[日本語] English
万見
- EMDB-13343: Structure of capping protein bound to the barbed end of a cytopla... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13343
タイトルStructure of capping protein bound to the barbed end of a cytoplasmic actin filament
マップデータLocally filtered map with global B-factor
試料
  • 複合体: Complex between capping protein and the barbed end of cytoplasmic actin filaments
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: Phalloidin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATE ION
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal calyx / Adherens junctions interactions / Cell-extracellular matrix interactions / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOF GTPase cycle / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / MAP2K and MAPK activation / RHOD GTPase cycle ...cytoskeletal calyx / Adherens junctions interactions / Cell-extracellular matrix interactions / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOF GTPase cycle / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / MAP2K and MAPK activation / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / WASH complex / : / F-actin capping protein complex / COPI-mediated anterograde transport / DNA Damage Recognition in GG-NER / negative regulation of filopodium assembly / UCH proteinases / VEGFA-VEGFR2 Pathway / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / dense body / Clathrin-mediated endocytosis / cell projection organization / MHC class II antigen presentation / cell junction assembly / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / regulation of cell morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / lamellipodium assembly / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / brush border / asymmetric synapse / cytoskeleton organization / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / axonogenesis / cell motility / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Schaffer collateral - CA1 synapse / cell morphogenesis / Z disc / cell-cell junction / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / dendritic spine / postsynaptic density / cytoskeleton / hydrolase activity / axon / focal adhesion / neuronal cell body / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta ...F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Bovine (ウシ) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Funk J / Merino F / Schacks M / Rottner K / Raunser S / Bieling P
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: A barbed end interference mechanism reveals how capping protein promotes nucleation in branched actin networks.
著者: Johanna Funk / Felipe Merino / Matthias Schaks / Klemens Rottner / Stefan Raunser / Peter Bieling /
要旨: Heterodimeric capping protein (CP/CapZ) is an essential factor for the assembly of branched actin networks, which push against cellular membranes to drive a large variety of cellular processes. Aside ...Heterodimeric capping protein (CP/CapZ) is an essential factor for the assembly of branched actin networks, which push against cellular membranes to drive a large variety of cellular processes. Aside from terminating filament growth, CP potentiates the nucleation of actin filaments by the Arp2/3 complex in branched actin networks through an unclear mechanism. Here, we combine structural biology with in vitro reconstitution to demonstrate that CP not only terminates filament elongation, but indirectly stimulates the activity of Arp2/3 activating nucleation promoting factors (NPFs) by preventing their association to filament barbed ends. Key to this function is one of CP's C-terminal "tentacle" extensions, which sterically masks the main interaction site of the terminal actin protomer. Deletion of the β tentacle only modestly impairs capping. However, in the context of a growing branched actin network, its removal potently inhibits nucleation promoting factors by tethering them to capped filament ends. End tethering of NPFs prevents their loading with actin monomers required for activation of the Arp2/3 complex and thus strongly inhibits branched network assembly both in cells and reconstituted motility assays. Our results mechanistically explain how CP couples two opposed processes-capping and nucleation-in branched actin network assembly.
履歴
登録2021年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月1日-
マップ公開2021年9月1日-
更新2021年10月6日-
現状2021年10月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7pdz
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7pdz
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13343.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13343.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Locally filtered map with global B-factor
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.21 Å/pix.
x 384 pix.
= 464.64 Å		1.21 Å/pix.
x 384 pix.
= 464.64 Å		1.21 Å/pix.
x 384 pix.
= 464.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.21 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.08255227 - 0.21015494
平均 (標準偏差)-0.00014572637 (±0.0043614074)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 464.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.211.211.21
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z464.640464.640464.640
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ640640640
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.0830.210-0.000

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_13343_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Locally filtered map using deepEMhancer's high resolution model

ファイルemd_13343_additional_1.map
注釈Locally filtered map using deepEMhancer's high resolution model
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Map filtered globally to a resolution of 3.9 A

ファイルemd_13343_additional_2.map
注釈Map filtered globally to a resolution of 3.9 A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_13343_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_13343_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Complex between capping protein and the barbed end of cytoplasmic...

