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- EMDB-12932: Mouse RNF213, with mixed nucleotides bound -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12932
タイトルMouse RNF213, with mixed nucleotides bound
マップデータfull non-sharpened map
試料
  • 複合体: RNF213 incubated with ATPgS
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid ubiquitination / lipid droplet formation / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / xenophagy / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / sprouting angiogenesis / immune system process / protein K63-linked ubiquitination / regulation of lipid metabolic process ...lipid ubiquitination / lipid droplet formation / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / xenophagy / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / sprouting angiogenesis / immune system process / protein K63-linked ubiquitination / regulation of lipid metabolic process / protein autoubiquitination / lipid droplet / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / angiogenesis / protein ubiquitination / defense response to bacterium / nucleolus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Ahel J / Clausen T
資金援助 オーストリア, 英国, 4件
OrganizationGrant number
European Research Council (ERC)694978 オーストリア
Austrian Research Promotion Agency852936 オーストリア
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_12016/8 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/ P003982/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: E3 ubiquitin ligase RNF213 employs a non-canonical zinc finger active site and is allosterically regulated by ATP
著者: Ahel J / Fletcher AJ / Grabarczyk D / Roitinger E / Deszcz L / Lehner A / Virdee S / Clausen T
履歴
登録2021年5月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月1日-
マップ公開2022年6月1日-
更新2022年6月1日-
現状2022年6月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12932.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈full non-sharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.053 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.005
最小 - 最大-0.009532791 - 0.033896964
平均 (標準偏差)7.5062817e-06 (±0.0011747222)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 370.656 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12932_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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マスク #2

ファイルemd_12932_msk_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: full sharpened map

ファイルemd_12932_additional_1.map
注釈full sharpened map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: sharpened focused map, focused on AAA core

ファイルemd_12932_additional_2.map
注釈sharpened focused map, focused on AAA core
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: non-sharpened focused map, focused on AAA core

ファイルemd_12932_additional_3.map
注釈non-sharpened focused map, focused on AAA core
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: non-sharpened focused half map 1, focused on AAA cpre

ファイルemd_12932_additional_4.map
注釈non-sharpened focused half map 1, focused on AAA cpre
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: non-sharpened focused half map 2, focused on AAA cpre

ファイルemd_12932_additional_5.map
注釈non-sharpened focused half map 2, focused on AAA cpre
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: full non-sharpened map, half volume 2

ファイルemd_12932_half_map_1.map
注釈full non-sharpened map, half volume 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: full non-sharpened map, half volume 1

ファイルemd_12932_half_map_2.map
注釈full non-sharpened map, half volume 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : RNF213 incubated with ATPgS

全体名称: RNF213 incubated with ATPgS
要素
  • 複合体: RNF213 incubated with ATPgS
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: RNF213 incubated with ATPgS

超分子名称: RNF213 incubated with ATPgS / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 580 KDa

