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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-13113 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the Xenopus egg 80S ribosome | ||||||||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / positive regulation of translational termination / positive regulation of translational elongation / protein-synthesizing GTPase / laminin receptor activity / mRNA transport / translation elongation factor activity / nuclear pore / laminin binding / rough endoplasmic reticulum ...: / positive regulation of translational termination / positive regulation of translational elongation / protein-synthesizing GTPase / laminin receptor activity / mRNA transport / translation elongation factor activity / nuclear pore / laminin binding / rough endoplasmic reticulum / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / spindle / large ribosomal subunit / protein transport / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / mitochondrial inner membrane / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / cell division / DNA repair / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / apoptotic process / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / African clawed frog (アフリカツメガエル) | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Leesch F / Lorenzo-Orts L / Grishkovskaya I / Kandolf S / Belacic K / Meinhart A / Haselbach D / Pauli A | ||||||||||||||||||
資金援助 | オーストリア, スイス, 5件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2023 タイトル: A molecular network of conserved factors keeps ribosomes dormant in the egg. 著者: Friederike Leesch / Laura Lorenzo-Orts / Carina Pribitzer / Irina Grishkovskaya / Josef Roehsner / Anastasia Chugunova / Manuel Matzinger / Elisabeth Roitinger / Katarina Belačić / Susanne ...著者: Friederike Leesch / Laura Lorenzo-Orts / Carina Pribitzer / Irina Grishkovskaya / Josef Roehsner / Anastasia Chugunova / Manuel Matzinger / Elisabeth Roitinger / Katarina Belačić / Susanne Kandolf / Tzi-Yang Lin / Karl Mechtler / Anton Meinhart / David Haselbach / Andrea Pauli / 要旨: Ribosomes are produced in large quantities during oogenesis and are stored in the egg. However, the egg and early embryo are translationally repressed. Here, using mass spectrometry and cryo-electron ...Ribosomes are produced in large quantities during oogenesis and are stored in the egg. However, the egg and early embryo are translationally repressed. Here, using mass spectrometry and cryo-electron microscopy analyses of ribosomes isolated from zebrafish (Danio rerio) and Xenopus laevis eggs and embryos, we provide molecular evidence that ribosomes transition from a dormant state to an active state during the first hours of embryogenesis. Dormant ribosomes are associated with four conserved factors that form two modules, consisting of Habp4-eEF2 and death associated protein 1b (Dap1b) or Dap in complex with eIF5a. Both modules occupy functionally important sites and act together to stabilize ribosomes and repress translation. Dap1b (also known as Dapl1 in mammals) is a newly discovered translational inhibitor that stably inserts into the polypeptide exit tunnel. Addition of recombinant zebrafish Dap1b protein is sufficient to block translation and reconstitute the dormant egg ribosome state in a mammalian translation extract in vitro. Thus, a developmentally programmed, conserved ribosome state has a key role in ribosome storage and translational repression in the egg. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_13113.map.gz | 340.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-13113-v30.xml emd-13113.xml | 97.8 KB 97.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_13113.png | 92 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13113 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13113 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_13113.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Xenopus egg 80S ribosome
+超分子 #1: Xenopus egg 80S ribosome
+分子 #1: Eukaryotic translation initiation factor 5A
+分子 #6: 60S ribosomal protein L8
+分子 #7: 40S ribosomal protein SA
+分子 #8: Rpl3-prov protein
+分子 #9: 40S ribosomal protein S3a-A
+分子 #10: 60S ribosomal protein L4-B
+分子 #11: 40S ribosomal protein S2
+分子 #12: Rpl5-b protein
+分子 #13: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
+分子 #14: 60S ribosomal protein L6
+分子 #15: 40S ribosomal protein S4
+分子 #16: MGC130910 protein
+分子 #17: Ribosomal_S7 domain-containing protein
+分子 #18: 60S ribosomal protein L7a
+分子 #19: 40S ribosomal protein S6
+分子 #20: 60S ribosomal protein L9
+分子 #21: 40S ribosomal protein S7
+分子 #22: Ribosomal_L16 domain-containing protein
+分子 #23: 40S ribosomal protein S8
+分子 #24: 60S ribosomal protein L11
+分子 #25: 40S ribosomal protein S9
+分子 #26: 40S ribosomal protein S10
+分子 #27: 60S ribosomal protein L13
+分子 #28: 40S ribosomal protein S11
+分子 #29: 60S ribosomal protein L14
+分子 #30: Ribosomal protein L15
+分子 #31: 40S ribosomal protein S13
+分子 #32: 60S ribosomal protein L13a
+分子 #33: Rps14
+分子 #34: 60S ribosomal protein L17
+分子 #35: 40S ribosomal protein S15
+分子 #36: Ribosomal_L18e/L15P domain-containing protein
+分子 #37: Rps16 protein
+分子 #38: 60S ribosomal protein L19
+分子 #39: 40S ribosomal protein S17
+分子 #40: 60S ribosomal protein L18a
+分子 #41: 40S ribosomal protein S18
+分子 #42: 60S ribosomal protein L21
+分子 #43: 40S ribosomal protein S19
+分子 #44: 60S ribosomal protein L22
+分子 #45: 40S ribosomal protein S20
+分子 #46: 60S ribosomal protein L23
+分子 #47: 40S ribosomal protein S21
+分子 #48: TRASH domain-containing protein
+分子 #49: 40S ribosomal protein S15a
+分子 #50: Ribosomal_L23eN domain-containing protein
+分子 #51: 40S ribosomal protein S23
+分子 #52: KOW domain-containing protein
+分子 #53: 40S ribosomal protein S24
+分子 #54: 60S ribosomal protein L27
+分子 #55: 40S ribosomal protein S25
+分子 #56: 60S ribosomal protein L27a
+分子 #57: 40S ribosomal protein S26
+分子 #58: 60S ribosomal protein L29
+分子 #59: 40S ribosomal protein S27
+分子 #60: 60S ribosomal protein L30
+分子 #61: 40S ribosomal protein S28
+分子 #62: 60S ribosomal protein L31
+分子 #63: 40S ribosomal protein S29
+分子 #64: Rpl32
+分子 #65: 40S ribosomal protein S30
+分子 #66: 60S ribosomal protein L35a
+分子 #67: 60S ribosomal protein L34
+分子 #68: Gnb2l1-prov protein
+分子 #69: 60S ribosomal protein L35
+分子 #70: 60S ribosomal protein L36
+分子 #71: HABP4_PAI-RBP1 domain-containing protein
+分子 #72: Ribosomal protein L37
+分子 #73: 60S ribosomal protein L38
+分子 #74: MGC116452 protein
+分子 #75: 60S ribosomal protein L40
+分子 #76: Rpl41
+分子 #77: MGC85428 protein
+分子 #78: Rpl37a
+分子 #79: 60S ribosomal protein L28
+分子 #80: Death-associated protein-like 1-B
+分子 #81: Eef2-prov protein
+分子 #2: 18S rRNA
+分子 #3: 28S rRNA
+分子 #4: 5S rRNA
+分子 #5: 5.8S rRNA
+分子 #82: MAGNESIUM ION
+分子 #83: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R3.5/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 412340 |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14) |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14) |
最終 3次元分類 | クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14) |