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万見
- EMDB-12813: Segment of the nucleoplasmic ring of the human nuclear pore complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12813
タイトルSegment of the nucleoplasmic ring of the human nuclear pore complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Segment of the nucleoplasmic ring of the human nuclear pore complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nephron development / GATOR2 complex / centriole assembly / positive regulation of centriole replication / regulation of protein import into nucleus / regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of mitotic cytokinetic process / Seh1-associated complex / protein localization to nuclear inner membrane / nuclear pore inner ring ...nephron development / GATOR2 complex / centriole assembly / positive regulation of centriole replication / regulation of protein import into nucleus / regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of mitotic cytokinetic process / Seh1-associated complex / protein localization to nuclear inner membrane / nuclear pore inner ring / nuclear envelope organization / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore central transport channel / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / nuclear pore organization / atrial cardiac muscle cell action potential / somite development / nuclear pore cytoplasmic filaments / COPII vesicle coat / positive regulation of protein localization to centrosome / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / female gonad development / paraxial mesoderm development / nuclear inclusion body / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Amino acids regulate mTORC1 / miRNA processing / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / negative regulation of Ras protein signal transduction / NLS-bearing protein import into nucleus / SUMOylation of SUMOylation proteins / protein-containing complex localization / structural constituent of nuclear pore / nuclear localization sequence binding / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Flemming body / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / mitotic centrosome separation / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / centrosome cycle / RNA export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / COPII-mediated vesicle transport / negative regulation of programmed cell death / lamellipodium assembly / nucleocytoplasmic transport / neural tube development / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Viral Messenger RNA Synthesis / PTB domain binding / mitotic metaphase chromosome alignment / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / macrophage chemotaxis / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / SUMOylation of DNA replication proteins / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / positive regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of TOR signaling / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / regulation of signal transduction / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cellular response to nutrient levels / negative regulation of TORC1 signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / neurogenesis / Hsp70 protein binding / positive regulation of TORC1 signaling / serine-type peptidase activity / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / positive regulation of mitotic nuclear division / MHC class II antigen presentation / SH2 domain binding / nuclear periphery / cellular response to amino acid starvation / regulation of mitotic spindle organization / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of chromatin organization proteins
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Nucleoporin NUP160, helical domain / Nup160 C-terminal TPR / NUP160/120 middle TPR / Nucleoporin FG repeated region / Nup54, C-terminal interacting domain / Nup54 C-terminal interacting domain / Nucleoporin p58/p45 ...: / : / : / Nucleoporin NUP160, helical domain / Nup160 C-terminal TPR / NUP160/120 middle TPR / Nucleoporin FG repeated region / Nup54, C-terminal interacting domain / Nup54 C-terminal interacting domain / Nucleoporin p58/p45 / Nucleoporin Nup37 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin Nup120/160, beta-propeller domain / Nucleoporin Nup54/Nup57/Nup44 / Nucleoporin Nup54, alpha-helical domain / Nucleoporin complex subunit 54 / Nucleoporin, NSP1-like, C-terminal / Nucleoporin NSP1/NUP62 / Nsp1-like C-terminal region / Nucleoporin Nup85-like / Nucleoporin Nup120/160 / Nup85 Nucleoporin / Nup98, Gle2-binding sequence / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nuclear pore complex protein Nup133-like / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 1 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 2 / Nucleoporin, Nup155-like / Nucleoporin Nup186/Nup192/Nup205 / Nuclear pore complex scaffold, nucleoporins 186/192/205 / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Nucleoporin interacting component Nup93/Nic96 / Nup93/Nic96 / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, N-terminal / Nup133 N terminal like / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Sec13/Seh1 family / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nup98-96 autopeptidase S59 / NUP C-terminal domain profile. / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
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類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 39.0 Å
データ登録者Schuller AP / Wojtynek M / Schwartz TU / Medalia O / Weis K
資金援助 米国, スイス, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM77537 米国
Swiss National Science FoundationSNSF 31003A_179418 スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: The cellular environment shapes the nuclear pore complex architecture.
著者: Anthony P Schuller / Matthias Wojtynek / David Mankus / Meltem Tatli / Rafael Kronenberg-Tenga / Saroj G Regmi / Phat V Dip / Abigail K R Lytton-Jean / Edward J Brignole / Mary Dasso / ...著者: Anthony P Schuller / Matthias Wojtynek / David Mankus / Meltem Tatli / Rafael Kronenberg-Tenga / Saroj G Regmi / Phat V Dip / Abigail K R Lytton-Jean / Edward J Brignole / Mary Dasso / Karsten Weis / Ohad Medalia / Thomas U Schwartz /
要旨: Nuclear pore complexes (NPCs) create large conduits for cargo transport between the nucleus and cytoplasm across the nuclear envelope (NE). These multi-megadalton structures are composed of about ...Nuclear pore complexes (NPCs) create large conduits for cargo transport between the nucleus and cytoplasm across the nuclear envelope (NE). These multi-megadalton structures are composed of about thirty different nucleoporins that are distributed in three main substructures (the inner, cytoplasmic and nucleoplasmic rings) around the central transport channel. Here we use cryo-electron tomography on DLD-1 cells that were prepared using cryo-focused-ion-beam milling to generate a structural model for the human NPC in its native environment. We show that-compared with previous human NPC models obtained from purified NEs-the inner ring in our model is substantially wider; the volume of the central channel is increased by 75% and the nucleoplasmic and cytoplasmic rings are reorganized. Moreover, the NPC membrane exhibits asymmetry around the inner-ring complex. Using targeted degradation of Nup96, a scaffold nucleoporin of the cytoplasmic and nucleoplasmic rings, we observe the interdependence of each ring in modulating the central channel and maintaining membrane asymmetry. Our findings highlight the inherent flexibility of the NPC and suggest that the cellular environment has a considerable influence on NPC dimensions and architecture.
履歴
登録2021年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月20日-
マップ公開2021年10月20日-
更新2021年11月24日-
現状2021年11月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.45E-6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.45E-6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12813.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12813.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
6.84 Å/pix.
x 100 pix.
= 684. Å		6.84 Å/pix.
x 100 pix.
= 684. Å		6.84 Å/pix.
x 100 pix.
= 684. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 6.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.45e-06 / ムービー #1: 1.5E-6
最小 - 最大-1.4878461e-06 - 1.0799352e-05
平均 (標準偏差)8.63231e-08 (±6.094479e-07)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 684.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z6.846.846.84
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z684.000684.000684.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ260260260
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.0000.0000.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12813_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_12813_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_12813_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Segment of the nucleoplasmic ring of the human nuclear pore complex

全体名称: Segment of the nucleoplasmic ring of the human nuclear pore complex
要素
  • 複合体: Segment of the nucleoplasmic ring of the human nuclear pore complex

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超分子 #1: Segment of the nucleoplasmic ring of the human nuclear pore complex

超分子名称: Segment of the nucleoplasmic ring of the human nuclear pore complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: DLD-1 / Organelle: Nuclear envelope / 細胞中の位置: Nuclear envelope

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細Cryo-FIB lamella

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 2.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 26000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 39.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 1252
抽出トモグラム数: 54 / 使用した粒子像数: 1552
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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