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 552.623375 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASWSHPQFE KGSTSAFNPR DTVTVYFHAI VSRHFGFNPE EHKVYVRGGE GLGQKGWTDA CEMYCTQDLH DLGSLVEGKM DIPRQSLDK PIPYKYVIHR GGSSKDTVEY EFIYEQAQKK GEHVNRCLRV VSTSLGNGDW HQYDDIICMR STGFFQQAKN R ILDSTRKE ...文字列:
MASWSHPQFE KGSTSAFNPR DTVTVYFHAI VSRHFGFNPE EHKVYVRGGE GLGQKGWTDA CEMYCTQDLH DLGSLVEGKM DIPRQSLDK PIPYKYVIHR GGSSKDTVEY EFIYEQAQKK GEHVNRCLRV VSTSLGNGDW HQYDDIICMR STGFFQQAKN R ILDSTRKE LLKGKKQAAV VMLDRIFSVL QPWSDINLQS FMTQFLQFYS VVREPMIHDG RARKWTSLQY EEKEVWTNLW EH VKKQMAP FLEGKSGESL PADCPVRSKL TLGLSILFMV EAAEFTVPKK DLDSLCYLLI PSAGSPEALH SDLSPVLRIR QRW RIYLTN LCLRCIDERC DRWLGILPLL HTCMQKSPPK KNSKSQPEDT WAGLEGISFS EFRDKAPTRS QPLQFMQSKM ALLR VDEYL FRSWLSVVPL ESLSSYLENS IDYLSDVPVR VLDCLQGISY RLPGLRKISN QNMKKDVENV FKMLMHLVDI YQHRI FGEN LLQIYLTECL TLHETVCNIT ANHQFFEIPA LSAELICKLL ELSPPGHTDE GLPEKSYEDL VTSTLQEALA TTRNWL RSL FKSRMLSISS AYVRLTYSEE MAVWRRLVEI GFPEKHGWKG SLLGDMEGRL KQEPPRLQIS FFCSSQCRDG GLHDSVS RS FEKCVIEAVS SACQSQTSVL EGLSCQDLQK FGTLLSAVIT KSWPVHNGEP VFDVDEIFKY LLKWPDVRQL FELCGTNE K IIDNITEEGR QLMATAESVF QKVAGELENG TIVVGQLELI LEHQSQFLDI WNLNRRRLPS QEKACDVRSL LKRRRDDLL FLKQEKRYVE SLLRQLGRVK HLVQVDFGNI EIIHSQDLSN KKLNEAVIKL PNSSSYKRET HYCLSPDIRE MASKLDSLKD SHIFQDFWQ ETAESLNTLD KDPRELKVSL PEVLEYLYNP CYDNFYTLYE NLKSGKITFA EVDAIFKDFV DKYDELKNDL K FMCTMNPQ DQKGWISERV GQIKEYHTLH QAVSSAKVIL QVRRALGVTG DFSVLNPLLN FADSFEDFGN EKLDQISPQF IK AKQLLQD ISEPRQRCLE ELARQTELVA WLHKALEDIN ELKVFVDLAS ISAGENDIDV DRVACFHDAV QGYASLLYKM DER TNFSDF MNHLQELWRA LDNDQHLPDK LKDSARNLEW LKTVKESHGS VELSSLSLAT AINSRGVYVI EAPKDGQKIS PDTV LRLLL PDGHGYPEAL RTYSTEELKE LLNKLMLMSG KKDHNSNTEV EKFSEVFSNM QRLVHVFIKL HCAGNMLFRT WTAKV YCCP DGGIFMNFGL ELLSQLTEKG DVIQLLGALC RQMEDFLDNW KTVVAQKRAE HFYLNFYTAE QLVYLSSELR KPRPSE AAL MMLSFIKGKC TVQDLVQATS ACESKADRYC LREVMKKLPQ QLLSEPSLMG KLQVIMMQSL VYMSAFLPHC LDLDALG RC LAHLATMGGT PVERPLPKGL QAGQPNLILC GHSEVLPAAL AIYMQAPRQP LPTFDEVLLC TPATTIEEVE LLLRRCLT S GSQGHKVYSL LFADQLSYEV GCQAEEFFQS LCTRAHREDY QLVILCDAAR EHCYIPSTFS QYKVPLVPQA PLPNIQAYL QSHYQVPKRL LSAATVFRDG LCVGIVTSER AGVGKSLYVN TLHTKLKAKL RDETVPLKII RLTEPHLDEN QVLSALLPFL KEKYQKMPV IFHIDISTSV QTGIPIFLFK LLILQYLMDI NGKIWRRSPG HLYLVEIPQG LSVQPKRSSK LNARAPLFKF L DLFPKVTC RPPKEVIDME LTPERSHTDP AMDPVEFCSE AFQRPYQYLK