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- EMDB-12893: Drs2p-Cdc50p in the E1 state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12893
タイトルDrs2p-Cdc50p in the E1 state
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: Binary complex of Drs2p-Cdc50p with the regulatory lipid PI4P
    • 複合体: Drs2p
      • タンパク質・ペプチド: Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2,Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2
    • 複合体: Cdc50p
      • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 50
  • リガンド: (2R)-1-{[(R)-hydroxy{[(1R,2R,3R,4R,5S,6R)-2,3,5,6-tetrahydroxy-4-(phosphonooxy)cyclohexyl]oxy}phosphoryl]oxy}-3-(octadecanoyloxy)propan-2-yl (5Z,8Z,11Z,14Z)-icosa-5,8,11,14-tetraenoate
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: water
キーワードLipid Flippase / P4 ATPase / trans-Golgi Network / Phosphatidylserine transport / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Cdc50p-Drs2p complex / actin cortical patch localization / aminophospholipid translocation / phosphatidylcholine flippase activity / Ion transport by P-type ATPases / post-Golgi vesicle-mediated transport / phosphatidylserine flippase activity / phospholipid-translocating ATPase complex / phosphatidylserine floppase activity / ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity ...Cdc50p-Drs2p complex / actin cortical patch localization / aminophospholipid translocation / phosphatidylcholine flippase activity / Ion transport by P-type ATPases / post-Golgi vesicle-mediated transport / phosphatidylserine flippase activity / phospholipid-translocating ATPase complex / phosphatidylserine floppase activity / ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity / phosphatidylethanolamine flippase activity / endocytic recycling / P-type phospholipid transporter / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / retrograde transport, endosome to Golgi / phospholipid translocation / Neutrophil degranulation / intracellular protein transport / trans-Golgi network / endocytosis / late endosome membrane / endosome membrane / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CDC50/LEM3 family / LEM3 (ligand-effect modulator 3) family / CDC50 family / P-type ATPase, subfamily IV / P-type ATPase, C-terminal / P-type ATPase, N-terminal / Phospholipid-translocating ATPase N-terminal / Phospholipid-translocating P-type ATPase C-terminal / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site ...CDC50/LEM3 family / LEM3 (ligand-effect modulator 3) family / CDC50 family / P-type ATPase, subfamily IV / P-type ATPase, C-terminal / P-type ATPase, N-terminal / Phospholipid-translocating ATPase N-terminal / Phospholipid-translocating P-type ATPase C-terminal / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phospholipid-transporting ATPase accessory subunit CDC50 / Phospholipid-transporting ATPase DRS2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Timcenko M / Dieudonne T
資金援助 デンマーク, ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
Lundbeckfonden デンマーク
Novo Nordisk Foundation デンマーク
Boehringer Ingelheim Fonds (BIF) ドイツ
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Structural Basis of Substrate-Independent Phosphorylation in a P4-ATPase Lipid Flippase.
著者: Milena Timcenko / Thibaud Dieudonné / Cédric Montigny / Thomas Boesen / Joseph A Lyons / Guillaume Lenoir / Poul Nissen /
要旨: P4-ATPases define a eukaryotic subfamily of the P-type ATPases, and are responsible for the transverse flip of specific lipids from the extracellular or luminal leaflet to the cytosolic leaflet of ...P4-ATPases define a eukaryotic subfamily of the P-type ATPases, and are responsible for the transverse flip of specific lipids from the extracellular or luminal leaflet to the cytosolic leaflet of cell membranes. The enzymatic cycle of P-type ATPases is divided into autophosphorylation and dephosphorylation half-reactions. Unlike most other P-type ATPases, P4-ATPases transport their substrate during dephosphorylation only, i.e. the phosphorylation half-reaction is not associated with transport. To study the structural basis of the distinct mechanisms of P4-ATPases, we have determined cryo-EM structures of Drs2p-Cdc50p from Saccharomyces cerevisiae covering multiple intermediates of the cycle. We identify several structural motifs specific to Drs2p and P4-ATPases in general that decrease movements and flexibility of domains as compared to other P-type ATPases such as Na/K-ATPase or Ca-ATPase. These motifs include the linkers that connect the transmembrane region to the actuator (A) domain, which is responsible for dephosphorylation. Additionally, mutation of Tyr380, which interacts with conserved Asp340 of the distinct DGET dephosphorylation loop of P4-ATPases, highlights a functional role of these P4-ATPase specific motifs in the A-domain. Finally, the transmembrane (TM) domain, responsible for transport, also undergoes less extensive conformational changes, which is ensured both by a longer segment connecting TM helix 4 with the phosphorylation site, and possible stabilization by the auxiliary subunit Cdc50p. Collectively these adaptions in P4-ATPases are responsible for phosphorylation becoming transport-independent.
履歴
登録2021年5月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月9日-
マップ公開2021年6月9日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.185
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.185
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7oh4
  • 表面レベル: 0.185
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12893.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12893.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 256 pix.
= 263.987 Å		1.03 Å/pix.
x 256 pix.
= 263.987 Å		1.03 Å/pix.
x 256 pix.
= 263.987 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0312 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.185 / ムービー #1: 0.185
最小 - 最大-0.75881076 - 1.2605869
平均 (標準偏差)0.0015857613 (±0.0304252)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 263.9872 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031199218751.031199218751.03119921875
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z263.987263.987263.987
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ727265
NX/NY/NZ157157169
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.7591.2610.002

