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- EMDB-12880: Scc2 bound to cohesin ATPase heads -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12880
タイトルScc2 bound to cohesin ATPase heads
マップデータ
試料
  • 複合体: Cohesin
機能・相同性
機能・相同性情報


Establishment of Sister Chromatid Cohesion / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / DNA secondary structure binding / meiotic cohesin complex / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex / synaptonemal complex assembly / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / meiotic sister chromatid cohesion ...Establishment of Sister Chromatid Cohesion / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / DNA secondary structure binding / meiotic cohesin complex / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex / synaptonemal complex assembly / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / meiotic sister chromatid cohesion / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / reciprocal meiotic recombination / sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid cohesion / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / mitotic sister chromatid segregation / G2/M transition of mitotic cell cycle / double-strand break repair / double-stranded DNA binding / cell division / protein kinase binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Structural maintenance of chromosomes 3, ABC domain, eukaryotic / Smc1, ATP-binding cassette domain / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural maintenance of chromosomes protein 1 / Structural maintenance of chromosomes protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.0 Å
データ登録者Gonzalez Llamazares A / Lee B / Lowe J
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Folding of cohesin's coiled coil is important for Scc2/4-induced association with chromosomes.
著者: Naomi J Petela / Andres Gonzalez Llamazares / Sarah Dixon / Bin Hu / Byung-Gil Lee / Jean Metson / Heekyo Seo / Antonio Ferrer-Harding / Menelaos Voulgaris / Thomas Gligoris / James Collier / ...著者: Naomi J Petela / Andres Gonzalez Llamazares / Sarah Dixon / Bin Hu / Byung-Gil Lee / Jean Metson / Heekyo Seo / Antonio Ferrer-Harding / Menelaos Voulgaris / Thomas Gligoris / James Collier / Byung-Ha Oh / Jan Löwe / Kim A Nasmyth /
要旨: Cohesin's association with and translocation along chromosomal DNAs depend on an ATP hydrolysis cycle driving the association and subsequent release of DNA. This involves DNA being 'clamped' by Scc2 ...Cohesin's association with and translocation along chromosomal DNAs depend on an ATP hydrolysis cycle driving the association and subsequent release of DNA. This involves DNA being 'clamped' by Scc2 and ATP-dependent engagement of cohesin's Smc1 and Smc3 head domains. Scc2's replacement by Pds5 abrogates cohesin's ATPase and has an important role in halting DNA loop extrusion. The ATPase domains of all SMC proteins are separated from their hinge dimerisation domains by 50-nm-long coiled coils, which have been observed to zip up along their entire length and fold around an elbow, thereby greatly shortening the distance between hinges and ATPase heads. Whether folding exists in vivo or has any physiological importance is not known. We present here a cryo-EM structure of the form of cohesin that reveals the structure of folded and zipped-up coils in unprecedented detail and shows that Scc2 can associate with Smc1's ATPase head even when it is fully disengaged from that of Smc3. Using cysteine-specific crosslinking, we show that cohesin's coiled coils are frequently folded in vivo, including when cohesin holds sister chromatids together. Moreover, we describe a mutation () within Smc1's hinge that alters how Scc2 and Pds5 interact with Smc1's hinge and that enables Scc2 to support loading in the absence of its normal partner Scc4. The mutant phenotype of loading without Scc4 is only explicable if loading depends on an association between Scc2/4 and cohesin's hinge, which in turn requires coiled coil folding.
履歴
登録2021年5月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月28日-
マップ公開2021年7月28日-
更新2021年7月28日-
現状2021年7月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12880.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12880.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.72 Å/pix.
x 200 pix.
= 344. Å		1.72 Å/pix.
x 200 pix.
= 344. Å		1.72 Å/pix.
x 200 pix.
= 344. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.72 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.26036233 - 0.7627526
平均 (標準偏差)0.0011641289 (±0.041564826)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 344.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.721.721.72
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z344.000344.000344.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1331310
NX/NY/NZ223226424
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.2600.7630.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cohesin

全体名称: Cohesin
要素
  • 複合体: Cohesin

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超分子 #1: Cohesin

超分子名称: Cohesin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 42.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用した粒子像数: 32491
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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