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- EMDB-12809: MAT in complex with SAMH -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12809
タイトルMAT in complex with SAMH
マップデータS-adenosylmethionine hydrolase (SAMH) in complex with methionine S-adenosyltransferase(MAT)
試料
  • 複合体: filaments of METK in complex with SAM hydrolase
    • 複合体: S-adenosylmethionine synthase
      • タンパク質・ペプチド: S-adenosylmethionine synthase
    • 複合体: SAM hydrolase
      • タンパク質・ペプチド: SAM hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


S-adenosyl-L-methionine lyase / S-adenosyl-L-methionine lyase activity / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / one-carbon metabolic process / lyase activity / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-adenosyl-L-methionine hydrolase / S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain ...S-adenosyl-L-methionine hydrolase / S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain / S-adenosylmethionine synthase signature 1. / S-adenosylmethionine synthase signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
S-adenosylmethionine synthase / S-Adenosylmethionine lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Escherichia virus T3 (ウイルス) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Simon H / Kleiner D / Shmulevich F / Zarivach R / Zalk R / Tang H / Ding F / Bershtein S
資金援助 イスラエル, 1件
OrganizationGrant number国
Israel Science Foundation1630/15 イスラエル
引用ジャーナル: mBio / 年: 2021
タイトル: SAMase of Bacteriophage T3 Inactivates Escherichia coli's Methionine -Adenosyltransferase by Forming Heteropolymers.
著者: Hadas Simon-Baram / Daniel Kleiner / Fannia Shmulevich / Raz Zarivach / Ran Zalk / Huayuan Tang / Feng Ding / Shimon Bershtein /
要旨: -Adenosylmethionine lyase (SAMase) of bacteriophage T3 degrades the intracellular SAM pools of the host Escherichia coli cells, thereby inactivating a crucial metabolite involved in a plethora of ...-Adenosylmethionine lyase (SAMase) of bacteriophage T3 degrades the intracellular SAM pools of the host Escherichia coli cells, thereby inactivating a crucial metabolite involved in a plethora of cellular functions, including DNA methylation. SAMase is the first viral protein expressed upon infection, and its activity prevents methylation of the T3 genome. Maintenance of the phage genome in a fully unmethylated state has a profound effect on the infection strategy. It allows T3 to shift from a lytic infection under normal growth conditions to a transient lysogenic infection under glucose starvation. Using single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM) and biochemical assays, we demonstrate that SAMase performs its function by not only degrading SAM but also by interacting with and efficiently inhibiting the host's methionine -adenosyltransferase (MAT), the enzyme that produces SAM. Specifically, SAMase triggers open-ended head-to-tail assembly of E. coli MAT into an unusual linear filamentous structure in which adjacent MAT tetramers are joined by two SAMase dimers. Molecular dynamics simulations together with normal mode analyses suggest that the entrapment of MAT tetramers within filaments leads to an allosteric inhibition of MAT activity due to a shift to low-frequency, high-amplitude active-site-deforming modes. The amplification of uncorrelated motions between active-site residues weakens MAT's substrate binding affinity, providing a possible explanation for the observed loss of function. We propose that the dual function of SAMase as an enzyme that degrades SAM and as an inhibitor of MAT activity has emerged to achieve an efficient depletion of the intracellular SAM pools. Self-assembly of enzymes into filamentous structures in response to specific metabolic cues has recently emerged as a widespread strategy of metabolic regulation. In many instances, filamentation of metabolic enzymes occurs in response to starvation and leads to functional inactivation. Here, we report that bacteriophage T3 modulates the metabolism of the host E. coli cells by recruiting a similar strategy: silencing a central metabolic enzyme by subjecting it to phage-mediated polymerization. This observation points to an intriguing possibility that virus-induced polymerization of the host metabolic enzymes is a common mechanism implemented by viruses to metabolically reprogram and subdue infected cells.
履歴
登録2021年4月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月21日-
マップ公開2021年7月21日-
更新2021年10月13日-
現状2021年10月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
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  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-7ock
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12809.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12809.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈S-adenosylmethionine hydrolase (SAMH) in complex with methionine S-adenosyltransferase(MAT)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.12 / ムービー #1: 0.25
最小 - 最大-0.37523338 - 0.89323926
平均 (標準偏差)0.0014410599 (±0.04181811)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 330.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z330.000330.000330.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.3750.8930.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : filaments of METK in complex with SAM hydrolase

全体名称: filaments of METK in complex with SAM hydrolase
要素
  • 複合体: filaments of METK in complex with SAM hydrolase
    • 複合体: S-adenosylmethionine synthase
      • タンパク質・ペプチド: S-adenosylmethionine synthase
    • 複合体: SAM hydrolase
      • タンパク質・ペプチド: SAM hydrolase

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超分子 #1: filaments of METK in complex with SAM hydrolase

超分子名称: filaments of METK in complex with SAM hydrolase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: S-adenosylmethionine synthase

超分子名称: S-adenosylmethionine synthase / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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超分子 #3: SAM hydrolase

超分子名称: SAM hydrolase / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Escherichia virus T3 (ウイルス)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: S-adenosylmethionine synthase

分子名称: S-adenosylmethionine synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: methionine adenosyltransferase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 42.827375 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAKHLFTSES VSEGHPDKIA DQISDAVLDA ILEQDPKARV ACETYVKTGM VLVGGEITTS AWVDIEEITR NTVREIGYVH SDMGFDANS CAVLSAIGKQ SPDINQGVDR ADPLEQGAGD QGLMFGYATN ETDVLMPAPI TYAHRLVQRQ AEVRKNGTLP W LRPDAKSQ ...文字列:
MAKHLFTSES VSEGHPDKIA DQISDAVLDA ILEQDPKARV ACETYVKTGM VLVGGEITTS AWVDIEEITR NTVREIGYVH SDMGFDANS CAVLSAIGKQ SPDINQGVDR ADPLEQGAGD QGLMFGYATN ETDVLMPAPI TYAHRLVQRQ AEVRKNGTLP W LRPDAKSQ VTFQYDDGKI VGIDAVVLST QHSEEIDQKS LQEAVMEEII KPILPAEWLT SATKFFINPT GRFVIGGPMG DC GLTGRKI IVDTYGGMAR HGGGAFSGKD PSKVDRSAAY AARYVAKNIV AAGLADRCEI QVSYAIGVAE PTSIMVETFG TEK VPSEQL TLLVREFFDL RPYGLIQMLD LLHPIYKETA AYGHFGREHF PWEKTDKAQL LRDAAGLKHH HHHH

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分子 #2: SAM hydrolase

分子名称: SAM hydrolase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia virus T3 (ウイルス)
分子量理論値: 17.863264 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIFTKEPANV FYVLVSAFRS NLCDEVNMSR HRHMVSTLRA APGLYGSVES TDLTGCYREA ISSAPTEEKT VRVRCKDKAQ ALNVARLAC NEWEQDCVLV YKSQTHTAGL VYAKGIDGYK AERLPGSFQE VPKGAPLQGC FTIDEFGRRW QVQHHHHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 25mM Tris pH 8.0, 150 mM KCl,1 mM DTT.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 65950
初期 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: stochastic gradient descent
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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