全体名称: Complex between capping protein and the barbed end of cytoplasmic actin filaments
要素
  • 複合体: Complex between capping protein and the barbed end of cytoplasmic actin filaments
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: Phalloidin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATE ION

-
超分子 #1: Complex between capping protein and the barbed end of cytoplasmic...

超分子名称: Complex between capping protein and the barbed end of cytoplasmic actin filaments
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4

-
分子 #1: Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta

分子名称: Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 30.669768 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSDQQLDCAL DLMRRLPPQQ IEKNLSDLID LVPSLCEDLL SSVDQPLKIA RDKVVGKDYL LCDYNRDGDS YRSPWSNKYD PPLEDGAMP SARLRKLEVE ANNAFDQYRD LYFEGGVSSV YLWDLDHGFA GVILIKKAGD GSKKIKGCWD SIHVVEVQEK S SGRTAHYK ...文字列:
MSDQQLDCAL DLMRRLPPQQ IEKNLSDLID LVPSLCEDLL SSVDQPLKIA RDKVVGKDYL LCDYNRDGDS YRSPWSNKYD PPLEDGAMP SARLRKLEVE ANNAFDQYRD LYFEGGVSSV YLWDLDHGFA GVILIKKAGD GSKKIKGCWD SIHVVEVQEK S SGRTAHYK LTSTVMLWLQ TNKSGSGTMN LGGSLTRQME KDETVSDCSP HIANIGRLVE DMENKIRSTL NEIYFGKTKD IV NGLRSVQ TFADKSKQEA LKNDLVEALK RKQQC

-
分子 #2: F-actin-capping protein subunit alpha-1

分子名称: F-actin-capping protein subunit alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 32.980703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MADFEDRVSD EEKVRIAAKF ITHAPPGEFN EVFNDVRLLL NNDNLLREGA AHAFAQYNMD QFTPVKIEGY DDQVLITEHG DLGNSRFLD PRNQISFKFD HLRKEASDPQ PEDVDGGLKS WRESCDSALR AYVKDHYSNG FCTVYAKTID GQQTIIACIE S HQFQPKNF ...文字列:
MADFEDRVSD EEKVRIAAKF ITHAPPGEFN EVFNDVRLLL NNDNLLREGA AHAFAQYNMD QFTPVKIEGY DDQVLITEHG DLGNSRFLD PRNQISFKFD HLRKEASDPQ PEDVDGGLKS WRESCDSALR AYVKDHYSNG FCTVYAKTID GQQTIIACIE S HQFQPKNF WNGRWRSEWK FTITPPSAQV VGVLKIQVHY YEDGNVQLVS HKDVQDSVTV SNEVQTTKEF IKIIESAENE YQ TAISENY QTMSDTTFKA LRRQLPVTRT KIDWNKILSY KIGKEMQNA

-
分子 #3: Actin, cytoplasmic 1

分子名称: Actin, cytoplasmic 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 41.79568 KDa
配列文字列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GIV TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSG DG ...文字列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GIV TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSG DG VTHTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSL E KSYELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKE ITALAPSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

-
分子 #4: Phalloidin

分子名称: Phalloidin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 808.899 Da
配列文字列:
(HYP)AW(EEP)A(DTH)C

-
分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #7: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMKClPotassium chloride
10.0 mMImidazole
1.5 mMMgCl2Magnesium chloride
1.0 mMEGTA

詳細: KMEI buffer
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: Mild discharging with 5 mA current
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 4204 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 570724
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.13)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Artificially built actin filament. Generated from 6FHL
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.3) / 使用した粒子像数: 60206
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.3)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5adx

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 40
得られたモデル

PDB-7pdz:
Structure of capping protein bound to the barbed end of a cytoplasmic actin filament

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る