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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-14369 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of USP9X, local refinement of monomer | |||||||||
マップデータ | sharpened map | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 cytosolic ciliogenesis / K11-linked deubiquitinase activity / positive regulation of TORC2 signaling / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / female gamete generation / co-SMAD binding / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activity / molecular sequestering activity ...cytosolic ciliogenesis / K11-linked deubiquitinase activity / positive regulation of TORC2 signaling / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / female gamete generation / co-SMAD binding / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activity / molecular sequestering activity / DNA alkylation repair / axon extension / protein K63-linked deubiquitination / K48-linked deubiquitinase activity / K63-linked deubiquitinase activity / RHOV GTPase cycle / protein deubiquitination / RHOU GTPase cycle / cilium assembly / BMP signaling pathway / cysteine-type peptidase activity / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / chromosome segregation / Peroxisomal protein import / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / neuron migration / regulation of circadian rhythm / cilium / rhythmic process / protein localization / cell migration / positive regulation of protein binding / growth cone / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / amyloid fibril formation / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / Amyloid fiber formation / cell division / cysteine-type endopeptidase activity / centrosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Deme JC / Halabelian L / Arrowsmith CH / Lea SM / Structural Genomics Consortium (SGC) | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Cryo-EM structure of USP9X 著者: Halabelian L / Deme JC / Lea SM / Arrowsmith CH / Structural Genomics Consortium (SGC) | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_14369.map.gz | 324.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-14369-v30.xml emd-14369.xml | 18 KB 18 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_14369_fsc.xml | 15.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_14369.png | 131.2 KB | ||
マスクデータ | emd_14369_msk_1.map | 343 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_14369_additional_1.map.gz emd_14369_half_map_1.map.gz emd_14369_half_map_2.map.gz | 171.8 MB 318.2 MB 318.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14369 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14369 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_14369_validation.pdf.gz | 567.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_14369_full_validation.pdf.gz | 567.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_14369_validation.xml.gz | 23.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_14369_validation.cif.gz | 31.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14369 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14369 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_14369.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | sharpened map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.832 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_14369_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: unsharpened map
ファイル | emd_14369_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_14369_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_14369_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : USP9X monomer