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添付データ

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ハーフマップ: Half-map A

ファイルemd_12893_half_map_1.map
注釈Half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map B

ファイルemd_12893_half_map_2.map
注釈Half-map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Binary complex of Drs2p-Cdc50p with the regulatory lipid PI4P

全体名称: Binary complex of Drs2p-Cdc50p with the regulatory lipid PI4P
要素
  • 複合体: Binary complex of Drs2p-Cdc50p with the regulatory lipid PI4P
    • 複合体: Drs2p
      • タンパク質・ペプチド: Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2,Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2
    • 複合体: Cdc50p
      • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 50
  • リガンド: (2R)-1-{[(R)-hydroxy{[(1R,2R,3R,4R,5S,6R)-2,3,5,6-tetrahydroxy-4-(phosphonooxy)cyclohexyl]oxy}phosphoryl]oxy}-3-(octadecanoyloxy)propan-2-yl (5Z,8Z,11Z,14Z)-icosa-5,8,11,14-tetraenoate
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: water

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超分子 #1: Binary complex of Drs2p-Cdc50p with the regulatory lipid PI4P

超分子名称: Binary complex of Drs2p-Cdc50p with the regulatory lipid PI4P
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: S288c

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超分子 #2: Drs2p

超分子名称: Drs2p / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: S288c

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超分子 #3: Cdc50p

超分子名称: Cdc50p / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: S288c

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分子 #1: Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2,Probable phospholi...

分子名称: Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2,Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Drs2p with a Thrombin cleavable C-terminal biotin acceptor domain (BAD) tag, and additional Thrombin cleavage site in the C-terminus.,Drs2p with a Thrombin cleavable C-terminal biotin ...詳細: Drs2p with a Thrombin cleavable C-terminal biotin acceptor domain (BAD) tag, and additional Thrombin cleavage site in the C-terminus.,Drs2p with a Thrombin cleavable C-terminal biotin acceptor domain (BAD) tag, and additional Thrombin cleavage site in the C-terminus.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: P-type phospholipid transporter
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 164.175359 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MNDDRETPPK RKPGEDDTLF DIDFLDDTTS HSGSRSKVTN SHANANYIPP SHVLPEETID LDADDDNIEN DVHENLFMSN NHDDQTSWN ANRFDSDAYQ PQSLRAVKPP GLFARFGNGL KNAFTFKRKK GPESFEMNHY NAVTNNELDD NYLDSRNKFN I KILFNRYI ...文字列:
MNDDRETPPK RKPGEDDTLF DIDFLDDTTS HSGSRSKVTN SHANANYIPP SHVLPEETID LDADDDNIEN DVHENLFMSN NHDDQTSWN ANRFDSDAYQ PQSLRAVKPP GLFARFGNGL KNAFTFKRKK GPESFEMNHY NAVTNNELDD NYLDSRNKFN I KILFNRYI LRKNVGDAEG NGEPRVIHIN DSLANSSFGY SDNHISTTKY NFATFLPKFL FQEFSKYANL FFLCTSAIQQ VP HVSPTNR YTTIGTLLVV LIVSAMKECI EDIKRANSDK ELNNSTAEIF SEAHDDFVEK RWIDIRVGDI IRVKSEEPIP ADT IILSSS EPEGLCYIET ANLDGETNLK IKQSRVETAK FIDVKTLKNM NGKVVSEQPN SSLYTYEGTM TLNDRQIPLS PDQM ILRGA TLRNTAWIFG LVIFTGHETK LLRNATATPI KRTAVEKIIN RQIIALFTVL IVLILISSIG NVIMSTADAK HLSYL YLEG TNKAGLFFKD FLTFWILFSN LVPISLFVTV ELIKYYQAFM IGSDLDLYYE KTDTPTVVRT SSLVEELGQI EYIFSD KTG TLTRNIMEFK SCSIAGHCYI DKIPEDKTAT VEDGIEVGYR KFDDLKKKLN DPSDEDSPII NDFLTLLATC HTVIPEF QS DGSIKYQAAS PDEGALVQGG ADLGYKFIIR KPNSVTVLLE ETGEEKEYQL LNICEFNSTR KRMSAIFRFP DGSIKLFC K GADTVILERL DDEANQYVEA TMRHLEDYAS EGLRTLCLAM RDISEGEYEE WNSIYNEAAT TLDNRAEKLD EAANLIEKN LILIGATAIE DKLQDGVPET IHTLQEAGIK IWVLTGDRQE TAINIGMSCR LLSEDMNLLI INEETRDDTE RNLLEKINAL NEHQLSTHD MNTLALVIDG KSLGFALEPE LEDYLLTVAK LCKAVICCRV SPLQKALVVK MVKRKSSSLL LAIGDGANDV S MIQAAHVG VGISGMEGMQ AARSADIAVG QFKFLKKLLL VHGSWSYQRI SVAILYSFYK NTALYMTQFW YVFANAFSGQ SI MESWTMS FYNLFFTVWP PFVIGVFDQF VSSRLLERYP QLYKLGQKGQ FFSVYIFWGW IINGFFHSAI VFIGTILIYR YGF ALNMHG ELADHWSWGV TVYTTSVIIV LGKAALVTNQ WTKFTLIAIP GSLLFWLIFF PIYASIFPHA NISREYYGVV KHTY GSGVF WLTLIVLPIF ALVRDFLWKY YKRMYEPETY HVIQEMQKYN ISLVPRGSDS RPHVQQFQNA IRKVRQVQRM KKQRG FAFS QAEEGGQEKI VRMYDTTQKR GKYGELQDAS ANPFNDNNGL GSNDFESAEP FIENPFADGN QNSNRFSSSR DDISFD IGG GGLVPRGSGG TAAAPGPAPA PAPASAPAAA APAGAGTPVT APLAGTIWKV LASEGQTVAA GEVLLILEAM KMETEIR AA QAGTVRGIAV KAGDAVAVGD TLM

