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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-14794 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of mitochondrial complex I from Chaetomium thermophilum (state 2) | |||||||||
マップデータ | Density modified map (Terwilliger et al., 2020) | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 nuclease activity / ubiquinone-6 biosynthetic process / single-stranded DNA helicase activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / ubiquinone binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone ...nuclease activity / ubiquinone-6 biosynthetic process / single-stranded DNA helicase activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / ubiquinone binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / : / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / electron transport chain / mitochondrial intermembrane space / fatty acid biosynthetic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA helicase / DNA replication / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / DNA repair / protein-containing complex binding / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å | |||||||||
データ登録者 | Laube E / Kuehlbrandt W | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022 タイトル: Conformational changes in mitochondrial complex I of the thermophilic eukaryote . 著者: Eike Laube / Jakob Meier-Credo / Julian D Langer / Werner Kühlbrandt / 要旨: Mitochondrial complex I is a redox-driven proton pump that generates proton-motive force across the inner mitochondrial membrane, powering oxidative phosphorylation and ATP synthesis in eukaryotes. ...Mitochondrial complex I is a redox-driven proton pump that generates proton-motive force across the inner mitochondrial membrane, powering oxidative phosphorylation and ATP synthesis in eukaryotes. We report the structure of complex I from the thermophilic fungus , determined by cryoEM up to 2.4-Å resolution. We show that the complex undergoes a transition between two conformations, which we refer to as state 1 and state 2. The conformational switch is manifest in a twisting movement of the peripheral arm relative to the membrane arm, but most notably in substantial rearrangements of the Q-binding cavity and the E-channel, resulting in a continuous aqueous passage from the E-channel to subunit ND5 at the far end of the membrane arm. The conformational changes in the complex interior resemble those reported for mammalian complex I, suggesting a highly conserved, universal mechanism of coupling electron transport to proton pumping. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_14794.map.gz | 68.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-14794-v30.xml emd-14794.xml | 72.1 KB 72.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_14794_fsc.xml | 20.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_14794.png | 112 KB | ||
その他 | emd_14794_additional_1.map.gz emd_14794_half_map_1.map.gz emd_14794_half_map_2.map.gz | 388.6 MB 720.3 MB 720.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14794 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14794 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_14794_validation.pdf.gz | 951.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_14794_full_validation.pdf.gz | 951 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_14794_validation.xml.gz | 25.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_14794_validation.cif.gz | 32.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14794 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14794 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_14794.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 73.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Density modified map (Terwilliger et al., 2020) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.837 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Unsharpened/unmodified map
ファイル | emd_14794_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unsharpened/unmodified map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: EM half map A
ファイル | emd_14794_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | EM_half_map_A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: EM half map B
ファイル | emd_14794_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | EM_half_map_B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase in LMNG
+超分子 #1: Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase in LMNG
+分子 #1: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 1
+分子 #2: NADH dehydrogenase subunit 2
+分子 #3: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 3
+分子 #4: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4
+分子 #5: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 5
+分子 #6: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 6
+分子 #7: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 7
+分子 #8: Subunit NDUFS5 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #9: NADH-ubiquinone oxidoreductase-like protein
+分子 #10: NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial
+分子 #11: NADH-ubiquinone oxidoreductase 49 kDa subunit-like protein
+分子 #12: Subunit NDUFA1 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #13: NADH dehydrogenase (Ubiquinone)-like protein
+分子 #14: NADH-ubiquinone oxidoreductase-like protein
+分子 #15: NADH-ubiquinone oxidoreductase 30.4 kDa subunit-like protein
+分子 #16: Subunit NDUFV2 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #17: Oxidoreductase-like protein
+分子 #18: NADH-ubiquinone oxidoreductase-like protein
+分子 #19: NADH-ubiquinone oxidoreductase-like protein
+分子 #20: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L
+分子 #21: NADH-ubiquinone oxidoreductase-like protein
+分子 #22: Acyl carrier protein
+分子 #23: NADH-ubiquinone oxidoreductase B14 subunit-like protein
+分子 #24: Complex I-B22
+分子 #25: Complex I-ESSS
+分子 #26: NADH-ubiquinone oxidoreductase
+分子 #27: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 13
+分子 #28: NADH-ubiquinone oxidoreductase-like protein
+分子 #29: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial
+分子 #30: NADH-ubiquinone oxidoreductase-like protein
+分子 #31: NADH dehydrogenase (Ubiquinone)-like protein
+分子 #32: Subunit NDUFC2 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #33: Subunit NDUFB3 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #34: Subunit NDUFB10 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #35: Subunit NDUFB2 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #36: NADH dehydrogenase-like protein
+分子 #37: Subunit NDUFA3 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #38: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit
+分子 #39: Subunit NDUFB6 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #40: Subunit NDUFB4 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #41: Subunit NDUFB5 of NADH-ubiquinone oxidoreductase (Complex I)
+分子 #42: Oxidoreductase-like domain-containing protein
+分子 #43: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
+分子 #44: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
+分子 #45: CARDIOLIPIN
+分子 #46: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
+分子 #47: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #48: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #49: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #50: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
+分子 #51: ZINC ION
+分子 #52: S-[2-({N-[(2S)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-b...
+分子 #53: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.5 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 30 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6503 / 平均露光時間: 2.11 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |