[日本語] English
万見
- EMDB-14430: Structure of the Escherichia coli formate hydrogenlyase complex (... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14430
タイトルStructure of the Escherichia coli formate hydrogenlyase complex (aerobic preparation, composite structure)
マップデータ
試料
  • 複合体: Escherichia coli formate hydrogenlyase complex
    • タンパク質・ペプチド: x 7種
  • リガンド: x 6種
キーワードFHL / group-4 membrane bound hydrogenase / [NiFe] hydrogenase / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase (hydrogenase) / formate oxidation / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase (NAD+) activity / glucose catabolic process / anaerobic electron transport chain / urate catabolic process / molybdopterin cofactor binding / anaerobic respiration ...formate dehydrogenase (hydrogenase) / formate oxidation / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase (NAD+) activity / glucose catabolic process / anaerobic electron transport chain / urate catabolic process / molybdopterin cofactor binding / anaerobic respiration / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / nickel cation binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / : / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / 4Fe-4S dicluster domain ...: / : / : / : / Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / : / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NADH:ubiquinone oxidoreductase / : / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, TM / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Formate dehydrogenase H / Formate hydrogenlyase subunit 2 / Formate hydrogenlyase subunit 3 / Formate hydrogenlyase subunit 4 / Formate hydrogenlyase subunit 5 / Formate hydrogenlyase subunit 6 / Formate hydrogenlyase subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Steinhilper R / Murphy BJ
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure of the membrane-bound formate hydrogenlyase complex from Escherichia coli.
著者: Ralf Steinhilper / Gabriele Höff / Johann Heider / Bonnie J Murphy /
要旨: The prototypical hydrogen-producing enzyme, the membrane-bound formate hydrogenlyase (FHL) complex from Escherichia coli, links formate oxidation at a molybdopterin-containing formate dehydrogenase ...The prototypical hydrogen-producing enzyme, the membrane-bound formate hydrogenlyase (FHL) complex from Escherichia coli, links formate oxidation at a molybdopterin-containing formate dehydrogenase to proton reduction at a [NiFe] hydrogenase. It is of intense interest due to its ability to efficiently produce H during fermentation, its reversibility, allowing H-dependent CO reduction, and its evolutionary link to respiratory complex I. FHL has been studied for over a century, but its atomic structure remains unknown. Here we report cryo-EM structures of FHL in its aerobically and anaerobically isolated forms at resolutions reaching 2.6 Å. This includes well-resolved density for conserved loops linking the soluble and membrane arms believed to be essential in coupling enzymatic turnover to ion translocation across the membrane in the complex I superfamily. We evaluate possible structural determinants of the bias toward hydrogen production over its oxidation and describe an unpredicted metal-binding site near the interface of FdhF and HycF subunits that may play a role in redox-dependent regulation of FdhF interaction with the complex.
履歴
登録2022年2月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月28日-
マップ公開2022年9月28日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_14430.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14430.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 397.44 Å		0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 397.44 Å		0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 397.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 8.0
最小 - 最大-27.956227999999999 - 69.051789999999997
平均 (標準偏差)0.0016970271 (±1.1045654)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 397.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

+
全体 : Escherichia coli formate hydrogenlyase complex

全体名称: Escherichia coli formate hydrogenlyase complex
要素
  • 複合体: Escherichia coli formate hydrogenlyase complex
    • タンパク質・ペプチド: Formate hydrogenlyase subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Formate hydrogenlyase subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Formate hydrogenlyase subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Formate hydrogenlyase subunit 7
    • タンパク質・ペプチド: Formate hydrogenlyase subunit 6
    • タンパク質・ペプチド: Formate hydrogenlyase subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase H
  • リガンド: NICKEL (II) ION
  • リガンド: CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: MOLYBDENUM(VI) ION

+
超分子 #1: Escherichia coli formate hydrogenlyase complex

超分子名称: Escherichia coli formate hydrogenlyase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12

