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- EMDB-12995: Structure of Neddylated CUL5 C-terminal region-RBX2-ARIH2* -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12995
タイトルStructure of Neddylated CUL5 C-terminal region-RBX2-ARIH2*
マップデータ
試料
  • 複合体: Neddylated CUL5 C-terminal region-RBX2-ARIH2
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-5
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2
    • タンパク質・ペプチド: RING-box protein 2
    • タンパク質・ペプチド: NEDD8
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


developmental cell growth / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ERBB2 signaling pathway / reelin-mediated signaling pathway / regulation of neuron migration / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / regulation of proteolysis / protein neddylation / protein K11-linked ubiquitination ...developmental cell growth / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ERBB2 signaling pathway / reelin-mediated signaling pathway / regulation of neuron migration / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / regulation of proteolysis / protein neddylation / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme binding / NEDD8 ligase activity / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / response to redox state / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / SCF ubiquitin ligase complex / hematopoietic stem cell proliferation / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / site of DNA damage / cullin family protein binding / protein K63-linked ubiquitination / anatomical structure morphogenesis / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum unfolded protein response / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / Iron uptake and transport / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / protein modification process / RING-type E3 ubiquitin transferase / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / calcium channel activity / Evasion by RSV of host interferon responses / Downregulation of ERBB2 signaling / modification-dependent protein catabolic process / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein tag activity / UCH proteinases / ubiquitin protein ligase activity / protein localization / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / Neddylation / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / copper ion binding / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Ariadne domain / Ariadne domain / IBR domain, a half RING-finger domain / Nedd8-like ubiquitin / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers ...: / : / Ariadne domain / Ariadne domain / IBR domain, a half RING-finger domain / Nedd8-like ubiquitin / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2 / NEDD8 / Cullin-5 / RING-box protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Kostrhon SP / prabu JR / Schulman BA
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
European Research Council (ERC)H2020 789016-NEDD8Activate ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU 3196/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2021
タイトル: CUL5-ARIH2 E3-E3 ubiquitin ligase structure reveals cullin-specific NEDD8 activation.
著者: Sebastian Kostrhon / J Rajan Prabu / Kheewoong Baek / Daniel Horn-Ghetko / Susanne von Gronau / Maren Klügel / Jérôme Basquin / Arno F Alpi / Brenda A Schulman /
要旨: An emerging mechanism of ubiquitylation involves partnering of two distinct E3 ligases. In the best-characterized E3-E3 pathways, ARIH-family RING-between-RING (RBR) E3s ligate ubiquitin to ...An emerging mechanism of ubiquitylation involves partnering of two distinct E3 ligases. In the best-characterized E3-E3 pathways, ARIH-family RING-between-RING (RBR) E3s ligate ubiquitin to substrates of neddylated cullin-RING E3s. The E3 ARIH2 has been implicated in ubiquitylation of substrates of neddylated CUL5-RBX2-based E3s, including APOBEC3-family substrates of the host E3 hijacked by HIV-1 virion infectivity factor (Vif). However, the structural mechanisms remained elusive. Here structural and biochemical analyses reveal distinctive ARIH2 autoinhibition, and activation on assembly with neddylated CUL5-RBX2. Comparison to structures of E3-E3 assemblies comprising ARIH1 and neddylated CUL1-RBX1-based E3s shows cullin-specific regulation by NEDD8. Whereas CUL1-linked NEDD8 directly recruits ARIH1, CUL5-linked NEDD8 does not bind ARIH2. Instead, the data reveal an allosteric mechanism. NEDD8 uniquely contacts covalently linked CUL5, and elicits structural rearrangements that unveil cryptic ARIH2-binding sites. The data reveal how a ubiquitin-like protein induces protein-protein interactions indirectly, through allostery. Allosteric specificity of ubiquitin-like protein modifications may offer opportunities for therapeutic targeting.
履歴
登録2021年5月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月15日-
マップ公開2021年9月15日-
更新2021年10月6日-
現状2021年10月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0179
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0179
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7oni
  • 表面レベル: 0.0179
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12995.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12995.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 480 pix.
= 408.576 Å		0.85 Å/pix.
x 480 pix.
= 408.576 Å		0.85 Å/pix.
x 480 pix.
= 408.576 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8512 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0179 / ムービー #1: 0.0179
最小 - 最大-0.025877394 - 0.08090484
平均 (標準偏差)4.5745375e-05 (±0.0010586332)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 408.576 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.85120.85120.8512
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z408.576408.576408.576
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1331310
NX/NY/NZ223226424
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-0.0260.0810.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12995_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_12995_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_12995_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_12995_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Neddylated CUL5 C-terminal region-RBX2-ARIH2

全体名称: Neddylated CUL5 C-terminal region-RBX2-ARIH2
要素
  • 複合体: Neddylated CUL5 C-terminal region-RBX2-ARIH2
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-5
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2
    • タンパク質・ペプチド: RING-box protein 2
    • タンパク質・ペプチド: NEDD8
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Neddylated CUL5 C-terminal region-RBX2-ARIH2

