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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-14429 | |||||||||
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タイトル | Structure of the Escherichia coli formate hydrogenlyase complex (anaerobic preparation, without formate dehydrogenase H) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | FHL / group-4 membrane bound hydrogenase / [NiFe] hydrogenase / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 formate oxidation / formate dehydrogenase complex / anaerobic electron transport chain / glucose catabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / anaerobic respiration / nickel cation binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding ...formate oxidation / formate dehydrogenase complex / anaerobic electron transport chain / glucose catabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / anaerobic respiration / nickel cation binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / aerobic respiration / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Steinhilper R / Murphy BJ | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Structure of the membrane-bound formate hydrogenlyase complex from Escherichia coli. 著者: Ralf Steinhilper / Gabriele Höff / Johann Heider / Bonnie J Murphy / 要旨: The prototypical hydrogen-producing enzyme, the membrane-bound formate hydrogenlyase (FHL) complex from Escherichia coli, links formate oxidation at a molybdopterin-containing formate dehydrogenase ...The prototypical hydrogen-producing enzyme, the membrane-bound formate hydrogenlyase (FHL) complex from Escherichia coli, links formate oxidation at a molybdopterin-containing formate dehydrogenase to proton reduction at a [NiFe] hydrogenase. It is of intense interest due to its ability to efficiently produce H during fermentation, its reversibility, allowing H-dependent CO reduction, and its evolutionary link to respiratory complex I. FHL has been studied for over a century, but its atomic structure remains unknown. Here we report cryo-EM structures of FHL in its aerobically and anaerobically isolated forms at resolutions reaching 2.6 Å. This includes well-resolved density for conserved loops linking the soluble and membrane arms believed to be essential in coupling enzymatic turnover to ion translocation across the membrane in the complex I superfamily. We evaluate possible structural determinants of the bias toward hydrogen production over its oxidation and describe an unpredicted metal-binding site near the interface of FdhF and HycF subunits that may play a role in redox-dependent regulation of FdhF interaction with the complex. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_14429.map.gz | 95.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-14429-v30.xml emd-14429.xml | 24 KB 24 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_14429_fsc.xml | 10.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_14429.png | 87.1 KB | ||
マスクデータ | emd_14429_msk_1.map | 103 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-14429.cif.gz | 7.7 KB | ||
その他 | emd_14429_half_map_1.map.gz emd_14429_half_map_2.map.gz | 95.5 MB 95.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14429 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14429 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_14429_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_14429_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_14429_validation.xml.gz | 18.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_14429_validation.cif.gz | 22.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14429 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14429 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7z0sMC 7z0tC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_14429.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.831 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_14429_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_14429_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_14429_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Escherichia coli formate hydrogenlyase complex without formate de...
+超分子 #1: Escherichia coli formate hydrogenlyase complex without formate de...
+分子 #1: Formate hydrogenlyase subunit 3
+分子 #2: Formate hydrogenlyase subunit 5
+分子 #3: Formate hydrogenlyase subunit 2
+分子 #4: Formate hydrogenlyase subunit 7
+分子 #5: Formate hydrogenlyase subunit 6
+分子 #6: Formate hydrogenlyase subunit 4
+分子 #7: CARDIOLIPIN
+分子 #8: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE
+分子 #9: NICKEL (II) ION
+分子 #10: CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON
+分子 #11: 1-CIS-9-OCTADECANOYL-2-CIS-9-HEXADECANOYL PHOSPHATIDYL GLYCEROL
+分子 #12: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #13: FE (III) ION
+分子 #14: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
+分子 #15: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 61.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |