}-indol-2-one
タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: JY6
分子量理論値: 262.263 Da
Chemical component information

ChemComp-JY6:
(3~{Z})-3-(3-oxidanylidene-1~{H}-indol-2-ylidene)-1~{H}-indol-2-one

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMBis-Trisbis-tris methane
50.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMKClpotassium chloride
10.0 mMMgCl2magnesium chloride
20.0 mMNa2MoO4sodium molybdate
2.0 mMBME2-mercaptoethanol
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 20 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9300 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 1.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 11546649
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab initio model generated with RELION
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1) / 使用した粒子像数: 678724
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
最終 3次元分類クラス数: 1 / 平均メンバー数/クラス: 678724 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5fwp

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4f3l

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4zpr

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2lkn

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4aif

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7zub:
Cryo-EM structure of the indirubin-bound Hsp90-XAP2-AHR complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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