+
分子 #1: Formate hydrogenlyase subunit 3

分子名称: Formate hydrogenlyase subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 64.121742 KDa
配列文字列: MSAISLINSG VAWFVAAAVL AFLFSFQKAL SGWIAGIGGA VGSLYTAAAG FTVLTGAVGV SGALSLVSYD VQISPLNAIW LITLGLCGL FVSLYNIDWH RHAQVKCNGL QINMLMAAAV CAVIASNLGM FVVMAEIMAL CAVFLTSNSK EGKLWFALGR L GTLLLAIA ...文字列:
MSAISLINSG VAWFVAAAVL AFLFSFQKAL SGWIAGIGGA VGSLYTAAAG FTVLTGAVGV SGALSLVSYD VQISPLNAIW LITLGLCGL FVSLYNIDWH RHAQVKCNGL QINMLMAAAV CAVIASNLGM FVVMAEIMAL CAVFLTSNSK EGKLWFALGR L GTLLLAIA CWLLWQRYGT LDLRLLDMRM QQLPLGSDIW LLGVIGFGLL AGIIPLHGWV PQAHANASAP AAALFSTVVM KI GLLGILT LSLLGGNAPL WWGIALLVLG MITAFVGGLY ALVEHNIQRL LAYHTLENIG IILLGLGAGV TGIALEQPAL IAL GLVGGL YHLLNHSLFK SVLFLGAGSV WFRTGHRDIE KLGGIGKKMP VISIAMLVGL MAMAALPPLN GFAGEWVIYQ SFFK LSNSG AFVARLLGPL LAVGLAITGA LAVMCMAKVY GVTFLGAPRT KEAENATCAP LLMSVSVVAL AICCVIGGVA APWLL PMLS AAVPLPLEPA NTTVSQPMIT LLLIACPLLP FIIMAICKGD RLPSRSRGAA WVCGYDHEKS MVITAHGFAM PVKQAF APV LKLRKWLNPV SLVPGWQCEG SALLFRRMAL VELAVLVVII VSRGA

UniProtKB: Formate hydrogenlyase subunit 3

+
分子 #2: Formate hydrogenlyase subunit 5

分子名称: Formate hydrogenlyase subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 66.589859 KDa
配列文字列: MSEEKLGQHY LAALNEAFPG VVLDHAWQTK DQLTVTVKVN YLPEVVEFLY YKQGGWLSVL FGNDERKLNG HYAVYYVLSM EKGHHHHHH HHHHGSTKCW ITVRVEVDAN KPEYPSVTPR VPAAVWGERE VRDMYGLIPV GLPDERRLVL PDDWPDELYP L RKDSMDYR ...文字列:
MSEEKLGQHY LAALNEAFPG VVLDHAWQTK DQLTVTVKVN YLPEVVEFLY YKQGGWLSVL FGNDERKLNG HYAVYYVLSM EKGHHHHHH HHHHGSTKCW ITVRVEVDAN KPEYPSVTPR VPAAVWGERE VRDMYGLIPV GLPDERRLVL PDDWPDELYP L RKDSMDYR QRPAPTTDAE TYEFINELGD KKNNVVPIGP LHVTSDEPGH FRLFVDGENI IDADYRLFYV HRGMEKLAET RM GYNEVTF LSDRVCGICG FAHSTAYTTS VENAMGIQVP ERAQMIRAIL LEVERLHSHL LNLGLACHFT GFDSGFMQFF RVR ETSMKM AEILTGARKT YGLNLIGGIR RDLLKDDMIQ TRQLAQQMRR EVQELVDVLL STPNMEQRTV GIGRLDPEIA RDFS NVGPM VRASGHARDT RADHPFVGYG LLPMEVHSEQ GCDVISRLKV RINEVYTALN MIDYGLDNLP GGPLMVEGFT YIPHR FALG FAEAPRGDDI HWSMTGDNQK LYRWRCRAAT YANWPTLRYM LRGNTVSDAP LIIGSLDPCY SCTDRMTVVD VRKKKS KVV PYKELERYSI ERKNSPLK

