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万見
- EMDB-1315: Structural basis for interaction of the ribosome with the switch ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1315
タイトルStructural basis for interaction of the ribosome with the switch regions of GTP-bound elongation factors.
マップデータThis is the volume file of the 70S-EFG-GMPPNP complex from Thermus thermophilus
試料
  • 試料: complex of Thermus thermophilus 70S ribosomes and EF-G-GMPPNP
  • 複合体: Thermus thermophilus 70S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: elongation factor G
  • RNA: transfer RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome disassembly / translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / regulation of translation / large ribosomal subunit / ribosome binding / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding ...ribosome disassembly / translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / regulation of translation / large ribosomal subunit / ribosome binding / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV ...Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal protein S2 / Small GTP-binding protein domain / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor G / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Elongation factor G / Large ribosomal subunit protein uL1
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.3 Å
データ登録者Connell SR / Wilson DN / Rost M / Schueler M / Giesebrecht J / Dabrowski M / Mielke T / Fucini P / Spahn CMT
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2007
タイトル: Structural basis for interaction of the ribosome with the switch regions of GTP-bound elongation factors.
著者: Sean R Connell / Chie Takemoto / Daniel N Wilson / Hongfei Wang / Kazutaka Murayama / Takaho Terada / Mikako Shirouzu / Maximilian Rost / Martin Schüler / Jan Giesebrecht / Marylena ...著者: Sean R Connell / Chie Takemoto / Daniel N Wilson / Hongfei Wang / Kazutaka Murayama / Takaho Terada / Mikako Shirouzu / Maximilian Rost / Martin Schüler / Jan Giesebrecht / Marylena Dabrowski / Thorsten Mielke / Paola Fucini / Shigeyuki Yokoyama / Christian M T Spahn /
要旨: Elongation factor G (EF-G) catalyzes tRNA translocation on the ribosome. Here a cryo-EM reconstruction of the 70S*EF-G ribosomal complex at 7.3 A resolution and the crystal structure of EF-G-2*GTP, ...Elongation factor G (EF-G) catalyzes tRNA translocation on the ribosome. Here a cryo-EM reconstruction of the 70S*EF-G ribosomal complex at 7.3 A resolution and the crystal structure of EF-G-2*GTP, an EF-G homolog, at 2.2 A resolution are presented. EF-G-2*GTP is structurally distinct from previous EF-G structures, and in the context of the cryo-EM structure, the conformational changes are associated with ribosome binding and activation of the GTP binding pocket. The P loop and switch II approach A2660-A2662 in helix 95 of the 23S rRNA, indicating an important role for these conserved bases. Furthermore, the ordering of the functionally important switch I and II regions, which interact with the bound GTP, is dependent on interactions with the ribosome in the ratcheted conformation. Therefore, a network of interaction with the ribosome establishes the active GTP conformation of EF-G and thus facilitates GTP hydrolysis and tRNA translocation.
履歴
登録2007年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年1月19日-
マップ公開2008年1月19日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3015.196812581
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 3015.196812581
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2om7
  • 表面レベル: 3015.196812581
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2om7
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1315.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1315.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 100.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the volume file of the 70S-EFG-GMPPNP complex from Thermus thermophilus
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.26 Å/pix.
x 300 pix.
= 378. Å		1.26 Å/pix.
x 300 pix.
= 378. Å		1.26 Å/pix.
x 300 pix.
= 378. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.26 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 1820.0 / ムービー #1: 3015.1968126
最小 - 最大-4968.550000000000182 - 11069.200000000000728
平均 (標準偏差)-29.847899999999999 (±976.692999999999984)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-150-150-149
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 378 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.261.261.26
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z378.000378.000378.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-150-149
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-150-150-149
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-4968.55311069.182-29.848

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : complex of Thermus thermophilus 70S ribosomes and EF-G-GMPPNP

全体名称: complex of Thermus thermophilus 70S ribosomes and EF-G-GMPPNP
要素
  • 試料: complex of Thermus thermophilus 70S ribosomes and EF-G-GMPPNP
  • 複合体: Thermus thermophilus 70S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: elongation factor G
  • RNA: transfer RNA

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超分子 #1000: complex of Thermus thermophilus 70S ribosomes and EF-G-GMPPNP

超分子名称: complex of Thermus thermophilus 70S ribosomes and EF-G-GMPPNP
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3

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超分子 #1: Thermus thermophilus 70S ribosome

超分子名称: Thermus thermophilus 70S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL

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分子 #1: elongation factor G

分子名称: elongation factor G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: EF-G / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21DE3

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分子 #2: transfer RNA

分子名称: transfer RNA / タイプ: rna / ID: 2 / Name.synonym: tRNA / 分類: TRANSFER / Structure: OTHER / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
詳細: 0.3 mM GMPPNP, 10 mM Hepes-KOH (pH 7.8), 10 mM Mg acetate, 60 mM NH4Cl, and 6 mM B-mercaptoethanol
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / 実像数: 371 / 平均電子線量: 19 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: defocus groups
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 77038

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: Situs
詳細Protocol: Rigid Body
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2om7:
Structural Basis for Interaction of the Ribosome with the Switch Regions of GTP-bound Elongation Factors

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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