UniProtKB: Phospholipid-transporting ATPase DRS2, Phospholipid-transporting ATPase DRS2

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分子 #2: Cell division control protein 50

分子名称: Cell division control protein 50 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Cdc50p with Thrombin cleavable C-terminal His-tag / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 47.371797 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MVSLFKRGKA PPLTKEGPTS KKPPNTAFRQ QRLKAWQPIL SPQSVLPLLI FVACIFTPIG IGLIVSATKV QDLTIDYSHC DTKASTTAF EDIPKKYIKY HFKSKVENKP QWRLTENENG EQSCELQFEI PNDIKKSIFI YYKITNFYQN HRRYVQSFDT K QILGEPIK ...文字列:
MVSLFKRGKA PPLTKEGPTS KKPPNTAFRQ QRLKAWQPIL SPQSVLPLLI FVACIFTPIG IGLIVSATKV QDLTIDYSHC DTKASTTAF EDIPKKYIKY HFKSKVENKP QWRLTENENG EQSCELQFEI PNDIKKSIFI YYKITNFYQN HRRYVQSFDT K QILGEPIK KDDLDTSCSP IRSREDKIIY PCGLIANSMF NDTFSQVLSG IDDTEDYNLT NKHISWSIDR HRFKTTKYNA SD IVPPPNW MKKYPDGYTD ENLPDIHTWE EFQVWMRTAA FPKFYKLTLK NESASLPKGK YQMNIELNYP ISLFGGTKSF VLT TNGAIG GRNMSLGVLY LIVAGLCALF GIIFLVKLIF QPRAMGDHTY LNFDDEENED YEDVHAENTT LREILGGGGL VPRG SGGHH HHHHHHHH

UniProtKB: Phospholipid-transporting ATPase accessory subunit CDC50

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分子 #5: (2R)-1-{[(R)-hydroxy{[(1R,2R,3R,4R,5S,6R)-2,3,5,6-tetrahydroxy-4-...

分子名称: (2R)-1-{[(R)-hydroxy{[(1R,2R,3R,4R,5S,6R)-2,3,5,6-tetrahydroxy-4-(phosphonooxy)cyclohexyl]oxy}phosphoryl]oxy}-3-(octadecanoyloxy)propan-2-yl (5Z,8Z,11Z,14Z)-icosa-5,8,11,14-tetraenoate
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: 2Y5
分子量理論値: 967.108 Da
Chemical component information

ChemComp-2Y5:
(2R)-1-{[(R)-hydroxy{[(1R,2R,3R,4R,5S,6R)-2,3,5,6-tetrahydroxy-4-(phosphonooxy)cyclohexyl]oxy}phosphoryl]oxy}-3-(octadecanoyloxy)propan-2-yl (5Z,8Z,11Z,14Z)-icosa-5,8,11,14-tetraenoate

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #7: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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分子 #8: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 3 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMMOPS-Tris
100.0 mMKCl
5.0 mMMgCl2
1.0 mMDTTDithiothreitol
0.03 mg/mLLMNGlauryl maltose neopentyl glycol
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Purified in detergent lauryl maltose neopentyl glycol (LMNG)

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2074 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 780933
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio determined in cryoSPARC v2
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / ソフトウェア - 詳細: non-uniform refinement / 使用した粒子像数: 167226
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / ソフトウェア - 詳細: heterogeneous refinement
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / ソフトウェア - 詳細: non-uniform refinement
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / ソフトウェア - 詳細: heterogeneous refinement
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6roj


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細Domains were rigid body fit into the density and manually adjusted and reconnected.
精密化空間: REAL / 温度因子: 55 / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7oh4:
Cryo-EM structure of Drs2p-Cdc50p in the E1 state with PI4P and Mg2+ bound

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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