超分子名称: Neddylated CUL5 C-terminal region-RBX2-ARIH2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cullin-5

分子名称: Cullin-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 91.085297 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MATSNLLKNK GSLQFEDKWD FMRPIVLKLL RQESVTKQQW FDLFSDVHAV CLWDDKGPAK IHQALKEDIL EFIKQAQARV LSHQDDTAL LKAYIVEWRK FFTQCDILPK PFCQLEITLM GKQGSNKKSN VEDSIVRKLM LDTWNESIFS NIKNRLQDSA M KLVHAERL ...文字列:
MATSNLLKNK GSLQFEDKWD FMRPIVLKLL RQESVTKQQW FDLFSDVHAV CLWDDKGPAK IHQALKEDIL EFIKQAQARV LSHQDDTAL LKAYIVEWRK FFTQCDILPK PFCQLEITLM GKQGSNKKSN VEDSIVRKLM LDTWNESIFS NIKNRLQDSA M KLVHAERL GEAFDSQLVI GVRESYVNLC SNPEDKLQIY RDNFEKAYLD STERFYRTQA PSYLQQNGVQ NYMKYADAKL KE EEKRALR YLETRRECNS VEALMECCVN ALVTSFKETI LAECQGMIKR NETEKLHLMF SLMDKVPNGI EPMLKDLEEH IIS AGLADM VAAAETITTD SEKYVEQLLT LFNRFSKLVK EAFQDDPRFL TARDKAYKAV VNDATIFKLE LPLKQKGVGL KTQP ESKCP ELLANYCDML LRKTPLSKKL TSEEIEAKLK EVLLVLKYVQ NKDVFMRYHK AHLTRRLILD ISADSEIEEN MVEWL REVG MPADYVNKLA RMFQDIKVSE DLNQAFKEMH KNNKLALPAD SVNIKILNAG AWSRSSEKVF VSLPTELEDL IPEVEE FYK KNHSGRKLHW HHLMSNGIIT FKNEVGQYDL EVTTFQLAVL FAWNQRPREK ISFENLKLAT ELPDAELRRT LWSLVAF PK LKRQVLLYEP QVNSPKDFTE GTLFSVNQEF SLIKNAKVQK RGKINLIGRL QLTTERMREE ENEGIVQLRI LRTQEAII Q IMKMRKKISN AQLQTELVEI LKNMFLPQKK MIKEQIEWLI EHKYIRRDES DINTFIYMA

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分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: mutations : L381A E382A E455A / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RBR-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.87982 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: GSMSVDMNSQ GSDSNEEDYD PNCEEEEEEE EDDPGDIEDY YVGVASDVEQ QGADAFDPEE YQFTCLTYKE SEGALNEHMT SLASVLKVS HSVAKLILVN FHWQVSEILD RYKSNSAQLL VEARVQPNPS KHVPTSHPPH HCAVCMQFVR KENLLSLACQ H QFCRSCWE ...文字列:
GSMSVDMNSQ GSDSNEEDYD PNCEEEEEEE EDDPGDIEDY YVGVASDVEQ QGADAFDPEE YQFTCLTYKE SEGALNEHMT SLASVLKVS HSVAKLILVN FHWQVSEILD RYKSNSAQLL VEARVQPNPS KHVPTSHPPH HCAVCMQFVR KENLLSLACQ H QFCRSCWE QHCSVLVKDG VGVGVSCMAQ DCPLRTPEDF VFPLLPNEEL REKYRRYLFR DYVESHYQLQ LCPGADCPMV IR VQEPRAR RVQCNRCNEV FCFKCRQMYH APTDCATIRK WLTKCADDSE TANYISAHTK DCPKCNICIE KNGGCNHMQC SKC KHDFCW MCLGDWKTHG SEYYECSRYK ENPDIVNQSQ QAQAREALKK YLFYFERWEN HNKSLQAAAQ TYQRIHEKIQ ERVM NNLGT WIDWQYLQNA AKLLAKCRYT LQYTYPYAYY MESGPRKKLF EYQQAQLEAE IANLSWKVER ADSYDRGDLE NQMHI AEQR RRTLLKDFHD T

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分子 #3: RING-box protein 2

分子名称: RING-box protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.425073 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
GSEDGEETCA LASHSGSSGS KSGGDKMFSL KKWNAVAMWS WDVECDTCAI CRVQVMDACL RCQAENKQED CVVVWGECNH SFHNCCMSL WVKQNNRCPL CQQDWVVQRI GK

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分子 #4: NEDD8

分子名称: NEDD8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.230691 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
GSMLIKVKTL TGKEIEIDIE PTDKVERIKE RVEEKEGIPP QQQRLIYSGK QMNDEKTAAD YKILGGSVLH LVLALRGGGG LRQ

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 7 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 14.9 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 191792
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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