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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||||||||
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タイトル | PhiCPV4 bacteriophage Portal Protein | |||||||||||||||
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![]() | Bacteriophage / portal protein / cryoEM / VIRAL PROTEIN | |||||||||||||||
機能・相同性 | Portal protein Gp10 / Phage Connector (GP10) / Portal protein Gp10 superfamily / Connector protein![]() | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||||||||
![]() | Javed A / Villanueva H | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM Structures of Two Bacteriophage Portal Proteins Provide Insights for Antimicrobial Phage Engineering. 著者: Abid Javed / Hugo Villanueva / Shadikejiang Shataer / Sara Vasciaveo / Renos Savva / Elena V Orlova / ![]() 要旨: Widespread antibiotic resistance has returned attention to bacteriophages as a means of managing bacterial pathogenesis. Synthetic biology approaches to engineer phages have demonstrated genomic ...Widespread antibiotic resistance has returned attention to bacteriophages as a means of managing bacterial pathogenesis. Synthetic biology approaches to engineer phages have demonstrated genomic editing to broaden natural host ranges, or to optimise microbicidal action. Gram positive pathogens cause serious pastoral animal and human infections that are especially lethal in newborns. Such pathogens are targeted by the obligate lytic phages of the and families. These phages have relatively small ~20 kb linear protein-capped genomes and their compact organisation, relatively few structural elements, and broad host range, are appealing from a phage-engineering standpoint. In this study, we focus on portal proteins, which are core elements for the assembly of such tailed phages. The structures of dodecameric portal complexes from phage GA1, which targets , and phage phiCPV4 that infects , were determined at resolutions of 3.3 Å and 2.9 Å, respectively. Both are found to closely resemble the related phi29 portal protein fold. However, the portal protein of phiCPV4 exhibits interesting differences in the clip domain. These structures provide new insights on structural diversity in portal proteins and will be essential for considerations in phage structural engineering. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 10.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.8 KB 13.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 10.5 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 98.2 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 425.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 424.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7pv4MC ![]() 7pv2C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : PhiCPV4 phage portal protein
全体 | 名称: PhiCPV4 phage portal protein |
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要素 |
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-超分子 #1: PhiCPV4 phage portal protein
超分子 | 名称: PhiCPV4 phage portal protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Dodecamer complex made up of 12 subunits. |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Connector protein
分子 | 名称: Connector protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 34.652238 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MSKRKSYWNQ GDKILLKNDV FMVDRYYDYY SNMGLNRFRW KNLPPGMESR HIEQALFNEG QAVFFKNTDP NEPYGFLCLP CAPSNGQNI YGDPVDFNGI GVNKYFTNLS PLNAVRILDN DNGLAPVRHI AYYTYLMSQI EMTINMNLDQ QKFPIIIGAT Q KNKLSMEN ...文字列: MSKRKSYWNQ GDKILLKNDV FMVDRYYDYY SNMGLNRFRW KNLPPGMESR HIEQALFNEG QAVFFKNTDP NEPYGFLCLP CAPSNGQNI YGDPVDFNGI GVNKYFTNLS PLNAVRILDN DNGLAPVRHI AYYTYLMSQI EMTINMNLDQ QKFPIIIGAT Q KNKLSMEN LYEKYSSFEP NILVDEKLAQ ALQEGKGFDA LNTQAPYLLD KLADFKKTCE NELLTFLGIN NTNNDKRERL LT DEVNANN SQITFVLEMA YKNRLDACKR INEMFGLNLE VEKVVNLLEV DMKGDVKNEG INGE UniProtKB: Connector protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.05 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 ul of sample was applied to lacey carbon grids.. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 95.0 K / 最高: 98.0 K |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-12 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2903 / 平均電子線量: 1.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 74.6 |
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得られたモデル | ![]() PDB-7pv4: |