全体 | 名称: USP9X monomer |
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要素 |
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-超分子 #1: USP9X monomer
超分子 | 名称: USP9X monomer / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
-分子 #1: Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X
分子 | 名称: Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ubiquitinyl hydrolase 1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 293.878844 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MHHHHHHSSG RENLYFQGMT ATTRGSPVGG NDNQGQAPDG QSQPPLQQNQ TSSPDSSNEN SPATPPDEQG QGDAPPQLED EEPAFPHTD LAKLDDMINR PRWVVPVLPK GELEVLLEAA IDLSKKGLDV KSEACQRFFR DGLTISFTKI LTDEAVSGWK F EIHRCIIN ...文字列: MHHHHHHSSG RENLYFQGMT ATTRGSPVGG NDNQGQAPDG QSQPPLQQNQ TSSPDSSNEN SPATPPDEQG QGDAPPQLED EEPAFPHTD LAKLDDMINR PRWVVPVLPK GELEVLLEAA IDLSKKGLDV KSEACQRFFR DGLTISFTKI LTDEAVSGWK F EIHRCIIN NTHRLVELCV AKLSQDWFPL LELLAMALNP HCKFHIYNGT RPCESVSSSV QLPEDELFAR SPDPRSPKGW LV DLLNKFG TLNGFQILHD RFINGSALNV QIIAALIKPF GQCYEFLTLH TVKKYFLPII EMVPQFLENL TDEELKKEAK NEA KNDALS MIIKSLKNLA SRVPGQEETV KNLEIFRLKM ILRLLQISSF NGKMNALNEV NKVISSVSYY THRHGNPEEE EWLT AERMA EWIQQNNILS IVLRDSLHQP QYVEKLEKIL RFVIKEKALT LQDLDNIWAA QAGKHEAIVK NVHDLLAKLA WDFSP EQLD HLFDCFKASW TNASKKQREK LLELIRRLAE DDKDGVMAHK VLNLLWNLAH SDDVPVDIMD LALSAHIKIL DYSCSQ DRD TQKIQWIDRF IEELRTNDKW VIPALKQIRE ICSLFGEAPQ NLSQTQRSPH VFYRHDLINQ LQHNHALVTL VAENLAT YM ESMRLYARDH EDYDPQTVRL GSRYSHVQEV QERLNFLRFL LKDGQLWLCA PQAKQIWKCL AENAVYLCDR EACFKWYS K LMGDEPDLDP DINKDFFESN VLQLDPSLLT ENGMKCFERF FKAVNCREGK LVAKRRAYMM DDLELIGLDY LWRVVIQSN DDIASRAIDL LKEIYTNLGP RLQVNQVVIH EDFIQSCFDR LKASYDTLCV LDGDKDSVNC ARQEAVRMVR VLTVLREYIN ECDSDYHEE RTILPMSRAF RGKHLSFVVR FPNQGRQVDD LEVWSHTNDT IGSVRRCILN RIKANVAHTK IELFVGGELI D PADDRKLI GQLNLKDKSL ITAKLTQISS NMPSSPDSSS DSSTGSPGNH GNHYSDGPNP EVESCLPGVI MSLHPRYISF LW QVADLGS SLNMPPLRDG ARVLMKLMPP DSTTIEKLRA ICLDHAKLGE SSLSPSLDSL FFGPSASQVL YLTEVVYALL MPA GAPLAD DSSDFQFHFL KSGGLPLVLS MLTRNNFLPN ADMETRRGAY LNALKIAKLL LTAIGYGHVR AVAEACQPGV EGVN PMTQI NQVTHDQAVV LQSALQSIPN PSSECMLRNV SVRLAQQISD EASRYMPDIC VIRAIQKIIW ASGCGSLQLV FSPNE EITK IYEKTNAGNE PDLEDEQVCC EALEVMTLCF ALIPTALDAL SKEKAWQTFI IDLLLHCHSK TVRQVAQEQF FLMCTR CCM GHRPLLFFIT LLFTVLGSTA RERAKHSGDY FTLLRHLLNY AYNSNINVPN AEVLLNNEID WLKRIRDDVK RTGETGI EE TILEGHLGVT KELLAFQTSE KKFHIGCEKG GANLIKELID DFIFPASNVY LQYMRNGELP AEQAIPVCGS PPTINAGF E LLVALAVGCV RNLKQIVDSL TEMYYIGTAI TTCEALTEWE YLPPVGPRPP KGFVGLKNAG ATCYMNSVIQ QLYMIPSIR NGILAIEGTG SDVDDDMSGD EKQDNESNVD PRDDVFGYPQ QFEDKPALSK TEDRKEYNIG VLRHLQVIFG HLAASRLQYY VPRGFWKQF RLWGEPVNLR EQHDALEFFN SLVDSLDEAL KALGHPAMLS KVLGGSFADQ KICQGCPHRY ECEESFTTLN V DIRNHQNL LDSLEQYVKG DLLEGANAYH CEKCNKKVDT VKRLLIKKLP PVLAIQLKRF DYDWERECAI KFNDYFEFPR EL DMEPYTV AGVAKLEGDN VNPESQLIQQ SEQSESETAG STKYRLVGVL VHSGQASGGH YYSYIIQRNG GDGERNRWYK FDD GDVTEC KMDDDEEMKN QCFGGEYMGE VFDHMMKRMS YRRQKRWWNA YILFYERMDT IDQDDELIRY ISELAITTRP HQII MPSAI ERSVRKQNVQ FMHNRMQYSM EYFQFMKKLL TCNGVYLNPP PGQDHLLPEA EEITMISIQL AARFLFTTGF HTKKV VRGS ASDWYDALCI LLRHSKNVRF WFAHNVLFNV SNRFSEYLLE CPSAEVRGAF AKLIVFIAHF SLQDGPCPSP FASPGP SSQ AYDNLSLSDH LLRAVLNLLR REVSEHGRHL QQYFNLFVMY ANLGVAEKTQ LLKLSVPATF MLVSLDEGPG PPIKYQY AE LGKLYSVVSQ LIRCCNVSSR MQSSINGNPP LPNPFGDPNL SQPIMPIQQN VADILFVRTS YVKKIIEDCS NSEETVKL L RFCCWENPQF SSTVLSELLW QVAYSYTYEL RPYLDLLLQI LLIEDSWQTH RIHNALKGIP DDRDGLFDTI QRSKNHYQK RAYQCIKCMV ALFSNCPVAY QILQGNGDLK RKWTWAVEWL GDELERRPYT GNPQYTYNNW SPPVQSNETS NGYFLERSHS ARMTLAKAC ELCPEEEPDD QDAPDEHESP PPEDAPLYPH SPGSQYQQNN HVHGQPYTGP AAHHMNNPQR TGQRAQENYE G SEEVSPPQ TKDQDYKDDD K |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 56.7 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |