[日本語] English
万見
- PDB-7oik: Mouse RNF213:UBE2L3 transthiolation intermediate, chemically stab... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oik
タイトルMouse RNF213:UBE2L3 transthiolation intermediate, chemically stabilized
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
キーワードSIGNALING PROTEIN / nucleotide / AAA / RNF213 / E3 ligase / activity based probe
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid ubiquitination / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / xenophagy / protein K11-linked ubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの ...lipid ubiquitination / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / xenophagy / protein K11-linked ubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / cellular response to glucocorticoid stimulus / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / immune system process / ubiquitin ligase complex / protein autoubiquitination / lipid droplet / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of TNFR1 signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein modification process / Regulation of necroptotic cell death / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ubiquitin-dependent protein catabolic process / angiogenesis / transcription coactivator activity / cell population proliferation / defense response to bacterium / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / : / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / : / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Grabarczyk, D. / Ahel, J. / Clausen, T.
資金援助 オーストリア, 英国, 4件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)694978 オーストリア
Austrian Research Promotion Agency852936 オーストリア
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_12016/8 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/ P003982/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: E3 ubiquitin ligase RNF213 employs a non-canonical zinc finger active site and is allosterically regulated by ATP
著者: Ahel, J. / Fletcher, A.J. / Grabarczyk, D. / Roitinger, E. / Deszcz, L. / Lehner, A. / Virdee, S. / Clausen, T.
履歴
登録2021年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)606,4066
ポリマ－605,7432
非ポリマー6624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2410 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area199900 Å2

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Mysterin / RING finger protein 213 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF213


分子量: 586545.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rnf213, Mystr / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: E9Q555, RING-type E3 ubiquitin transferase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin- ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin-protein ligase L3


分子量: 19197.908 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2L3, UBCE7, UBCH7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P68036, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1RNF213-ABP(UBE2L3-Ub)COMPLEXchemically stabilized complex between mouse RNF213 and a modified human UBE2L3 ABP (activity based probe), coupled to modified human ubiquitin#1-#20RECOMBINANT
2RNF213-ABP(UBE2L3-Ub)COMPLEXE3 ubiquitin-protein ligase RNF213#11RECOMBINANT
3RNF213-ABP(UBE2L3-Ub)COMPLEXUbiquitin-conjugating enzyme E2 L3#21RECOMBINANT
分子量値: 0.58 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Mus musculus (ハツカネズミ)10090
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
23Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
1200 mMKCl1
225 mMHEPES1
30.25 mMTCEP1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R2/2
急速凍結装置: LEICA PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.92 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4591

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1SPHIRE1.5.1粒子像選択cryolo
2RELION3.1粒子像選択3d template picking
3EPU画像取得Diamond 2020-12-16
5CTFFIND4.1CTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
11RELION3.1最終オイラー角割当
13RELION3.1３次元再構成
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 98000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
16TAX

6tax

A6TAX1
24Q5E

4q5e

C4Q5E2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る