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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-14695 | |||||||||
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タイトル | SLFN11 dimer bound to tRNA | |||||||||
マップデータ | unsharpened map | |||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Metzner FJ / Kugler M / Wenzl SJ / Lammens K | |||||||||
資金援助 | ドイツ, European Union, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Mechanistic understanding of human SLFN11. 著者: Felix J Metzner / Simon J Wenzl / Michael Kugler / Stefan Krebs / Karl-Peter Hopfner / Katja Lammens / 要旨: Schlafen 11 (SLFN11) is an interferon-inducible antiviral restriction factor with tRNA endoribonuclease and DNA binding functions. It is recruited to stalled replication forks in response to ...Schlafen 11 (SLFN11) is an interferon-inducible antiviral restriction factor with tRNA endoribonuclease and DNA binding functions. It is recruited to stalled replication forks in response to replication stress and inhibits replication of certain viruses such as the human immunodeficiency virus 1 (HIV-1) by modulating the tRNA pool. SLFN11 has been identified as a predictive biomarker in cancer, as its expression correlates with a beneficial response to DNA damage inducing anticancer drugs. However, the mechanism and interdependence of these two functions are largely unknown. Here, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human SLFN11 in its dimeric apoenzyme state, bound to tRNA and in complex with single-strand DNA. Full-length SLFN11 neither hydrolyses nor binds ATP and the helicase domain appears in an autoinhibited state. Together with biochemical and structure guided mutagenesis studies, our data give detailed insights into the mechanism of endoribonuclease activity as well as suggestions on how SLFN11 may block stressed replication forks. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_14695.map.gz | 62.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-14695-v30.xml emd-14695.xml | 13.9 KB 13.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_14695.png | 66.4 KB | ||
その他 | emd_14695_half_map_1.map.gz emd_14695_half_map_2.map.gz | 116.1 MB 116.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14695 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14695 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_14695_validation.pdf.gz | 699 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_14695_full_validation.pdf.gz | 698.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_14695_validation.xml.gz | 13.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_14695_validation.cif.gz | 16.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14695 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14695 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_14695.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | unsharpened map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.046 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: half map A
ファイル | emd_14695_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map B
ファイル | emd_14695_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : SLFN11 dimer bound to tRNA
全体 | 名称: SLFN11 dimer bound to tRNA |
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要素 |
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-超分子 #1: SLFN11 dimer bound to tRNA
超分子 | 名称: SLFN11 dimer bound to tRNA / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) |
-分子 #1: SLFN11
分子 | 名称: SLFN11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) |
配列 | 文字列: MADYKDDDDK GTDYKDDDDK LEVLFQGPME ANQCPLVVEP SYPDLVINVG EVTLGEENRK KLQKIQRDQE KERVMRAACA LLNSGGGVIR MAKKVEHPVE MGLDLEQSLR ELIQSSDLQA FFETKQQGRC FYIFVKSWSS GPFPEDRSVK PRLCSLSSSL YRRSETSVRS ...文字列: MADYKDDDDK GTDYKDDDDK LEVLFQGPME ANQCPLVVEP SYPDLVINVG EVTLGEENRK KLQKIQRDQE KERVMRAACA LLNSGGGVIR MAKKVEHPVE MGLDLEQSLR ELIQSSDLQA FFETKQQGRC FYIFVKSWSS GPFPEDRSVK PRLCSLSSSL YRRSETSVRS MDSREAFCFL KTKRKPKILE EGPFHKIHKG VYQELPNSDP ADPNSDPADL IFQKDYLEYG EILPFPESQL VEFKQFSTKH FQEYVKRTIP EYVPAFANTG GGYLFIGVDD KSREVLGCAK ENVDPDSLRR KIEQAIYKLP CVHFCQPQRP ITFTLKIVNV LKRGELYGYA CMIRVNPFCC AVFSEAPNSW IVEDKYVCSL TTEKWVGMMT DTDPDLLQLS EDFECQLSLS SGPPLSRPVY SKKGLEHKKE LQQLLFSVPP GYLRYTPESL WRDLISEHRG LEELINKQMQ PFFRGILIFS RSWAVDLNLQ EKPGVICDAL LIAQNSTPIL YTILREQDAE GQDYCTRTAF TLKQKLVNMG GYTGKVCVRA KVLCLSPESS AEALEAAVSP MDYPASYSLA GTQHMEALLQ SLVIVLLGFR SLLSDQLGCE VLNLLTAQQY EIFSRSLRKN RELFVHGLPG SGKTIMAMKI MEKIRNVFHC EAHRILYVCE NQPLRNFISD RNICRAETRK TFLRENFEHI QHIVIDEAQN FRTEDGDWYG KAKSITRRAK GGPGILWIFL DYFQTSHLDC SGLPPLSDQY PREELTRIVR NADPIAKYLQ KEMQVIRSNP SFNIPTGCLE VFPEAEWSQG VQGTLRIKKY LTVEQIMTCV ADTCRRFFDR GYSPKDVAVL VSTAKEVEHY KYELLKAMRK KRVVQLSDAC DMLGDHIVLD SVRRFSGLER SIVFGIHPRT ADPAILPNVL ICLASRAKQH LYIFPWGGH |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 49.65 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.9 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.1 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 96514 |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |