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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1274 | |||||||||
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タイトル | Structure of Ca2+ release channel at 14 A resolution. | |||||||||
マップデータ | The map is rendered from the cytoplasmic side (top view) along 4-fold axis of the protein | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RIH domain 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Oryctolagus cuniculus (ウサギ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Serysheva II / Hamilton SL / Chiu W / Ludtke SJ | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2005 タイトル: Structure of Ca2+ release channel at 14 A resolution. 著者: Irina I Serysheva / Susan L Hamilton / Wah Chiu / Steven J Ludtke / 要旨: The 14 A resolution structure of the 2.3 MDa Ca2+ release channel (also known as RyR1) was determined by electron cryomicroscopy and single particle reconstruction. This structure was produced using ...The 14 A resolution structure of the 2.3 MDa Ca2+ release channel (also known as RyR1) was determined by electron cryomicroscopy and single particle reconstruction. This structure was produced using collected data used for our previous published structures at 22-30 A resolution, but now taking advantage of recent algorithmic improvements in the EMAN software suite. This improved map clearly exhibits more structural detail and allows better defined docking of computationally predicted structural domain folds. Using sequence-based fold recognition, the N-terminal region of RyR1, residues 216-572, was predicted to have significant structural similarity with the IP3-binding core region of the type 1 IP3R. This putative structure was computationally localized to the clamp-shaped region of RyR1, which has been implicated to have a regulatory role in the channel activity. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1274.map.gz | 873.7 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1274-v30.xml emd-1274.xml | 9.5 KB 9.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1274.gif | 84.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1274 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1274 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1274_validation.pdf.gz | 218.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1274_full_validation.pdf.gz | 218 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1274_validation.xml.gz | 5.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1274 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1274 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1274.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | The map is rendered from the cytoplasmic side (top view) along 4-fold axis of the protein | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.667 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : ryanodine receptor 1
全体 | 名称: ryanodine receptor 1 |
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要素 |
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-超分子 #1000: ryanodine receptor 1
超分子 | 名称: ryanodine receptor 1 / タイプ: sample / ID: 1000 詳細: The sample was purified after solubiliztion with detergent from rabbit skeletal muscle 集合状態: Homotetramer / Number unique components: 1 |
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分子量 | 理論値: 565 KDa |
-分子 #1: Ryanodine receptor type 1
分子 | 名称: Ryanodine receptor type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Skeletal muscle calcium release channel / 詳細: detergent solubilized membrane protein / コピー数: 4 / 集合状態: Homotetramer / 組換発現: No |
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由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 株: White New Zealand / 別称: rabbit / 組織: fast twitch skeletal muscle / 細胞: muscle cell / Organelle: sarcoplasmic reticulum / 細胞中の位置: sarcoplasmic reticulum membrane |
分子量 | 実験値: 565 KDa |
配列 | GO: ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / InterPro: RIH domain |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 詳細: 300 mM KCl, 1 mM DTT, 0.4 % CHAPS, 5% sucrose, 1mM EGTA, 20 mM Mops |
グリッド | 詳細: thin carbon film support by holey carbon 400 mesh Cu grid |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 101 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Manual Plunger / 手法: Blot for about 3 second before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 1200EX |
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温度 | 最低: 109 K / 最高: 110 K / 平均: 109 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 300,000X |
詳細 | Electron Microscope JEM2010F |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 4.667 µm / 実像数: 52 / 平均電子線量: 7 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 5.6 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.1 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 倍率(公称値): 40000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: CTF correction of each micrograph |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 22000 |