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- EMDB-13669: In situ cryo-electron tomogram of a podosome in a primary human m... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13669
タイトルIn situ cryo-electron tomogram of a podosome in a primary human macrophage (Volta phase plate, bin 4)
マップデータIn situ cryo-electron tomogram of a podosome in a primary human macrophage (Volta phase plate, bin 4)
試料
  • 細胞: Podosome assembled at the basal membrane of a human primary monocyte-derived macrophage
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Jasnin M
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP0035/2016 ドイツ
Foundation for Medical Research (France)FRM DEQ2016 0334894 ドイツ
German Research Foundation (DFG)ANR-DFG JA-3038/2-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Elasticity of podosome actin networks produces nanonewton protrusive forces.
著者: Marion Jasnin / Jordan Hervy / Stéphanie Balor / Anaïs Bouissou / Amsha Proag / Raphaël Voituriez / Jonathan Schneider / Thomas Mangeat / Isabelle Maridonneau-Parini / Wolfgang Baumeister ...著者: Marion Jasnin / Jordan Hervy / Stéphanie Balor / Anaïs Bouissou / Amsha Proag / Raphaël Voituriez / Jonathan Schneider / Thomas Mangeat / Isabelle Maridonneau-Parini / Wolfgang Baumeister / Serge Dmitrieff / Renaud Poincloux /
要旨: Actin filaments assemble into force-generating systems involved in diverse cellular functions, including cell motility, adhesion, contractility and division. It remains unclear how networks of actin ...Actin filaments assemble into force-generating systems involved in diverse cellular functions, including cell motility, adhesion, contractility and division. It remains unclear how networks of actin filaments, which individually generate piconewton forces, can produce forces reaching tens of nanonewtons. Here we use in situ cryo-electron tomography to unveil how the nanoscale architecture of macrophage podosomes enables basal membrane protrusion. We show that the sum of the actin polymerization forces at the membrane is not sufficient to explain podosome protrusive forces. Quantitative analysis of podosome organization demonstrates that the core is composed of a dense network of bent actin filaments storing elastic energy. Theoretical modelling of the network as a spring-loaded elastic material reveals that it exerts forces of a few tens of nanonewtons, in a range similar to that evaluated experimentally. Thus, taking into account not only the interface with the membrane but also the bulk of the network, is crucial to understand force generation by actin machineries. Our integrative approach sheds light on the elastic behavior of dense actin networks and opens new avenues to understand force production inside cells.
履歴
登録2021年10月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月11日-
マップ公開2022年5月11日-
更新2022年7月20日-
現状2022年7月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_13669.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13669.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 572.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈In situ cryo-electron tomogram of a podosome in a primary human macrophage (Volta phase plate, bin 4)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 16.84 Å
密度
最小 - 最大-3.0 - 3.0
平均 (標準偏差)0.86956364 (±0.1259773)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin0041
サイズ926926175
Spacing926926175
セルA: 15593.84 Å / B: 15593.84 Å / C: 2947.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Podosome assembled at the basal membrane of a human primary monoc...

全体名称: Podosome assembled at the basal membrane of a human primary monocyte-derived macrophage
要素
  • 細胞: Podosome assembled at the basal membrane of a human primary monocyte-derived macrophage

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超分子 #1: Podosome assembled at the basal membrane of a human primary monoc...

超分子名称: Podosome assembled at the basal membrane of a human primary monocyte-derived macrophage
タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE
Cryo protectantNo
切片作成集束イオンビーム - 装置: OTHER / 集束イオンビーム - イオン: OTHER / 集束イオンビーム - 電圧: 30 kV / 集束イオンビーム - 電流: 0.03 nA / 集束イオンビーム - 時間: 3600 sec. / 集束イオンビーム - 温度: 93 K / 集束イオンビーム - Initial thickness: 5000 nm / 集束イオンビーム - 最終 厚さ: 300 nm
集束イオンビーム - 詳細: The value given for _emd_sectioning_focused_ion_beam.instrument is FEI Quanta FIB. This is not in a list of allowed values {'DB235', 'OTHER'} so OTHER is written into the XML file.
位置合わせマーカーManufacturer: Aurion / 直径: 10 nm

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Bi-directional tilt series were acquired with the Volta phase plate from -30 to +68 degrees and -32 to -50 degrees with a tilt increment of 2 degrees
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 2.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.27 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.27 µm / 倍率（公称値）: 33000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / ソフトウェア - 名称: IMOD / 使用した粒子像数: 60

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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