UniProtKB: Formate hydrogenlyase subunit 5

+
分子 #3: Formate hydrogenlyase subunit 2

分子名称: Formate hydrogenlyase subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 21.899289 KDa
配列文字列: MNRFVIADST LCIGCHTCEA ACSETHRQHG LQSMPRLRVM LNEKESAPQL CHHCEDAPCA VVCPVNAITR VDGAVQLNES LCVSCKLCG IACPFGAIEF SGSRPLDIPA NANTPKAPPA PPAPARVSTL LDWVPGIRAI AVKCDLCSFD EQGPACVRMC P TKALHLVD ...文字列:
MNRFVIADST LCIGCHTCEA ACSETHRQHG LQSMPRLRVM LNEKESAPQL CHHCEDAPCA VVCPVNAITR VDGAVQLNES LCVSCKLCG IACPFGAIEF SGSRPLDIPA NANTPKAPPA PPAPARVSTL LDWVPGIRAI AVKCDLCSFD EQGPACVRMC P TKALHLVD NTDIARVSKR KRELTFNTDF GDLTLFQQAQ SGEAK

UniProtKB: Formate hydrogenlyase subunit 2

+
分子 #4: Formate hydrogenlyase subunit 7

分子名称: Formate hydrogenlyase subunit 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 28.03317 KDa
配列文字列: MSNLLGPRDA NGIPVPMTVD ESIASMKASL LKKIKRSAYV YRVDCGGCNG CEIEIFATLS PLFDAERFGI KVVPSPRHAD ILLFTGAVT RAMRSPALRA WQSAPDPKIC ISYGACGNSG GIFHDLYCVW GGTDKIVPVD VYIPGCPPTP AATLYGFAMA L GLLEQKIH ...文字列:
MSNLLGPRDA NGIPVPMTVD ESIASMKASL LKKIKRSAYV YRVDCGGCNG CEIEIFATLS PLFDAERFGI KVVPSPRHAD ILLFTGAVT RAMRSPALRA WQSAPDPKIC ISYGACGNSG GIFHDLYCVW GGTDKIVPVD VYIPGCPPTP AATLYGFAMA L GLLEQKIH ARGPGELDEQ PAEILHGDMV QPLRVKVDRE ARRLAGYRYG RQIADDYLTQ LGQGEEQVAR WLEAENDPRL NE IVSHLNH VVEEARIR

UniProtKB: Formate hydrogenlyase subunit 7

+
分子 #5: Formate hydrogenlyase subunit 6

分子名称: Formate hydrogenlyase subunit 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 20.336395 KDa
配列文字列:
MFTFIKKVIK TGTATSSYPL EPIAVDKNFR GKPEQNPQQC IGCAACVNAC PSNALTVETD LATGELAWEF NLGHCIFCGR CEEVCPTAA IKLSQEYELA VWKKEDFLQQ SRFALCNCRV CNRPFAVQKE IDYAIALLKH NGDSRAENHR ESFETCPECK R QKCLVPSD RIELTRHMKE AI

UniProtKB: Formate hydrogenlyase subunit 6

+
分子 #6: Formate hydrogenlyase subunit 4

分子名称: Formate hydrogenlyase subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 33.049152 KDa
配列文字列: MSVLYPLIQA LVLFAVAPLL SGITRVARAR LHNRRGPGVL QEYRDIIKLL GRQSVGPDAS GWVFRLTPYV MVGVMLTIAT ALPVVTVGS PLPQLGDLIT LLYLFAIARF FFAISGLDTG SPFTAIGASR EAMLGVLVEP MLLLGLWVAA QVAGSTNISN I TDTVYHWP ...文字列:
MSVLYPLIQA LVLFAVAPLL SGITRVARAR LHNRRGPGVL QEYRDIIKLL GRQSVGPDAS GWVFRLTPYV MVGVMLTIAT ALPVVTVGS PLPQLGDLIT LLYLFAIARF FFAISGLDTG SPFTAIGASR EAMLGVLVEP MLLLGLWVAA QVAGSTNISN I TDTVYHWP LSQSIPLVLA LCACAFATFI EMGKLPFDLA EAEQELQEGP LSEYSGSGFG VMKWGISLKQ LVVLQMFVGV FI PWGQMET FTAGGLLLAL VIAIVKLVVG VLVIALFENS MARLRLDITP RITWAGFGFA FLAFVSLLAA

UniProtKB: Formate hydrogenlyase subunit 4

+
分子 #7: Formate dehydrogenase H

分子名称: Formate dehydrogenase H / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formate dehydrogenase (hydrogenase)
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 79.465703 KDa
配列文字列: MKKVVTVCPY CASGCKINLV VDNGKIVRAE AAQGKTNQGT LCLKGYYGWD FINDTQILTP RLKTPMIRRQ RGGKLEPVSW DEALNYVAE RLSAIKEKYG PDAIQTTGSS RGTGNETNYV MQKFARAVIG TNNVDCCARV UHGPSVAGLH QSVGNGAMSN A INEIDNTD ...文字列:
MKKVVTVCPY CASGCKINLV VDNGKIVRAE AAQGKTNQGT LCLKGYYGWD FINDTQILTP RLKTPMIRRQ RGGKLEPVSW DEALNYVAE RLSAIKEKYG PDAIQTTGSS RGTGNETNYV MQKFARAVIG TNNVDCCARV UHGPSVAGLH QSVGNGAMSN A INEIDNTD LVFVFGYNPA DSHPIVANHV INAKRNGAKI IVCDPRKIET ARIADMHIAL KNGSNIALLN AMGHVIIEEN LY DKAFVAS RTEGFEEYRK IVEGYTPESV EDITGVSASE IRQAARMYAQ AKSAAILWGM GVTQFYQGVE TVRSLTSLAM LTG NLGKPH AGVNPVRGQN NVQGACDMGA LPDTYPGYQY VKDPANREKF AKAWGVESLP AHTGYRISEL PHRAAHGEVR AAYI MGEDP LQTDAELSAV RKAFEDLELV IVQDIFMTKT ASAADVILPS TSWGEHEGVF TAADRGFQRF FKAVEPKWDL KTDWQ IISE IATRMGYPMH YNNTQEIWDE LRHLCPDFYG ATYEKMGELG FIQWPCRDTS DADQGTSYLF KEKFDTPNGL AQFFTC DWV APIDKLTDEY PMVLSTVREV GHYSCRSMTG NCAALAALAD EPGYAQINTE DAKRLGIEDE ALVWVHSRKG KIITRAQ VS DRPNKGAIYM TYQWWIGACN ELVTENLSPI TKTPEYKYCA VRVEPIADQR AAEQYVIDEY NKLKTRLREA ALA

UniProtKB: Formate dehydrogenase H

+
分子 #8: NICKEL (II) ION

分子名称: NICKEL (II) ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: NI
分子量理論値: 58.693 Da
Chemical component information

ChemComp-NI:
NICKEL (II) ION

+
分子 #9: CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON

分子名称: CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: FCO
分子量理論値: 135.89 Da
Chemical component information

ChemComp-FCO:
CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON

+
分子 #10: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 8 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #11: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

+
分子 #12: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,1...

分子名称: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 2 / 式: MGD
分子量理論値: 740.557 Da
Chemical component information

ChemComp-MGD:
2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE

+
分子 #13: MOLYBDENUM(VI) ION

分子名称: MOLYBDENUM(VI) ION / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 1 / 式: 6MO
分子量理論値: 95.94 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 72.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
詳細: This is a composite map. The maps that constitute this composite map have resolutions between 3.0 and 3.4 A. These have all been determined by FSC 0.143 cut-off.
使用した粒子像数: 90459
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る