RFHQQQNLDT FQYEKGSVEG SPEECLQHFL IY CGLINPS WSELRNFAWF LNCQLKDCEA SIFCKSAFTG DTLRGFKNFV VTFMILMARD FATPTLHTSD QSPGRQSVTI GEV VEEDLA PFSLRKRWES EPHPYVFFNG DHMTMTFIGF HLETNNNGYV DAINPSNGKV IKKDVMTKEL FDGLRLQRVP FNID FDNLP RYEKLERLCL ALGIEWPIDP DETYELTTDN MLKILAIEMR FRCGIPVIIM GETGCGKTRL IKFLSDLKRG SVEAE TMKL VKVHGGTTPS MIYSKVKEAE RTAFSNKAQH KLDTILFFDE ANTTEAVSCI KEILCDRTVD GEHLHEDSGL HIIAAC NPY RKHSQEMILR LESAGLGYRV SAEETADRLG SIPLRQLVYR VHALPPSLIP LVWDFGQLND SAEKLYIQQI VQRLVDS VS VNPSETCVIA DVLSASQMFM RKRENECGFV SLRDVERCVK VFRWFHDHSD MLLKELDKFL HESSDSTHTF ERDPVLWS L VMAIGVCYHA SLEEKASYRT AIARCFPKPY NSSRAILDEV THVQDLFLRG APIRTNIARN LALKENVFMM VICIELKIP LFLVGKPGSS KSLAKIIVAD AMQGQAAFSE LFRCLKQVHL VSFQCSPHST PQGIISTFKQ CARFQQGKDL GQYVSVVVLD EVGLAEDSP KMPLKTLHPL LEDGCIEDDP APYKKVGFVG ISNWALDPAK MNRGIFVSRG SPNEKELIES AEGICSSDRL V QDKIRGYF APFAKAYETV CQKQDKEFFG LRDYYSLIKM VFAKAKASKR GLSPQDITHA VLRNFSGKDN IQALSIFTAS LP EARYKEE VSTVELIKQN IYPGPQASSR GLDGAESRYL LVLTRNYVAL QILQQTFFEG QQPEIIFGSS FPQDQEYTQI CRN INRVKI CMETGKMVVL LNLQNLYESL YDALNQYYVY LGGQKYVDLG LGTHRVKCRV HTAFRLIVIE EKDVVYKQFP VPLI NRLEK HYLDMNTVLQ PWQKSIVQEL QQWAHEFADV KADQFIARHK YSPADVFIGY HSDACASVVL QAVERQGCRD LTEEL YRKV SEEARSILLD CATPDAVVRL SGSSLGSFTA KQLSQEYYYA QQHNSFVDFL QAHLRMTHHE CRAVFTEITT FSRLLT GND CDVLASELRG LASKPVVLSL QQYDTEYSFL KDVRSWLTNP GKRKVLVIQA DFDDGTRSAQ LVASAKYTAI NEINKTQ GT KDFVFVYFVT KLSRMGSGTS YVGFHGGLWR SVHIDDLRRS TIMASDVTKL QNVTISQLFK PEDKPEQEEM EIETSQSK E LAEEQMEVED SEEMKKASDP RSCDCSQFLD TTRLVQSCVQ GAVGMLRDQN ESCARNMRRV TILLDLLNED NTRNASFLR ESKMRLHVLL NKQEENQVRS LKEWVTREAA NQDALQEAGT FRHTLWKRVQ DVVTPILASM IAHIDRDGNL ELLAQPDSPA WVQDLWMFI YSDIKFLNIS LVLNNTRSNS EMSFILVQSH MNLLKDAYNA VPFSWRIRDY LEELWVQAQY ITDTEGLSKK F VEIFQKTP LGVFLAQFPV AQQQKLLQSY LKDFLLLTMK VSSREELMFL QMALWSCLRE LQEASGTPDE TYKFPLSLPW VH LAFQHFR TRLQNFSRIL TIHPQVLSSL SQAAEKHSLA GCEMTLDAFA AMACAEMLKG DLLKPSPKAW LQLVKNLSTP LEL VCSEGY LCDSGSMTRS VIQEVRALWN RIFSIALFVE HVLLGTESHI PELSPLVTTY VSLLDKCLEE DSNLKTCRPF VAVM TTLCD CKDKASKKFS RFGIQPCFIC HGDAQDPVCL PCDHVYCLRC IQTWLIPGQM MCPYCLTDLP DKFSPTVSQD HRKAI EKHA QFRHMCNSFF VDLVSTMCFK DNTPPEKSVI DTLLSLLFVQ KELLRDASQK HREHTKSLSP FDDVVDQTPV IRSVLL KLL LKYSFHEVKD YIQNYLTQLE KKAFLTEDKT ELYLLFISCL EDSVHQKTSA GCRNLEQVLR EEGHFLRTYS PGLQGQE PV RIASVEYLQE VARVRLCLDL AADFLSELQE GSELAEDKRR FLKHVEEFCT RVNNDWHRVY LVRKLSSQRG MEFVQSFS K QGHPCQWVFP RKVIAQQKDH VSLMDRYLVH GNEYKAVRDA TAKAVLECKT LDIGNALMAC RSPKPQQTAY LLLALYTEV AALYRSPNGS LHPEAKQLEA VNKFIKESKI LSDPNIRCFA RSLVDNTLPL LKIRSANSIL KGTVTEMAVH VATILLCGHN QILKPLRNL AFYPVNMANA FLPTMPEDLL VHARTWRGLE NVTWYTCPRG HPCSVGECGR PMQESTCLDC GLPVGGLNHT P HEGFSAIR NNEDRTQTGH VLGSPQSSGV AEVSDRGQSP VVFILTRLLT HLAMLVGATH NPQALTVIIK PWVQDPQGFL QQ HIQRDLE QLTKMLGRSA DETIHVVHLI LSSLLRVQSH GVLNFNAELS TKGCRNNWEK HFETLLLREL KHLDKNLPAI NAL ISQDER ISSNPVTKII YGDPATFLPH LPQKSIIHCS KIWSCRRKIT VEYLQHIVEQ KNGKETVPVL WHFLQKEAEL RLVK FLPEI LALQRDLVKQ FQNVSRVEYS SIRGFIHSHS SDGLRKLLHD RITIFLSTWN ALRRSLETNG EIKLPKDYCC SDLDL DAEF EVILPRRQGL GLCGTALVSY LISLHNNMVY TVQKFSNEDN SYSVDISEVA DLHVISYEVE RDLNPLILSN CQYQVQ QGG ETSQEFDLEK IQRQISSRFL QGKPRLTLKG IPTLVYRRDW NYEHLFMDIK NKMAQSSLPN LAISTISGQL QSYSDAC EA LSIIEITLGF LSTAGGDPGM DLNVYIEEVL RMCDQTAQVL KAFSRCQLRH IIALWQFLSA HKSEQRLRLN KELFREID V QYKEELSTQH QRLLGTFLNE AGLDAFLLEL HEMIVLKLKG PRAANSFNPN WSLKDTLVSY METKDSDILS EVESQFPEE ILMSSCISVW KIAATRKWDR QSRGGGHHHH HHHHHH

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / : ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / : ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / : ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / : AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2 / 構成要素:
濃度
200.0 mMKCl
25.0 mMHEPES
0.25 mMTCEP
グリッドモデル: UltrAuFoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
#0 - 撮影したグリッド数: 1 / #0 - 実像数: 3055 / #0 - 平均露光時間: 2.0 sec. / #0 - 平均電子線量: 45.0 e/Å2 / #0 - 詳細: grid tilted 30 degrees 1 image per "hole" / #1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
#1 - 検出モード: COUNTING / #1 - デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / #1 - デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / #1 - デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / #1 - 撮影したグリッド数: 1 / #1 - 実像数: 5950 / #1 - 平均露光時間: 10.0 sec. / #1 - 平均電子線量: 40.5 e/Å2 / #1 - 詳細: non-tilted dataset 10 images per "hole"
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 336000
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Chain ID: A
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7oim:
Mouse RNF213, with mixed nucleotides bound

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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